proteinas

ESTRUCTURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

TEMAS

1. Aminoácidos

2. Péptidos

3. Proteínas:Estructura y clasificaciónImportancia biológica

AMINOÁCIDOSα

- Un grupo carboxilo (─COOH) y un grupo amino (─NH2) unidos al mismo carbono.

Todos los aminoácidos proteicos son L.

Aminoácidos (aa): Propiedades

- Presentan actividad óptica (giran la luz polarizada).

- Son sólidos, cristalinos, muy solubles y tienen un punto de fusión elevado.

Muestran un comportamiento anfótero, es decir, pueden actuar como ácidos y como bases según el pH.

• Su carga varía según el pH.• Cada aminoácido se caracteriza por un pH en el que su carga

es 0 Punto isoeléctrico (pI).• Ayudan a mantener constante el pH del medio (efecto

amortiguador).


H+

H+

Punto isoeléctrico: pH en el cual la carga neta del aminoácido es 0.


-COOH -COO- + H+

ÁCIDO

pK1

-NH2 + H+ -NH3+

BASE

pK2

ZWITTERIÓN

pK1 pK2


• Formación de enlaces disulfuro (PUENTES DISULFURO)

CISTINA

H2N CH

C

H2C

OH

O

SH2

H2N CH

C

CH2

OH

O

SH2

+H2N CH

C

CH2

OH

O

S

H2N CH

C

H2C

OH

O

S

Aminoácidos (aa): ClasificaciónExisten 20 aminoácidos comunes que pueden clasificarse:

1.Según requerimientos nutricionales: Esenciales / No escenciales.

2. Según las propiedades de sus cadenas laterales

Aminoácidos (aa): Clasificación según su requerimiento

AMINOACIDOS ESENCIALES

AMINOACIDOS NO

ESENCIALES

FenilalaninaLeucinaIsoleucinaLisinaMetioninaTreoninaValinaTriptófanoArgininaHistidina

GlicinaSerinaAsparaginaTirosinaCisteinaAcido aspárticoAcido glutámicoProlinaAlaninaGlutamina

Esenciales: No pueden ser sintetizados y deben ser tomados de la dieta.

No escanciales: Sintetizados en los tejidos a partir de otros aa.

Balance nitrogenado: Es la relación entre el nitrógeno proteico que perdemos y el que ingerimos. Un gramo de nitrógeno procede de 6,25 gramos de proteína. El nitrógeno se elimina a través de la orina (urea), por las heces y la piel

Aminoácidos (aa): Clasificación según su R

aa

NO POLARES

CON N BÁSICO

ALIFÁTICOS

AROMÁTICOS

POLARES SIN CARGA

CON GRUPOS ÁCIDOS

POLARES CON CARGA

Aminoácidos (aa): No polares

Algunos autores consideran el triptófano un aminoácido polar,

por su grupo amino

La glicina es el único aminoácido sin estereoisomería

El Trp, la Phe y la Tyr absorben luz ultravioleta, lo que se usa para la

detección de proteínas

La prolina es un iminoácido

Aminoácidos (aa): Polares

PÉPTIDOS

Se forman por la unión de dos o mas a.a. a través del enlace peptidico

Carboxilo del Cα + Amino del Cα

Se forma una cadena con un extremo amino inicial y otro

carboxilo terminal

Aminoácidos (aa): Poco frecuentes

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se encuentran en el colágeno

se puede encontrar en la miosina (proteína contráctil del músculo)

Protrombina que interviene en la coagulación de la sangre.

no se encuentran en proteínas. Intervienen en la biosíntesis de arginina y el ciclo de la urea.

Péptidos

PéptidosPolímeros de aminoácidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 aa)

Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10.

Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2.

Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3.

Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4.

Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.

• Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la terminación il, excepto para el último aa.

• Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína

Péptidos

• Secuencias de aminoácidos que pueden tener diferentes acitividades:• Opioide• Actividad antitrombótica• Transportadores de iones• Inmunomoduladores• Antibacterianos

Péptidos bioactivos.

• Pequeñas secuencias aminoacídicas que se encuentran dentro de una protéina, pero que pueden ser liberados tras hidrólisis.

Péptidos bioactivos en proteínas de reserva

PROTEINAS

Las proteínas (del griego proteion, primero) son macromoléculas, formadas por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Pueden estar formadas por una o varias cadenas.

Proteínas: composición

Las proteínas son biomoléculas formadas por Carbono (53%)Hidrogeno (7%)Oxigeno (23%) Nitrógeno(16%)Azufre (1%) Fósforo (menos del 1%)Hierro MagnesioCobre, entre otros elementos.

Proteínas: Estructura

Proteínas: Estructura Primaria

•Hace referencia a:• La identidad de aminoácidos.• La secuencia de aminoácidos.• La cantidad de aminoácidos.

•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.

Proteínas: Estructura Secundaria

• La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio

• Interacciónes entre aa que se encuentran próximos en la cadena.

• Los aa interaccionan por puentes H.• Tipos de estructuras secundarias:

• HÉLICE ALFA• HOJA PLEGADA BETA• AL AZAR.


• Es una hélice dextrógira, con los grupos R hacia fuera.

• Con puentes de H entre el grupo C=O de un aa y el N-H del 4º aa siguiente.

• 3’6 aa/vuelta• Ejemplo: -queratina

Hélice α

Proteínas: Estructura SecundariaProteínas: Estructura SecundariaLámina β

• Es una hoja plegada, con los enlaces en zig-zag.

• Los grupos R se disponen alternativamente hacia arriba y hacia abajo.

• Con puentes de H entre los grupos C=O y N-H de cadenas opuestas.

• Puede formarse por una sola cadena o entre dos o más cadenas dispuestas en paralelo.

• Ejemplo: β-queratina de la seda.

Proteínas: Estructura Terciaria

- Es el resultado del plegamiento de las estructuras secundarias.

- Origina una conformación globular y soluble en agua, donde los grupos R apolares se sitúan en el interior de la proteína y los grupos R polares y con carga se sitúan en el exterior.

- Las proteínas filamentosas no adquieren una estructura terciaria sino que mantienen una estructura secundaria alargada.

Fuerzas estabilizadoras Puentes H

Interacciones electrostáticas

Van der Waals

HidrofóbicasPuentes S-S

Proteínas: Estructura Terciaria

Proteínas: Estructura Cuaternaria

- Sólo en proteínas con dos o más cadenas polipeptídicas unidas entre sí por enlaces débiles o puentes disulfuro.

- Cada cadena polipeptídica se llama monómero o protómero.

- Un ejemplo es la Hemoglobina (4 subunidades o monómeros).

“Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica”

• Agentes: Físicos: Químicos

Calor solventes orgánicos Radiaciones soluc. de urea conc. Grandes presiones sales

Proteínas: Desnaturalización

Proteínas: Clasificación

HOLOPROTEÍNAS: Compuestas únicamente por aminoácidos.- Fibrosas: como el colágeno, actina y la queratina

•En toda su estructura tienen hélice , lámina o estructura de cable como el colágeno.•Son insolubles y tienen función estructural.

- Globulares: como la albúmina y las histonas.

•Forma compacta y soluble.•Los grupos R apolares se dirigen hacia el interior de la

proteína y los polares hacia el exterior.•Típica de los enzimas, receptores, anticuerpos, …


HETEROPROTEÍNAS:

- Formadas por una cadena polipeptídica (APOPROTEÍNA) unida a un compuesto orgánico (GRUPO PROSTÉTICO).

•Lipoproteínas: LDL, HDL•Glucoproteínas: Proteoglicanos y proteínas del glucocálix•Nucleoproteínas: Cromatina (histonas y protaminas + ADN)•Cromoproteínas: Hemoglobina y citocromos


Tipos Ejemplos Localización o función

Enzimas Ácido-graso-sintetasa

Cataliza la síntesis de ácidos grasos.

Reserva Ovoalbúmina Clara de huevo.

Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la sangre.

Protectoras en la sangre

Anticuerpos Bloquean a sustancias extrañas.

Hormonas Insulina Regula el metabolismo de la

glucosa.

Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos, pelos.

Contráctiles Miosina Constituyente de las fibras musculares

Proteínas: Funciones

Funciones de las proteínas

Fallas en la respuesta inmunitaria Fallas en respuesta antiinflamatoria Alergias Mutaciones por carcinógenos Alzheimer Esclerosis múltiple Hemofilia Fenilcetonuria Anemia Falciforme Enfisema pulmonar Diabetes Mellitus

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