aminoacidos bioquimica
TRANSCRIPT
Republica Bolivariana de Venezuela
Escuela de Medicina “Witremundo Torrealba”
Universidad de Carabobo
Departamento de Fisiología y Bioquímica
Aminoácidos Aminoácidos
Integrantes:Perera Soranyelli
Pérez LuisPérez Guillermo
Julio-2014
RATÓN
ObjetivosObjetivos
-Identificar los grupos
constituyentes de los aminoácidos que forman parte de las
proteínas
-Establecer la influencia de los grupos R en la polaridad de los aminoácidos
-Formula general de un aminoácido
-Estereoisomería de los aminoácidos
-Clasificación de los aminoácidos de acuerdo a la polaridad de sus grupos R
¿Qué Son los ¿Qué Son los Aminoácidos? Aminoácidos?
Son las unidades elementales
Constituidas por las moléculas denominadas Proteínas
Son los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye
permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la
sola acción de vivir.
Formula General de los Formula General de los aminoácidos aminoácidos
GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas
H3N
Isomería Isomería Igual fórmula química iguales proporciones
relativas de los átomos Diferentes propiedades
AMOR - ROMA
AVE - EVA
ADULA - ALUDA
Tipos de Isomería Tipos de Isomería Isomería Constitucional o Isomería Constitucional o
estructuralestructurallas moléculas tienen la misma fórmula molecular, una diferente distribución de los enlaces entre
sus átomos
De cadena
La disposición de los átomos en la cadena suele ser diferente
Butano C4H10CH3-CH2-CH2-CH3
Isobutano C4H10CH3-CH-CH3
CH3
De Función De Posición
conservan el esqueleto carbonado, pero varía
el grupo funcional
FM: C3H6O
Aldehído cetona
Los isómeros tienen la misma cadena carbónica,
pero difieren por la posición de radicales
FM: C4H9CL •CH3-CH2-CH2-CH2-CL
• CH3-CH2-CH-CH3 CL
• CH3-CH-CH2-CL CH3
Tipos de Isomería Tipos de Isomería
Se caracterizan por poder interconvertirse
la conversión de una forma en otra es posible por
la rotación
Conformacional Configuracional
No basta una simple rotación para convertir una forma en otra, estos isómeros no son
interconvertibles.
Isomería Geométrica
Isomería Óptica
Tipos de Isomería Tipos de Isomería Isomería Geométrica
Se produce cuando hay dos carbonos unidos con doble enlace que tienen las otras valencias con los mismos sustituyentes (2 pares) o con dos
iguales y uno distinto.C = Cmismo lado
posiciones opuestas
Tipos de Isomería Tipos de Isomería Isomería óptica
Cuando un compuesto tiene al menos un átomo de Carbono asimétrico o quiral. En los
compuestos orgánicos, este átomo es el de carbono y, contiene, los 4
sustituyentes que son diferentes.
De ello resultan dos moléculas, cada una de
las cuales es el espejo de la otra.
No son superponibles pero tampoco imagen especular uno del otro, difieren en sus propiedades físicas y químicas.
Estereoisomería de los Estereoisomería de los aminoácidos aminoácidos
En todos los aminoácidos, excepto en la glicina, el carbono es asimétrico
Al ser imágenes no superponibles entre sí, las dos formas constituyen a
un tipo de isómeros: enantiómerosTiene la propiedad de hacer
girar el plano de la luz polarizada
mide en un aparato llamado polarímetro instrumento mediante el cual se puede
determinar el valor de la desviación de la luz polarizada por un estereoisómero
ópticamente activo
Estereoisomería de los Estereoisomería de los aminoácidos aminoácidos
la configuración absoluta de los 4 sustituyentes
nomenclatura especial
Si un haz de luz polarizada atraviesa una solución de compuesto quiral, el plano de vibración es rotado sobre su
eje, y desviado a otra posición
Izquierda L o (Levorrotatorio)
Derecha D o (Dextorrotatorio)
Todos los Todos los aminoácidos son aminoácidos son configuraciónconfiguración L L
9 de octubre de 1852- 15 de julio de 1919, Berlín) fue un químico alemán, galardonado con el Premio Nobel de
Química en 1902.
Las proyecciones de Fischer Puede existir en
dos configuraciones espacialmente diferentes, que
son imágenes especulares (simétricas
respecto a un plano) entre sí, como lo son la mano derecha de la izquierda, y al igual que éstas no son superponibles en
el espacio.
Clasificación de los aminoácidos Clasificación de los aminoácidos según la polarización de sus grupos según la polarización de sus grupos
RRLa polaridad de los grupos R varía enormemente desde totalmente apolar o hidrofóbico (insoluble en el agua), a altamente polar o
hidrofílico (soluble en el agua).
La polaridad de los grupos R varía enormemente desde totalmente apolar o hidrofóbico (insoluble en el agua), a altamente polar o
hidrofílico (soluble en el agua).
Grupos R apolares alifáticosGrupos R aromáticos
Grupos R polares sin carga
Grupos R cargados positivamente (básicos)
Grupos R cargados negativamente (ácidos)
Clasificación de los aminoácidos Clasificación de los aminoácidos según la polarización de sus grupos según la polarización de sus grupos
RRGrupos R apolares alifáticos Son apolares e
hidrofóbicos
Alanina (Ala o A) Valina (Val o V)Leucina (Leu o L)
Isoleucina (Ile o I)
Tienden a agruparse entre sí en las proteínas, estabilizando las estructuras proteicas a través de interacciones hidrofóbicas
Clasificación de los aminoácidos Clasificación de los aminoácidos según la polarización de sus grupos según la polarización de sus grupos
RRGrupos R apolares alifáticos
Glicocola o glicina (Gly o G)
Metionina (Met o M) Prolina (Pro o P)
Su muy pequeña estructura lateral no tiene una contribución
real en las interacciones hidrofóbicas
Uno de los dos aminoácidos que contiene azufre
tiene una cadena lateral alifática con
una estructura cíclica especial
Clasificación de los aminoácidos Clasificación de los aminoácidos según la polarización de sus grupos según la polarización de sus grupos
RR
Grupos R aromáticos
Fenilalanina (Phe o F)
Tirosina (Tyr o Y)
Triptófano (Trp o W)
Con sus cadenas laterales aromáticas,
son relativamente apolares
(hidrofóbico). Todos ellos pueden participar en interacciones hidrofóbicas.
Clasificación de los aminoácidos Clasificación de los aminoácidos según la polarización de sus grupos según la polarización de sus grupos
RRGrupos R polares sin cargaSon mas solubles en agua, mas hidrofílico, que los aminoácidos
apolares, debido a que contienen grupos funcionales que forman puentes de hidrogeno con el agua
Serina (Ser o S) Treonina (Thr o T)
La polaridad de la serina y treonina proviene de sus
grupos hidroxilos
Clasificación de los aminoácidos Clasificación de los aminoácidos según la polarización de sus grupos según la polarización de sus grupos
RRGrupos R polares sin carga
Cisteína (Cys o C)
En el caso de la cisteína de su grupo
sulfhidrilo
Asparagina (Asn o N)
Glutamina (Gln o Q)
El de la asparagina y glutamina de sus grupos amidos.
Clasificación de los aminoácidos Clasificación de los aminoácidos según la polarización de sus grupos según la polarización de sus grupos
RRGrupos R cargados positivamente
(básicos)Los grupos R mas hidrofílicos son aquellos que están cargados, sea positiva o negativamente. Los aminoácidos en los que los grupos R
tienen una carga neta positiva a pH 7,0
Lisina (Lys o K) Arginina (Arg o R) Histidina (His o H)
Clasificación de los aminoácidos Clasificación de los aminoácidos según la polarización de sus grupos según la polarización de sus grupos
RRGrupos R cargados negativamente
(ácidos)
Los dos aminoácidos que tienen grupos R con una carga neta negativa a pH 7.0 son el aspartato y glutamato uno de los cuales tiene un segundo
grupo carboxilo
Ácido aspártico (Asp o D) Ácido glutámico (Glu o E)
Aminoácidos esenciales y no esenciales Aminoácidos esenciales y no esenciales
No pueden ser sintetizados por nuestro organismo
A través de dieta
La carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales
como la soja y la quínoa. Garbanzos y avena, maíz y
lentejas, arroz maíz.
Aminoácidos esencialesAminoácidos esenciales
son los que puede fabricar o sintetizar el propio
cuerpo
Aminoácidos esenciales y no esenciales Aminoácidos esenciales y no esenciales
Aminoácidos no esencialesAminoácidos no esenciales
Aminoácidos esenciales y no Aminoácidos esenciales y no esenciales esenciales
Desnutrición proteica Desnutrición proteica También llamada kwashiorkor, afecta a los niños
cuando hay ausencia de nutrientes como proteínas al momento de alimentarse.
También llamada kwashiorkor, afecta a los niños cuando hay ausencia de nutrientes como proteínas al
momento de alimentarse. Signos:
• Abombamiento abdominal (retención de líquidos)
•Coloración rojiza de cabello•Despigmentación de la piel•Pérdida de un 60-80% del
peso•Debilidad muscular
Dietas hiperproteicas Dietas hiperproteicas Puede causar:
Enfermedades cardiovasculares. Obesidad
Afecta los riñones Afecta al hígado
“Aprendí que el coraje no era la ausencia de miedo, sino el triunfo sobre él. El valiente no es quien no siente miedo, sino aquel que conquista
ese miedo”N. Mandela