UNIVERSIDAD AUTONOMA BENITO JUAREZ DE OAXACA

FACULTAD DE ENFERMERIA Y OBSTETRICIALICENCIATURA EN ENFERMERIA

MATERIA: Bioquímica PROFESOR: Dr. Carlos Raúl Ramírez Guzmán ALUMNA: Brenda Araceli Hernández LópezGRADO:Segundo SemestreGRUPO: 203TEMA: Enzimas

Enzimas

• Son las moléculas proteicas más abundantes. Se encuentran en todo tipo de células y catalizan las reacciones químicas de los seres vivos (biocatalizadores).

• Un catalizador es una sustancia que aumenta la rapidez o velocidad de una reacción química, sin verse alterada ella misma en el proceso global. Son por tanto, las responsables del metabolismo celular. Son específicas de las reacciones que catalizan y de los sustratos que intervienen.

• Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces (aumentan la velocidad de las reacciones entre 103 y 109 veces). No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución. Simplemente se alcanza más rápido el estado de equilibrio.

las enzimas son proteínas de acción catalítica con un elevado grado de especificidad. La primera enzima aislada en forma cristalina fue la "ureasa "en el año 1926, los cristales se hallaban constituidos por proteínas.

Clasificación enzimática

• Oxido- reductasas• Transferasas• Hidrolasas• Liasas• Isomerasas• Ligasas

Oxido- reductasas

• Catalizan reacciones de oxidorreducciónes decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:

Ejemplos:

• Deshidrogenasa alcohólica.• Deshidrogenasa del glicerol.• Oxidadas de la glucosa.

Transferasas

• Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro.

ejemplos

• Transaminasas• transacetilasas

hidrolasas

• Capturan la ruptura de enlaces por la adición de una molécula de agua (reacciones de hidrólisis).

ejemplos

• Esterasa• Fosfatasa• Glicosidasas

liasas

• Catalizan la adición o eliminación de un grupo químico a una doble ligadura.

ejemplos

• Descarboxilasas• Aldehído- liasas• Cetoacido- liasa

isomerasas

• Catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de la misma molécula (isómeros).

ejemplos

• Racemasas• Epimerasas• Isomerasas cis- trans• Oxidoreductasas intramoleculares• Transferasas intramoleculares.

ligasas

• Permiten la unión de dos moléculas simultáneamente a la degradación del ATP u otro enlace químico.

ejemplos

• acetilCoA sintetasa• Enzimas activadores de aminoácidos

Componentes de una enzima• Sitio activo:

Sitio de la enzima al cual se unen el o los sustratos y ocurre la reacción.Tamaño, forma, unión, interacción, especificidad,

• Sitio alostérico: sitio distinto al sitio activo, a este se une una sustancia llamada “regulador alostérico”.

Sitio activo Sitio

Alostérico

Partes de un sistema enzimático

• Sustrato: molécula sobe la que actúa la enzima y cuya transformación está condicionada por ella.

• Producto: es la molécula resultante de la acción de la enzima sobre los sustratos.

• Coenzima: reciben o ceden un fragmento químicamente activado.

• Grupo prostético: parte del sistema enzimático con peso molecular bajo, termostable y no proteica, adherida de manea mas o menos laxa a la apoenzima.

• Activadores: son iones que aceleran la velocidad de una reacción y a menudo son indispensables para realizar la acción enzimática.

• Moduladores: moléculas que actúan sobre enzimas oligoméricas con características de operatividad funcional, que influye sobre la velocidad de las reacciones enzimáticas.

• Inhibidores: son sustancias que impiden la actividad de las enzimas por combinarse con radicales indispensables para el funcionamiento enzimático o por agentes desnaturalizantes.

• Proenzimas: ciertas enzimas son sintetizadas como precursores no funcionales, suelen activarse a través de la eliminación de un enlace peptídica de su molécula.

• Isoenzima: diversas y múltiples formas de una enzima

• Holoenzima = apoenzima + coenzima

Inhibidor isoterico pueden ser:

• Inhibidores reversible: establece un equilibrio con la enzima libre, con el complejo enzima- Sustrato o con ambos:E + I EI

• ES + I ESI • Inhibidor irreversible: modifica químicamente

a la enzima: E+ I E´

Inhibición reversible

• El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre, impidiendo la fijación del sustrato: inhibición competitiva.

• Se fija a la enzima independientemente de que lo haga o no el sustrato ; el inhibidor, por tanto, no impide la fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción catalíca: inhibición no competitiva

• Se fija únicamente al complejo enzima- substrato una vez formado, impidiendo la acción catalítica ; este tipo se conoce como inhibición anticompetitiva,

Inhibición competitiva

• El inhibidor compite con el sustrato por el mismo centro activo de la enzima.

Inhibición no competitiva• El inhibidor se une a la enzima en un centro de

unión diferente al centro activa de la enzima.

Cinética enzimática:

• Estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas, así como, los factores que afectan dichas velocidades.

• Factores: • Tiempo• PH• Temperatura• Relación enzima.- sustrato