chƯƠng 2 - protein 2.1.Đại cương về · 2018. 9. 6. · carboxylic trong ñoù hydro...
TRANSCRIPT
-
1
CHƯƠNG 2 - PROTEIN 2.1.Đại cương về protein• Protein được bắt nguồn từ “proteios”
theo tiếng Hylap có nghĩa là quan trọngnhất.
• Protein là các polymer, phân tử lượnglớn chủ yếu gồm L-α amino acid kếthợp với nhau bằng liên kết peptit tạothành chuỗi polypeptit.
Chuỗi polypetid
CAÁU TAÏO PHAÂN TÖÛ CUÛA PROTEIN
1. Thaønh phaàn nguyeân toáH : 6-7.5%O : 21-24%C : 50-55% N : 15-18%S : 0 - 0.24%
Ngoaøi ra coøn chöùa moät löôïng nhoû caùc nguyeân toákhaùc nhö P, Fe, Zn, Cu, Mn, Ca
2.2 Amino acid
• Ñònh nghóa: Acid amin laø daãn xuaát cuûa acid carboxylic trong ñoù hydro ñöôïc thay theá baèngnhoùm amin ôû vò trí α hay β.
• Coâng thöùc chung laø:
COO-
Gốc R
Nhóm amin
Nhóm carboxyl
αH = Glycine
CH3 = Alanine
H N3+
H
Cấu tạo amino acid
-
2
• Cách phân loại này dựa trên cấu tạo hóa họchoặc một số tính chất của gốc R.
• Theo cách này dựa vào gốc R, các amino acid được chia thành 5 nhóm
Phân loại amino acid theoquan điểm hóa học
Nhóm I: Gồm 7 amino acid có gốc R không phâncực và kỵ nước
Nhóm II: Gồm 3 amino acid có gốc R chứa nhân thơm
Nhóm III: Gồm 5 amino acid có gốc
R phân cực, không tích điện
Nhóm IV: Gồm 3 amino acid có gốc R tích điện dương Nhóm V: Gồm 2 amino acid có gốc R tích điện âm
-
3
• Acid amin thay theá: cô theå coù theå toång hôïp(chuyeån hoùa) ñöôïc töø caùc aa khaùc
• Acid amin khoâng thay theá: cô theå khoâng töïtoång hôïp ñöôïc, phaûi boå sung ñeàu ñaën.
Phaân loaïi theo quan ñieåm dinh döôõng Acid amin không thay thế
• Rất quan trọng đối với cơ thể• Cơ thể không thể tự tổng hợp được• Phải cung cấp cho cơ thể bằng con đường
thực phẩm• Isoleucin, methionin, phenylalanin, valin,
leucin, lysin, threonin, Tryptophane cầncho cơ thể trưởng thành (8 acid amin KTT)
• 8 acid amin trên + Arginin, histidin cần chotrẻ nhỏ
CAÙC KIEÅU LIEÂN KEÁT HOÙA HOÏC CUÛA AMINO ACID
• Liên kết peptide: là liên kết hóa học được tạo thànhgiữa hai phân tử khi nhóm carboxyl của một phân tửphản ứng với nhóm amino của một phân tử khác, giảiphóng một phân tử H2O. Phản ứng này là một phản ứngtổng hợp thường xảy ra giữa các amino acid)
NH2 CH COOH
R 1
+ HHN CH COOHR 2
NH2 CH C
R 1
O NH CH COOHR 2
lieân keát peptide
NH2 COOH1 NH2 COOH2
NH2 C N COOHO
H21
Dehydration-H2O
Liên kết peptidNhóm carboxylic của a.a. này kết hợp
với nhóm amin của a.a khác
CAÙC KIEÅU LIEÂN KEÁT HOÙA HOÏC CUÛA AMINO ACID
• Liên kết peptide
CAÙC KIEÅU LIEÂN KEÁT HOÙA HOÏC CUÛA AMINO ACID
• Lieân keát thöù caáp:
-
4
CAÙC KIEÅU LIEÂN KEÁT HOÙA HOÏC CUÛA AMINO ACID
• Lieân keát Hydro:
Lieân keát naøy laølieân keát yeáu, khoângbeàn (8-12 kj/mol).Soá löôïng lieân keátnaøy raát lôùn.
CAÙC KIEÅU LIEÂN KEÁT HOÙA HOÏC CUÛA AMINO ACID
• Lieân keát Disulphua (caàu–S-S-)
•Lieân keát ñoàng hoùa trò•Raát beàn vöõng (300 kj/mol)
CAÙC KIEÅU LIEÂN KEÁT HOÙA HOÏC CUÛA AMINO ACID
Lieân keát ion (lieân keát muoái)
• Lieân keát tónh ñieän, taïo bôûi caùc goác phaân cöïc, mangñieän tích (+), (-) coù trong phaân töû protein : OH-, NH3+ , COO-, …
• Khaù beàn (>160 kj/mol)
CAÙC KIEÅU LIEÂN KEÁT HOÙA HOÏC CUÛA AMINO ACID
Lieân keát kî nöôùc: (Lieân keát Val der Walls)
• Giöõa caùc nhoùm kî nöôùc ( -CH3, -C2H5 , -C6H5)• Khoâng beàn (4-8.5 kj/mol))
2.3. Protein
• Được tạo thành ban đầu bởi từ 22 đơn vịnhỏ gọi là amino acids (monomers).
• Các phân tử amino acids này sẽ liên kết vớinhau để tạo thành chuỗi proteins (polymer) với hình dáng và kích thước khác nhau – gọilà polypeptide.
CẤU TRÚC CỦA PROTEIN
-
5
2.4. PROTEIN
Caáu truùc baäc 1
•Maïch thaúng• Kieåu lieân keát : peptid – lieân keát ñoàng hoùa trò
Cơ sở cấu trúc bậc một của protein là mạch peptid (-Co - NH -), mạch được hình thành giữa nhómcarboxyl của amino acid thứ nhất với nhóm amin củaa.a tiếp theo sau khi loại đi một phân tử nước.
2.4. PROTEIN
Caáu truùc baäc 2
• Cấu trúc bậc 2 củaprotein là cấu trúc chukì của chuỗi polipeptit.
• Có 2 kiểu cấu trúc bậc 2 chính của chuỗipolipeptit là cấu trúcxoắn α và cấu trúc gấpnếp β.
2.4. PROTEIN
Caáu truùc baäc 2
2.4. PROTEIN
Cấu trúc xoắn α
•Là cấu trúc mạch polypeptid xoắnchặt lại tương tự lò xo, những nhómpeptit (-CO-NH-) và Cα tạo thànhphần bên trong (lõi) của xoắn còn cácmạch bên (nhóm R) của các gốc amino
acid quay ra phía ngoài.
2.4. PROTEIN
Cấu trúc phiến gấp nếp β
Trong cấu trúcphiến gấp nếp β cácđoạn mạchpolypeptit thườngduỗi dài ra khôngcuộn xoắn chặt nhưxoắn α.
-
6
2.4. PROTEIN
Cấu trúc bậc 3• Cấu trúc bậc ba là dạng không gian của cấu trúc bậc hai, làm cho
phân tử protein có hình dạng gọn hơn trong không gian. Sự thugọn như vậy giúp cho phân tử protein ổn định trong môi trườngsống.
• Cơ sở của cấu trúc bậc ba là liên kết disulfid.
•Liên kết disulfid được hình thành từ hai phân tửcystein nằm xa nhau trên mạch peptid nhưng gầnnhau trong cấu trúc không gian do sự cuộn lại củamạch polypeptid, đây là liên kết đồng hoá trị nên rấtbền vững.
Cầu nối Disulfide nối các a.a xa nhau Cấu trúc bậc 3
Cấu trúc bậc 3 đãtạo nên trungtâm hoạt độngcủa phần lớn cácloại enzym.
Cấu trúc bậc 4
Cấu trúc Hemoglobin
• Hình thaønh do caùc tieåu caàu baäc 3 keát hôïp laïi baèng caùc lieânkeát ngang• Lieân keát giöõa caùc tieåu caàu: hydro, Van Dervals, ion, nhöngkhoâng coù caàu disulfur• Thöôøng coù hoaït tính sinh hoïc: enzym, vaän chuyeån Oxy• Maát caáu truùc 3, 4 maát hoaït tính sinh hoïc.
Các biến đổi của protein có ứng dụngvào công nghệ thực phẩm
• Khả năng tạo gel của proteinKhi các phân tử protein bị biến tính tập hợp lại thành một mảng lưới không gian có trật tự gọi là sự tạo gel.
Các mạch polypeptit đã bị duỗi ra trong điều kiện gia công nhất định trở nên gần nhau tiếp xúc với nhau vàliên kết lại với nhau mà mỗi vị trí tiếp xúc là một nút, phần còn lại hình thành mạng lưới không gian ba chiều vô định hình, rắn, trong đó có chứa đầy pha
phân tán(H--2O).
-
7
Các biến đổi của protein có ứng dụngvào công nghệ thực phẩm
• Khả năng tạo gel của protein- Các nút lưới có thể được tạo ra do các liên kết hydro giữa các
gốc aa với nhau. Liên kết hydro là liên kết yếu → tạo ra độ linh động nhất định giữa các phân tử với nhau → làm cho gel cóđược một độ dẻo nhất định
- Các nút lưới có thể được tạo ra do các liên kết tĩnh điện, liên kết cầu nối giữa các nhóm tích điện ngược dấu, hoặc do các liên kết giữa các nhóm tích điện cùng dấu qua các ion đa hóa trị
- Các nút lưới có thể được tao nên do các liên kết disulfua → gel rất chắc và bền
Khả năng tạo gel của protein (tiếp)⊕ Điều kiện tạo gel:- Nhiệt độ: nhiệt độ thấp → tạo nhiều liên kết hydro ⇒ gel bền
hơn- Axit hóa hoặc kiềm hóa nhẹ → pH ≈ pI ⇒ gel tạo thành chắc
hơn- Các chất đồng tạo gel như các polysaccharide làm cầu nối giữa
các hạt ⇒ gel có độ cứng và độ đàn hồi cao hơn
Các biến đổi của protein có ứng dụngvào công nghệ thực phẩm
Khả năng tạo bột nhãoCác protein (gliadin và glutenin) của gluten bột mì có khảnăng tạo hình và đặc biệt là khả năng tạo bột nhão có tính cốkết, dẻo, và giữ khí. Do đó, khi gia nhiệt sẽ hình thành cấu trúc xốp cho bánh mì
Các biến đổi của protein có ứng dụngvào công nghệ thực phẩm
Khả năng tạo màng- Protein như gelatin còn có
khả năng tạo màng- Màng gelatin tạo ra là do các
liên kết hydro nên có tính thuận nghịch: khi nhiệt độ > 30oC thì tan chảy, khi đểnguội thì tái lập lại
Các biến đổi của protein có ứng dụngvào công nghệ thực phẩm
Khả năng nhũ hóa
Các biến đổi của protein có ứng dụngvào công nghệ thực phẩm
Hiện tượng nhũ tương hóa
Nhiều sản phẩmthực phẩm lànhững nhũtương: sữa, kembơ, phomat nóngchảy, lòng đỏtrứng, thịt ngiềnnhỏ để làm xúcxích,…
-
8
Khả năng nhũ hóa
Các biến đổi của protein có ứng dụngvào công nghệ thực phẩm
Khi protein được hấp thụ vào bề mặt liên phagiữa các giọt dầu phân tán và pha nước liêntục sẽ tạo ra những tính chất cơ lý như độ dày, độ nhớt, độ đàn hồi, độ cứng có tác dụng bảovệ làm cho các giọt không hợp giọt được. Ngoài ra, phụ thuộc vào độ pH, sự ion hóa cácnhóm bền của protein cũng sẽ tạo ra lực đâytĩnh điện làm cho nhũ tương bền.
Khả năng tạo bọt- Bọt thực phẩm là hệ phân tán của các
bóng bọt trong một pha liên tục là chất lỏng hoặc chất nửa rắn: bọt bia, bánh mì,...
- Các bóng bọt thường chứa không khíhoặc khí CO2 và có áp suất lớn hơn áp suất ngoài. Màng bóng bọt rất mỏng rất dễ nứt và vỡ.
- Khi protein được hấp thụ vào bề mặt liên pha sẽ tạo ra một màng đàn hồi và không thấm khí có khả năng bảo vệ bóng bọt
Các biến đổi của protein có ứng dụngvào công nghệ thực phẩm
Khả năng cố định mùi:- Protein có khả năng hấp phụ lý hóa các chất có mùi thông qua
tương tác Van der Waals, liên kết đồng hóa trị, hoặc liên kết tĩnh điện → Có khả năng cố định được mùi
- Các hợp chất bay hơi có cực như rượu thường được đính vào protein bằng liên kết hydro. Các chất bay hơi khối lượng phân tử thấp lại cố định vào các gốc aa không cực qua tương tác kỵnước
- Nhờ khả năng cố định mùi của protein mà người ta có thể táimùi của thịt “thật” vào protein thực vật đã được tạo hình.
Các biến đổi của protein có ứng dụngvào công nghệ thực phẩm
BIẾN ĐỔI CỦA PROTEIN TRONG CHẾBIẾN & BẢO QUẢN THỰC PHẨM
• Biến đổi do nhiệt
• Biến đổi do enzym
Biến đổi của protein do nhiệt độ
• Gia nhiệt vừa phải
• Gia nhiệt kiểu thanhtrùng• Gia nhiệt khan (> 2000C)• Gia nhiệt ở nhiệt độcao (> 2000C) thựcphẩm giàu protein cópH trung tính hoặckiềm
Biến đổi của protein do nhiệt độ
Gia nhiệt vừa phải (≤ 1000C)
-Chỉ làm protein biến tính và giúp cải thiện giá trịdinh dưỡng của sản phẩm
-Làm mất độc tính của các độc tố có bản chấtprotein. các chất kìm hãm enzyme đường tiêu hóa(antitripxin trong hạt đậu tương)
-Làm vô hoạt các enzyme (protease, lipoxydase……) xúc tác các phản ứng phá hủyvitamin
-Làm tăng khả năng tiêu hóa của protein do làmduỗi mạch peptit
-
9
Trước khi nấu Sau khi nấu
Biến đổi của protein do nhiệt độ Biến đổi của protein do nhiệt độ
Gia nhiệt kiểu thanh trùng(> 110 – 1150C)
- Phá hủy một phần các gốccistein đề hình thành H2S, dimetylsulfua và các hợpchất bay hơi làm cho các sảnphẩm này có mùi đặc trưng
Gia nhiệt khan (> 2000C)
Tạo ra các α, β và γ cacbolin do phảnứng vòng hóa của tryptophan
Biến đổi của protein do nhiệt độGia nhiệt ở nhiệt độ cao (> 2000C) thực phẩm giàu
protein có pH trung tính hoặc kiềm sẽ xảy ra:- Thủy phân các liên kết peptit và đồng phân hóa các gốcamino acid, tạo ra ra hỗn hợp raxemic do đó làm giảm giátrị dinh dưỡng đi 50% do các đồng phân dạng D được tạothành.- Phá hủy một số amino acid (troenin)- Tạo ra các cầu nối đồng hóa trị kiểu lyzinoalanin, ornitinoalanin
- Làm giảm độ tiêu hóa, giảm hệ số sử dụng protein
Biến đổi của protein do nhiệt độ
Có thể thuỷ phân bằng acid, kiềm, enzym protease thực vật (papain, bromelin), protease động vật (pepsin, tripsin)
Sự thuỷ phân của protein
Biến đổi của protein do enzyme Sự thủy phân protein do enzyme
-
10
Hiện tượng ối thối của protein làm giảm giá trị dinh dưỡng của thực phẩm hoặc gây độc là do enzym có sẵn trong thực phẩm hoặc enzyme do vi sinh vật xâm nhiễm từ môi trường tiết ra.
Sự ôi thối của protein
Biến đổi của protein do enzyme
Phản ứng khử nhóm carboxyl: tạo thành các amin khác nhau, là những chất gây độc:
Histidin → HistaminLysin → CadaverinTyrosin → Tyramin
Phản ứng tạo thành mercaptan: xảy ra với các acid amin có lưu huỳnh
Biến đổi của protein do enzyme
Biến đổi của protein do enzymePhản ứng tạo scatol, indol (chất thối)
Phản ứng tạo thành di, trimetylamin từ cáclipoprotein
Mùi tanh
Biến đổi của protein do enzyme
Phản ứng tạo thành phosphin (PH3): xảy ra với phosphoprotein và nucleoprotein. Nguồntạo thành phosphin là các phosphoric có trongprotein được giải phóng ra khi bị phân hủy.
Khí không màu, mùi thối rất độc
Biến đổi của protein do enzyme
Các chất vô cơCO2, H2O, H2S, NH3
Acid hữu cơAcid bay hơiAcid acetic
Acid butyricAcid formic
Bazơ hữu cơCadaverinHistamin
MetylaminDimetylamin
Chất hữu cơ khácCrezolPhenolIndol
Scartol
Acid amin
Protein
Polypeptid
Dipeptid và tripeptid
Sơ đồ sự phângiải protein bởivi sinh vật
Chất gây độc
Các chất cómùi khó chịu
(VSV gâythối rữa)