KELOMPOK 2 K. MANDALA EKA PUTRA

NURHAYATIPANNY PRISKA DIANAPUNGGI TATTRIANY

WIGUNARUMIRIS

SINDY SEPTIAWAN

ENZIM

PENGERTIANEnzim adalah biokatalisator, yang

artinya dapat mempercepat reaksi-reaksi biologi tanpa mengalami perubahan struktur kimia. Menurut kuhne, seorang ahli yang banyak melakukan penyelidikan tentang fermentasi pada tuhun 1878, enzim berasal dari kata in dan zyme yang berarti sesuatu di dalam ragi.

Berdasarkan penelitian-penelitian selanjutnya, diperoleh kesimpulan bahwa enzim adalah suatu protein molekul besar yang bobot molekulnya ribuan. Sebagai contoh, enzim katalase memiliki bobot molekul 248.000, sedangkan enzim urease memiliki bobot molekul 438.000.

Enzim terdiri atas bagian yang berupa protein dan bagian yang bukan protein. Bagian yang berupa protein biasanya bersifat termolabil atau tidak tahan panas, yaitu disebut apoenzim. Bagian yang bukan protein adalah bagian yang aktif dan diberi nama gugus prostetik, biasanya berupa logam seperti besi, tembaga, seng, atau suatu bahan senyawa organik yang mengandung logam. Apoenzim dan gugus prostetik merupakan suatu kesatuan yang disebut holoenzim.

Ada pula enzim yang bagian apoenzim dan gugus prostetiknya tidak bersatu. Bagian gugus prostetik yang lepas disebut koenzim yang bersifat aktif seperti halnya gugus prostetik. Contoh koenzim adalah vitamin atau bagian vitamin, misalnya vitamin B1, B2, B6, niasin dan biotin.

SIFAT ENZIMA. Enzim bersifat sebagai katalis, artinya enzim dapat

mempercepat berbagai reaksi kimia di dalam sel. Kemampuan enzim sebagai katalis sangat efisien dan kuat.

B. Enzim bersifat spesifik, yaitu hannya menganalisis reaksi kimia tertentu. Misalnya urease yang hannya berfungsi pada penguraian urea, protease yang khusus menguraikan protein, dan lipase menguraikan lemak.

C. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik, artinya enzim tidak mempengaruhi arah reaksi sehingga dapat bekerja bolak-balik sampai akhirnya terjadi keseimbangan (ekuilibrium)

A+B C+D(reaktan) (produk)

D. Setiap enzim memiliki nama tertentu yang memiliki sifat khusus. Nama pertama merupakan nama molekul yang diikat, sedangkan nama kedua menunjukan bentuk reaksi yang di fasilitasi oleh enzim. Pada bagian akhir nama kedua diberi akhiran ase. Contoh nya DNA Polimerase yang merupakan nama enzim yang mengikat molekul DNA dan bertanggung jawab untuk meningkatkan panjang reaksi polimerase. Ada pula enzim yang tidak berakhiran –ase, misalnya pepsin, tripsin, ptialin, dan erepsin.

SUSUNAN KIMIA ENZIMBeberapa jenis enzim, seperti pepsin dan urease terdiri atas protein

(rantai polipeptida). Namun, beberapa enzim lainnya terdiri atas zat nonprotein (kofaktor) dan protein (apoenzim). Kofaktor berfungsi untuk mengaktifkan aksi katalis enzim.

A. Gugus prostetik adalah senyawa nonprotein yang terikat secara permanen pada apoenzim.

B. Koenzim adalah senyawa organic yang menjadi bagian sementara dari enzim, yaitu pada saat berlangsungnya katalisis. Koenzim biasanya mengandung fosfat. Tumbuhan dan beberapa mikro mampu membuat koenzim sendiri. Akan tetapi, manusia dan hewan memerlukan sumber eksternal untuk memperoleh bermacam koenzim. Komponen esensial dari sejumlah koenzim adalah vitamin, misalnya riboflavin (vit B2), tiamin (vit B1), dan niasin.

C. Ion logam dapat membentuk ikatan dengan sisi aktif dan substrat. Misalnya ion Mg2+ diperlukan bagi aktifitas beberapa enzim dalam rantai yang mengubah glukosa menjadi asam laktat. Ion-ion yang lain adalah mangan, tembaga, kobalt, seng dan besi.

Kofaktor dan apoenzim pada dasarnya tidak memiliki sifat katalitik. Sifat katalitik akan timbul jika keduanya bergabung.

MEKANISME KERJA ENZIMEnzim memiliki bentuk tiga dimensi yang khas dan

spesifik terhadap jenis reaktan yang dapat bergabung dengannya. Molekul yang terikat pada enzim disebut substrak. Ketika enzim terikat pada molekul substrat kadang terbentuk molekul baru (moleku transisi) yang disebut kompleks enzim-substrat. Molekul substrat yang khas dan gugus prostetik (jika ada) diikat pada sisi aktif enzim.

Pembentukan kompleks enzim-substrat diketahui sejak tahun 1894 dari hasil postulat Emil Fischer (Jerman), yaitu suatu enzim hanya membolehkan satu atau beberapa senyawa untuk berada di permukaannya (spesifik). Substrat yang tidak sesuai bentuk dan ukurannya tidak dapat diikat oleh sisi aktif. Postulat tersebut selanjutnya disebut hipotesis gembok dan kunci yang menyatakan bahwa enzim dan substrat nya memiliki bentuk yang komplementer.

Gambar:

Penjelasan model gembok dan kunci adalah sebagai berikut. Substrat yang memiliki bagian yang bermuatan (+ dan -) dan bagian tak bermuatan (non polar; H) berikatan dengan sisi aktif yang sesuai dalam bentuk dan muatan. Setelah terjadi katalisis, produk dilepaskan dari sisi aktif dan enzim menjadi bebas untuk melakukan daur katalisis berikutnya.

Enzim dan substrat bukan merupakan molekul yang kaku seperti gembok dan kunci. Keduanya merupakan molekul yang bersifat lentur (fleksibel). selain itu enzim dapat membengkok atau menekuk pada substrat yang sesuai. Hal itu disebut hipotesis kecocokan yang di induksi.

Gambar:

Bentuk sisi aktif enzim tidak sesuai dengan substrat, tetapi kemudian diinduksi agar sesuia ketika substrat diikat. Sisi aktif kembali setelah terjadi katalisis atau pelepasan produk.

Beberapa molekul enzim berbeda yang diisolasi dari satu jaringan dapat melakukan katalisis reaksi kimia yang sama. Jelompok enzim seperti itu disebut isoenzim atau isozim, contohnya, laktat dehidrogenase yang memiliki lima bentuk berlainan.

Sejumlah enzim memeiliki bentuk inakti, disebut zimogen atau proenzim. Contohnya pepsin, tripsin dan kimotripsin yang termasuk enzim pencerna.

Pengaturan jumlah produk yang dihasilkan dapat dilakukan melalui penghambatan kerja enzim. Penghambatan tersebut dilakukan oleh produk akhir dengan mengikat enzim sehingga menjadi enzim inakte. Fenomena tersebut di namakan inhibisi umpan balik.

FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI AKTIVITAS ENZIMA. Suhu

Kenaikan suhu di atas suhu optimal dapat mengakibatkan peningkatan atau penurunan aktifitas enzim. Pada umumnya, setiap kenaikan 10C, kecepatan reaksi menjadi dua kali lipat dalam batas suhu yang wajar. Panas yang ditimbulkan akibat kenaikan suhu dapat mempercepat reaksi sehingga kecepatan molekul meningkat. Akibatnya, frekuensi dan daya tumbukan molecular juga akan meningkat.

Akibat kenaikan suhu dalam batas yang tidak wajar, terjadi perubahan sturuktur enzim (denaturasi). Enzim yang terdenaturasi akan kehilangan kemampuan katalisnya. Sebagian besar enzim mengalami denaturasi yang tidak dapat balik pada suhu 55-56C. enzim yang secara fisik telah rusak biasanya tidak dapat diperbaiki lagi.

Pada suhu kurang dari optimal, aktivitas enzim mengalami penurunan. Enzim masi beraktivitas pada suhu kurang dari 0C dan aktivitasnya hampir terhenti pada suhu 196C.

B. Derajat Keasaman (pH)

Enzim menjadi nonaktif jika diperlakukan pada asam dan basa yang sangat kuat. Sebagian besar enzim bekerja paling efektif pada kisaran pH lingkungan yang agak sempit. Di luar pH optimal, kenaikan atau penurunan pH menyebabkan penurunan aktivitas enzim dengan cepat.

Pengaruh pH terhadap kerja enzim dapat terdeteksi karena enzim terdiri atas protein. Jumlah muatan positif dan negatif yang terkandung di dalam molekul protein serta bentuk permukaan protein sebagian ditentukan oleh pH.

Gambar:

C. Konsentrasi Enzim, Substrat, dan Kofator

Jika pH dan suhu suatu enzim dalam keadaan konstan serta jumlah substrat berlebihan, maka laju reaksi sebanding dengan jumlah enzim yang ada. Jika pH, suhu, dan konsentrasi enzim dalam keadaan konstan, maka reaksi awal hingga bats tertentu sebanding dengan jumlah substrat yang ada. Jika enzim memerlukan suatu koenzim atau ion kofaktor, maka konsentrasi substrat dapat menentukan laju reaksi.

D. Inhibitor Enzim 1. Inhibitor kopetitif

Pada penghambatan ini, zat-zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Dengan demikian, baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bergabung dengan sisi aktif enzim. Jika zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim, maka substrat tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim.

2. Inhibitor nonkompetitif

Pada penghambatan ini, substrat sudah tidak dapat berikatan dengan kompleks enzim-inhibitor, karena sisi aktif enzim berubah.

KLASIFIKASI ENZIMA. Golongan hidrolase, yaitu enzim yang dengan

penambahan air atau dengan adanya air dapat mengubah suatu substrat menjadi hasil akhir, misalnya karboksilase, protease, dan lipase.

B. Golongan desmolase, yaitu enzim yang dapat memecah ikatan C-C atau C-N. Contohnya enzim-enzim peroksidase, dehidrogenase, katalase, karboksilase, dan transaminase.

Pembentukan enzim atau kelompok enzim diatur oleh gen atau kelompok gen dalam kromosom.

Kelompok 2

Sekian dan Terimakasih