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MACROMOLECOLE BIOLOGICHE
Vittoria Patti
4. proteine
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Funzioni principali delle proteine funzione cosa significa esempi
ENZIMATICA catalizzare (= rendere possibili/molto più veloci/modulabili) le reazioni chimiche
tutti gli enzimi digestivi: ptialina, lattasi, pepsina, tripsina, ecc.
STRUTTURALE sostenere, proteggere, rafforzare, contenere, dare forma…
cheratina, osteina, collagene, elastina
TRASPORTO permettere e controllare il passaggio di sostanze attraverso le membrane biologiche o da una parte all’altra del vivente
emoglobina, mioglobina, albumina
MOVIMENTO di parti della cellula o dell’intero organismo actina & miosina nelle fibre
muscolari
DIFESA IMMUNITARIA
riconoscere e distruggere agenti patogeni immunoglobuline
ORMONALE portare “messaggi” chimici da una parte all’altra dell’organismo
insulina
RISERVA riserva di amminoacidi ovalbumina, caseina
INIBIZIONE DA CONTATTO
impedire alle cellule di un tessuto di crescere oltre il necessario facendo sì che si “accorgano” della presenza l’una dell’altra
TRASMISSIONE DELL’IMPULSO NERVOSO
mediare il passaggio di un segnale nelle cellule nervose
endorfine
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3
Proteine: molecole «tuttofare»!
Le proteine sono macromolecole
che svolgono moltissime
funzioni diverse
negli organismi viventi, grazie al fatto che
possono avere
strutture molto varie e complesse.
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Tutte le proteine sono polimeri di composti chiamati
amminoacidi.
Esistono 20
amminoacidi diversi, che combinati fra loro formano milioni di tipi diversi di proteine…
Proteine: molecole «tuttofare»!
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5
…proprio come le 25
lettere dell’alfabeto,
la cui combinazione può formare tipi diversissimi di testo, con funzioni svariate.
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Amminoacidi struttura generale
Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune:
un atomo di carbonio legato a quattro gruppi …
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Amminoacidi struttura generale
Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune:
un atomo di carbonio legato a quattro gruppi …
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Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune: un atomo di carbonio legato a quattro gruppi …
1. un atomo di idrogeno
Amminoacidi struttura generale
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Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune: un atomo di carbonio legato a quattro gruppi … 1. un atomo di idrogeno
2. un gruppo amminico
Amminoacidi struttura generale
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Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune: un atomo di carbonio legato a quattro gruppi … 1. un atomo di idrogeno 2. un gruppo amminico
3. un gruppo carbossilico (acido)
Amminoacidi struttura generale
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Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune: un atomo di carbonio legato a quattro gruppi … 1. un atomo di idrogeno 2. un gruppo amminico 3. un gruppo carbossilico (acido)
4. un gruppo “R” diverso per ciascuno dei 20 amminoacidi.
Amminoacidi struttura generale
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Amminoacidi
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Glicina (Gly o G)
Alanina (Ala o A)
Valina (Val o V)
Leucina (Leu o L)
Isoleucina (Ile o I)
Metionina (Met o M)
Fenilalanina (Phe o F)
Triptofano (Trp o W)
Prolina (Pro o P)
Amminoacidi apolari
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Asparagina (Asn o N)
Glutamina (Gln o Q)
Serina (Ser o S)
Treonina (Thr o T)
Cisteina (Cys o C)
Tirosina (Tyr o Y)
Amminoacidi polari
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Acidi
Arginina (Arg o R)
Istidina (His o H)
Acido aspartico (Asp o D)
Acido glutammico
(Glu o E) Lisina
(Lys o K)
Basici
Amminoacidi ionizzati
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•fenilalanina •isoleucina •istidina •leucina •lisina
Amminoacidi essenziali
Nell'alimentazione umana, si considerano
essenziali (perché non sintetizzabili dall’uomo)
i seguenti aminoacidi:
Arginina, cisteina, e tirosina sono essenziali durante l'infanzia e lo sviluppo.
•metionina •treonina •triptofano •valina
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Amminoacidi il fabbisogno degli aa essenziali
Amminoacido mg per kg peso
corporeo mg per 70 kg
H Istidina 10 700
I Isoleucina 20 1400
L Leucina 39 2730
K Lisina 30 2100
MC
Metionina Cisteina
15 (totale) 1050
F Y
Fenilalanina Tirosina
25 (totale) 1750
T Treonina 15 1050
W Triptofano 4 280
V Valina 26 1820
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Nell’ alimentazione,
il valore biologico delle proteine è definito dalla percentuale di amminoacidi essenziali. Le proteine a più alto valore biologico sono quelle che forniscono all’organismo il più ricco assortimento di amminoacidi essenziali.
Il valore biologico delle proteine
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Il valore biologico delle proteine
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Il legame peptidico Una proteina si forma con una sequenza di amminoacidi
legati fra loro da legami peptidici.
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Il legame peptidico Una proteina si forma con una sequenza di amminoacidi
legati fra loro da legami peptidici.
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Il legame peptidico Una proteina si forma con una sequenza di amminoacidi
legati fra loro da legami peptidici.
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Il legame peptidico
Il legame peptidico è
un legame covalente che si forma
tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro amminoacido, con eliminazione di una molecola d’acqua (reazione di condensazione).
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Il legame peptidico
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gruppo amminico
gruppo carbossilico
legame peptidico
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Legame peptidico
Legame peptidico
Legame peptidico
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Livelli di struttura
delle proteine
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Livelli di struttura
delle proteine
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Livelli di struttura
delle proteine
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Livelli di struttura
delle proteine
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Struttura primaria … è la semplice sequenza degli amminoacidi.
Dalla struttura primaria
derivano tutte le altre proprietà
della proteina.
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I monomeri sono gli
amminoacidi
Primary Structure
Struttura primaria
Il polimero che risulta
è il polipeptide
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Struttura secondaria
alfa-elica
beta-foglietto
…è uno specifico tratto della catena che assume una forma particolare, a spirale (cioè a “molla”) detta alfa-elica oppure a spire antiparallele detta beta-foglietto, stabilizzata da legami idrogeno.
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Struttura secondaria
alfa-elica
beta-foglietto
Questi tratti sono formati da specifiche sequenze amminoacidiche, e NON sono presenti in tutte le proteine.
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Struttura secondaria
alfa-elica
beta-foglietto
I tratti ad alfa-elica sono rettilinei, mentre quelli a beta-foglietto formano superfici piatte e regolari.
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Struttura secondaria
alfa-elica
beta-foglietto
Il collagene è una proteina
fatta interamente ad alfa-elica,
mentre la fibroina
(proteina della seta) è tutta a beta-foglietto.
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Beta-foglietto
Alfa-elica
Struttura secondaria
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Struttura secondaria Normalmente, tuttavia,
solo alcuni tratti della catena polipeptidica hanno la struttura ad alfa-elica e/o a beta-foglietto.
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40
Struttura secondaria Normalmente, tuttavia,
solo alcuni tratti della catena polipeptidica hanno la struttura ad alfa-elica e/o a beta-foglietto.
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Normalmente, tuttavia,
solo alcuni tratti della catena polipeptidica hanno la struttura ad alfa-elica e/o a beta-foglietto.
Struttura secondaria
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In alcune visualizzazioni le parti ad alfa-elica della proteina vengono rappresentate come bastoncini.
Struttura secondaria
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Struttura terziaria
è la forma tridimensionale che la catena polipeptidica assume spontaneamente nello spazio in condizioni fisiologiche.
Tutte le proteine
hanno la struttura terziaria!
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…si trova solo in quelle proteine che
nella loro forma funzionale (cioè per svolgere la loro funzione specifica) sono formate da un
assemblaggio di più catene polipeptidiche.
Struttura quaternaria
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Struttura quaternaria
Immunoglobulina (4 catene polipeptidiche)
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ATP-sintetasi (16+ catene polipeptidiche)
Struttura quaternaria
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47
ATP-sintetasi (16+ catene polipeptidiche)
Struttura quaternaria
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48
Funzionamento della ATP-sintetasi (16+ catene polipeptidiche)
Struttura quaternaria
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49
Struttura quaternaria
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50
Struttura quaternaria
Non tutte le proteine
hanno la struttura quaternaria: moltissime proteine, infatti, sono pienamente funzionali essendo composte da
una sola catena polipeptidica.
mioglobina
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51
Struttura quaternaria
Potremmo paragonare le proteine che
hanno la struttura quaternaria agli sport di squadra…
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52
Struttura quaternaria
…e quelle che non ce l’hanno
(che sono composte
da una sola catena polipeptidica)
agli sport individuali.
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53
Enzimi sono un’importantissima categoria di proteine che svolgono la funzione catalitica in tutte le reazioni del metabolismo cellulare.
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Catalizzare una reazione significa renderla più efficiente (e quindi anche più rapida) facendo sì che i reagenti si “scontrino” con maggiore frequenza e con l’orientamento ottimale…
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…quest’azione di catalisi si traduce praticamente in un abbassamento
della soglia di energia di attivazione che ogni reazione deve superare
per potersi verificare.
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Un enzima non fa parte
dei reagenti o dei prodotti della reazione chimica che catalizza.
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Un enzima non fa parte
dei reagenti o dei prodotti della reazione chimica che catalizza.
nucleotidi
amido
glucosio
ADP + Pi
DNA
glucosio
glicogeno
ATP
amilasi
ATP sintasi
glicogeno sintasi
DNA polimerasi
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Un enzima non fa parte
dei reagenti o dei prodotti della reazione chimica che catalizza.
nucleotidi
substrati (=reagenti)
amido
glucosio
ADP + Pi
DNA
glucosio
glicogeno
ATP
amilasi
ATP sintasi
glicogeno sintasi
DNA polimerasi
prodotti enzimi
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Un enzima “fa incontrare” i reagenti legandoli reversibilmente con l’opportuno orientamento
in una “tasca” detta sito attivo e facilitandone così la reazione che porta alla formazione dei prodotti, che quindi si staccano dal sito attivo.
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Il legame fra sito attivo e reagenti (chiamati in questo contesto substrati)
è altamente specifico, paragonabile alla specificità fra una chiave e la sua serratura (che non funziona con altre chiavi).
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Ricordiamo ad esempio che l’ amilasi , l’enzima che catalizza la scissione dell’ amido,
non è in grado di catalizzare la stessa reazione
se il substrato è la cellulosa,
sebbene questa sia molto simile all’amido.
amido
cellulosa
amilasi
amilasi
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La forma del sito attivo (che dipende dalla struttura terziaria della proteina) è essenziale per il funzionamento di un enzima, e questo spiega l’alterazione più o meno permanente della funzionalità enzimatica al variare della temperatura, del pH o di altri parametri fisico-chimici.
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Ad esempio, gli enzimi digestivi gastrici (cioè dello stomaco) hanno un optimum di pH molto basso, nettamente acido, mentre quelli enterici (cioè dell’intestino) hanno bisogno di un pH più alto, più basico.
pH ≈ 2
pH ≈ 8
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Un aumento di temperatura o un altro tipo di alterazione ambientale può cambiare la struttura terziaria della proteina e quindi la forma del sito attivo: questo quindi non sarà più in grado di legare i reagenti e di catalizzare la reazione, proprio come una serratura deformata dal calore non funziona più.
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Proteina normale Proteina denaturata
Denaturazione
Rinaturazione
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Proteina normale Proteina denaturata
Denaturazione
Rinaturazione
La rinaturazione può essere impossibile! Una proteina può in certe condizioni essere denaturata in modo irreversibile, per esempio dal calore.
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Proteina normale Proteina denaturata
Denaturazione
Rinaturazione
La rinaturazione può essere impossibile! Una proteina può in certe condizioni essere denaturata in modo irreversibile, per esempio dal calore.
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Proteina normale Proteina denaturata
Denaturazione
Rinaturazione
La rinaturazione può essere impossibile! Una proteina può in certe condizioni essere denaturata in modo irreversibile, per esempio dal calore.