1 introduzione alla biochimica. 2 le proteine sono le macromolecole biologiche piu abbondanti...

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INTRODUZIONE ALLA BIOCHIMICA

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LE PROTEINE SONO LE MACROMOLECOLE BIOLOGICHE PIU’ ABBONDANTI PRESENTI IN TUTTI I TIPI DI CELLULE E IN

TUTTE LE FRAZIONI SUBCELLULARI E SVOLGONO UN NUMERO ENORME DI FUNZIONI

NEL NOSTRO ORGANISMO SONO PRESENTI MIGLIAIA DI TIPI DIVERSI DI PROTEINE: CIASCUNA DI LORO E’ COSTITUITA DA UNITA’

MONOMERICHE CHIAMATE AMINOACIDI.

ESISTONO 20 TIPI DIVERSI DI AMINOACIDI, TUTTI ACCUMUNATI DALL’AVERE LA SEGUENTE STRUTTURA:

Gruppo amminico

Gruppo carbossilico

Gruppo R

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IL GRUPPO R E’ QUINDI LA PARTE DELLA MOLECOLA CHE DIFFERENZIA TRA LORO I VARI AMINOACIDI

R

GRUPPO R ALIFATICO, NON

POLARE

GRUPPO R ATOMATICO

GRUPPO R POLARE, NON

CARICO

GRUPPO R CARICO

POSITIVAMENTE

GRUPPO R CARICO NEGATIVAMENTE

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R alifatico, non polare

R aromatico

R polare, non carico

R carico negativamente

R carico positivamente

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COME SI LEGANO TRA LORO DUE ( O PIU’ ) AMINOACIDI?

CON IL LEGAME PEPTIDICO

E’ UN LEGAME IN CUI SI HA ELIMINAZIONE DI UNA

MOLECOLA D’ACQUA

LA CATENA PUO’ ALLUNGARSI AD ENTRAMBI

LE ESTREMITA’.

LE PROTEINE POSSONO CONTENERE MIGLIAIA DI UNITA’ MONOMERICHE

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MOLTE PROTEINE CONTENGONO OLTRE AGLI AMMINOACIDI, ALTRI GRUPPI CHIMICI: SI CHIAMANO PROTEINE CONIUGATE

E LA PARTE NON AMMINOACIDICA DELLA PROTEINA SI DEFINISCE GRUPPO PROSTETICO

IL GRUPPO EME CONTIENE MOLECOLE

AROMATICHE E UN ATOMO DI FE

EMOGLOBINA

L’ATOMO DI FE NEL SUO STATO DI OX +2 E’ IN GRADO DI LEGARE

L’OSSIGENO

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LE PROTEINE SONO MOLECOLE MOLTO COMPLESSE, MOLTO NUMEROSE NELLE CELLULE E MOLTO DIVERSE LE UNE DALLE ALTRE.

QUANDO BISOGNA STUDIARLE, LA LORO STRUTTURA COMPLESSA VIENE COME “SMONTATA” IN QUATTRO LIVELLI DI COMPLESSITA’:

LA SERIE DEGLI AMINOACIDI COSTITUISCE LA STRUTTURA PRIMARIA DELLA PROTEINA

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α elica

β foglietto

LE CATENE DI AMINOACIDI SI ORGANIZZANO

NELLO SPAZIO IN DUE MODI

PRINCIPALI:α ELICA E β FOGLIETTO.

A FAR RIPIEGARE LA CATENA IN UN

MODO O NELL’ALTRO SONO LEGAMI H CHE SI

FORMANO TRA AMINOACIDI NON DIRETTAMENTE

LEGATI DAL LEGAME

PEPTIDICO

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α ELICA

β FOGLIETTO

LE STRUTTURE α ELICA O β FOGLIETTO RAPPRESENTANO

LA STRUTTURA SECONDARIA DI UNA

PROTEINA

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LA STRUTTURA TERZIARIA DI UNA PROTEINA E’ DEFINITA DALLA DISPOSIZIONE NELLO SPAZIO DI TUTTI GLI ATOMI CHE

COMPONGONO LA MACROMOLECOLA

POSSIAMO AVERE PROTEINE FIBROSE O GLOBULARI

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LE PROTEINE FIBROSE SONO

ADATTE A RUOLI STRUTTURALI

IL COLLAGENO E’ PRESENTE NEL

TESSUTO CONNETTIVO ( TENDINI, CARTILAGINI,

MATRICE ORGANICA DELLE OSSA ).

LA CHERATINA HA STRUTTURA SIMILE

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UNA PROTEINA GLOBULARE SEMPLICE E’ LA MIOGLOBINA, UNA PROTEINA MUSCOLARE CHE LEGA L’OSSIGENO

E’ UNA MOLECOLA PARTICOLARMENTE ABBONDANTE NEI

MUSCOLI DEI MAMMIFERI MARINI

SONO PROTEINE GLOBULARI GLI ENZIMI,

LE PROTEINE DI TRASPORTO, LE PROTEINE

REGOLATRICI, LE IMMUNOGLOBULINE…

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MOLTE PROTEINE SONO FORMATE DA PIU’ SUBUNITA’ POLIPEPTIDICHE ( DA DUE A CENTINAIA ). LA STRUTTURA

QUATERNARIA DESCRIVE APPUNTO IL MODO IN CUI QUESTE SUBUNITA’ SI LEGANO.

Una delle 4 subunità

Gruppo eme

STRUTTURA QUATERNARIA

DELL’EMOGLOBINA

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PER RICAPITOLARE….

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IN AMBIENTI DIVERSI DA QUELLI “STANDARD” NEI QUALI LE PROTEINE SI SONO EVOLUTE, QUESTE MOLECOLE POSSONO

ANDARE INCONTRO A VARIAZIONI STRUTTURALI.

A CAUSARE QUESTO CAMBIAMENTO NELLA STRUTTURA DELLA MOLECOLA ( DENATURAZIONE ) POSSONO ESSERE

VARIAZIONI DI T

VARIAZIONI DI pH

CONTATTO CON SOLVENTI ORGANICI,

DETERGENTI

LA DENATURAZIONE E’ UN PROCESSO REVERSIBILE

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SIMULAZIONE DEL PROCESSO DI RIPIEGAMENTO DI UN POLIPEPTIDE