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Dra. Judith García de RodasSalón 207
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QUE SON?
BIOCATALIZADORES
CATALIZADOR: Sustancia que aumenta la velocidad de una reacción, sin alterar su composición química en el proceso
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Clasificación ORGANICOS:
PROTÉICOS (enzimas)RNA (ribozimas)
INORGÁNICOS:
METALES
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CARACTERÍSTICAS ALTAMENTE ESPECÍFICAS
○ Una enzima → un sustrato.○ Una enzima → una coenzima.○ Una enzima → un cofactor.
No modifican la concentración de los sustratos ni de los productos
No sufren alteraciones permanentes
Están sujetas a Regulación
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DEFINICIONES COENZIMA: Molécula
orgánica no proteínica asociada a una enzima: vitaminas(A, B), Coenzima A, NAD,
FAD
COFACTOR:Molécula inorgánica que se asocia a una enzima, para su actividad: Fe, Ca, Zn
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QUE SON?
BIOCATALIZADORES
CATALIZADOR: Sustancia que aumenta la velocidad de una reacción, sin alterarse en el proceso
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Cofactores Los cofactores pueden ser iones inorgánicos
que facilitan la unión enzima-sustrato o estabilizan la estructura tridimensional de la enzima, o constituyen por sí los centros catalíticos que ganan eficiencia y especificidad al unirse a las proteínas .Las coenzimas son sustancias orgánicas que pueden funcionar de formas muy variadas, lo más frecuente es como transportadores interenzimàticos o intraenzimàticos, muchas coenzimas son formas funcionales de las vitaminas.
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DEFINICIONES
COENZIMA: Molécula orgánica no proteínica asociada a una enzima. ( vitaminas)
COFACTOR:Molécula inorgánica que se asocia a una enzima, para su actividad ( Fe, Ca, )
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Variedad de CoenzimasVitamina Coenzima Función
Vit. B1 (Tiamina) Pirofosfato de tiamina Oxido reducción
Vit. B2 (Riboflavina) Flavinas adeninas nucletidos Oxido reducción
Niacina Nicotinamida dinucleotido Oxido reducción
Acido pantotenico Vitamina A Activa y transfiere grupos acilo
Aciodo fólico Tetrahidrofolato Activa y transfiere grupos carbonilo y carboxilo
Biotina Biotina Activa y transfiere CO2
Vit. B12 Adenosil y metil cobalamina Isomerización y transferencia de grupos metilo
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Variedad de CofactoresMetal enzima Función
Fe citocromo oxidasa oxido-reducción
Cu Ac. Ascórbico oxidasa oxido-reducción
Zn Alcohol deshidrogenasa Facilita unión NAD
Co Glutamato mutasa Parte de Cobalamina
Ni Ureasa Activa lugar catalítico
V Nitrato reductasa Oxido-reducción
Se Glutatión peroxidasa Sustituye al S en una
cisteína del lugar activo
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ISOENZIMAS
formas físicamente diferentes con una misma actividad enzimática.
Ejemplo: Lactato Deshidrogena.HHHHHHHMHHMMHMMMMMMM
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DEFINICIONES SUSTRATO
PRODUCTO
SITIO ACTIVO
SITIO CATALÍTICO
SITIO ALOSTÉRICO (sitio activo)
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13
Sitio Activo
1. Residuos de amino ácidos: sitio activo
2. Unión del sustrato (ajuste inducido )
3. Estado de transición = sustrato activo
4. Cambios en la actividad enzimática:• - ph• - temperatura• - energía del ión
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Mecanismo de unión enzima-sustrato
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CLASIFICACION
Sufijo: “-asa” añadido al nombre del sustrato o palabra que describe su actividad
Ej: Ureasa
6 clases según el tipo de reacción catalizada.
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Clasificación de las enzimasClase Ejemplo de enzimas
Oxidoreductasas Deshidrogenasas, peroxidasas
Transferasas Hexoquinasas, transaminasas
Hidrolasas Fosfatasa alcalinatripsina
Liasas Anhidrasa carbónica
Isomerasas Triosas fosfato
Ligasas DNA ligasa
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1. OXIDOREDUCTASAS:
Transferencia de electrones
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2. TRANSFERASAS:
catalizan la transferencia de grupos funcionales
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3. HIDROLASAS:
catalizan la ruptura de enlaces por la adición de una molécula de agua
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4. LIASAS
Catalizan la adición de grupos a dobles enlaces, o formación de dobles enlaces por eliminación de grupos
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5. ISOMERASAS:
Transferencia de grupos dentro de moléculas dando formas isoméricas
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6. LIGASAS
catalizan la formación de enlaces entre C-C, C-O, C-S, C-N mediante reacciones de condensación acopladas a la rotura de ATP
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REGULACION
No. Enzimático ○ inducción (DNA)○ represión (DNA)○ Vida media enzimática
Modificación covalente (fosforilación y defosforilación)
Modificación alostérica (positiva y negativa)
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INHIBICION
INHIBICION COMPETITIVA
INHIBICION NO COMPETITIVA
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Una molécula se une al sitio activo de la enzima, compitiendo con el substrato, por lo que la reacción de esta enzima queda inhibida
Inhibidor Inhibidor competitivocompetitivo
Inhibición Competitiva
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Inhibición No Competitiva
El inhibidor se une al sitio alostérico de la enzima, cambia la conformación del sitio activo, e impide que el substrato pueda interactuar en él.
Cambia la conformación
del sitio activo
Inhibidor unido al sitio
alostérico
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Inhibición enzimáticaDrogas y toxinas
Inhibidores competitivos: metanol, etilen-glicol, metotrexate.
Inhibidores no competitivos: fisostigmina, captopril, alopurinol.
Inhibidores irreversibles: aspirina, fluoracilo, organofosforados.
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IMPORTANCIA BIOMEDICA
Enzimas plasmáticas funcionales: presentes en la circulación y desempeñan papel fisiológico en la sangre
ej: Enzimas de la coagulación Enzimas plasmáticas no funcionales: no
presentes en la sangre normalmente, aparecen por daño , lesión o enfermedad
ej: Lipasa en pancreatitis aguda
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Patron de energía enzimáticaEstado de transición
Energía de activaciónPara la reacción catalizada sin enzima
Energía de activaciónPara la reacción catalizada con enzima
Cambio de energía libre en la reacción
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Cinética enzimática
1. Velocidad de la reacción
2. Modelo Michaelis-Menten
S + E ES E + P
La velocidad de una reacción catalizada por enzimas depende de la afinidad de la enzima por el substrato, de la cantidad de enzima, cantidad de sustrato y otras condiciones como el pH y la temperatura ideales.
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Ribosimas
Moléculas de RNA
¿¿¿ Reproducción primitiva ???
Capacidad catalítica
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Ribozima
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LABORATORIO
2 PROCEDIMIENTOS PARA OBSERVAR LA ACCION ENZIMATICA