tema 4 proteÏnes
TRANSCRIPT
COMPOSICIÓ
Són polímers d’aminoàcids units per enllaços peptídics
Constituidas por C, H, O, N y S. Pueden presentar otros elementos como P, Fe, Mg, Cu, ...
• Pèptid o Oligopèptid (pocs aa)
• Polipèptid o proteïna
COMPOSICIÓ
AMINOÀCIDS “aa”
Els aa són molèculas orgànicas que presenten un radical amino i un radical carboxil. Existeixen més de cent a la natura.
Només 20 formen part de quasi totes les proteïnes, s’anomenen proteínics. Tots són α-aminoácids.
Altres aa poden tenir interès biològic o nutritiu i no ser proteïnics
C COOHR
NH2
H
Grup CarboxilGrup Carboxil
Grup AminoGrup Amino
C αC α
COMPOSICIÓ
Aminoàcids essencials. Dels 20 aa proteinics, alguns no els podem sintetitzar, aquests s’han d’ingerir.
Són l’Arginina (en nens, no en adults), histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, i valina.
Si mengem proteïnes que continguin aquests aa es diuen que són d’alt valor biològic, com les proteïnes animals, les vegetals no els contenen tots i per tant no són suficients
COMPOSICIÓ
PROPIETATS FÍSIQUES DELS aa
1. Són compostos sòlids2. Cristal·lins3. Punt de fusió elevat4. Solubles en aigua
Tots els aa excepte la Glicina tenenel C α assimètric
Tots els aa excepte la Glicina tenenel C α assimètric. Depenent d’on quedi el grup COOH i el grup NH2 es dirà D o L
COMPOSICIÓ
Tenen activitat òptica (+) dextrogira (-) levogira, independentment si són D o L
A la naturaleza l’estereoisòmer més abundant és L
A la naturaleza l’estereoisòmer més abundant és L
PROPIETATS QUÍMIQUES DELS aa
COMPOSICIÓ
En dissolució aquosa els aa es poden comportar com a àcids o com a bases és a dir són substàncies anfòteres i per tant tenen efecte amortidor o tampó.
zwitterió
Quan un aa queda amb càrega neutra (igual núm. de càrregues – i +) es diu punt isoelèctric
L’ENLLAÇ PEPTÍDIC
S’estableix entre l’OH del grup Carboxil d’un aa i un H del grup amino d’un altre.
Té un comportament similar al d’un doble enllaç i és rígid, i inmobilitza en un pla els àtoms que el formen
• Quan s’uneixen dos aa es forma un dipèptid• Tres un tripèptid• Menys de 10 un oligopèptid• Més de 10 un polipèptid
L’ENLLAÇ PEPTÍDIC
Oligopèptids amb activitat biològica:
•Algunes vitamines del grup B: àcid pantotènico y àcid fólic.
•Hormones: adrenocorticotropa (ACTH), melanotropa (MSH), insulina y glucagó, gastrina, secretina i angiotensina.
•Neuropèptids: encefalines
•Antibiótics: alcaloides
L’ENLLAÇ PEPTÍDIC OLIGOPÈPTIDS
Proteïnes. Estructura
•Una proteïna és una cadena polipeptídica de més de 50 aa amb un pes molecular elevat ( més de 5.000 D).•Poden també estar unides a altres tipus de molècules o àtoms.•La seva estructura s’estudia en 4 nivells
Proteïnes. Estructura Primària És la seqüència d’aa units per enllaços peptídics
És l’estructura més important de la molècula, determina la resta i un canvi pot ocasionar pertorbacions en l’estructura i funció de la proteïna.
Es comença a seqüènciar per l’extrem N-terminal
Proteïnes. Estructura Secundària
És la disposició en l’espai de l’estructura primària.
Hi ha tres conformacions
1.α-Hèlix2.Hèlix de colàgen3.Conformació β
Aquestes estructures es mantenen per ponts d’H que s’estableixen entre
els aa de la cadenaAbundant en Pro i Hidroxiprolina
Proteïnes. Estructura Terciària
És l’estructura que es produeix quan es plega sobre sí mateixa l’estructura secundària.
Els aa apolars es situen a l’interior de l’estructra globular i els polars cap a fora.
Els enllaços que estabilitzen l’estructura són :
1.Ponts d’H2.Forces de Van der Waals3.Pots disulfur 4.Interaccions iònique i hidrofòbiques
α-hèlix
Plegaments β
Colze o gir sense
estructura
Proteïnes. Estructura Terciària
Les proteïnes amb estructura terciaria són globulars.Algunes tenen estructures globulars repetides denominades “Dominis estructurals” importants en els enzims.
Per contra les proteïnes filamentoses no tenen estructura terciaria
Proteïnes. Estructura Cuaternària
La presenten proteïnes constituides per diferents cadenes polipeptídiques unides per mitjà d’enllaços febles o no covalents.
Protòmer
Tetràmer = 4 protòmers
Propietats. La solubilitatLes proteïnes són més o menys solubles en aigua degut al seu contingut en aa polars
La solubilitat augmenta en dissolucions selines diluïdes
La solubilitat disminueix en diossolucions salines molt concentrades
Propietats. La desnaturalitzacióÉs un fenomen que consisteix en la pèrdua de l’estructura terciària i secundària específica, per la qual cosa, la proteïna deixa de tenir les seves propietats i, en conseqüència, les seves funcions. Pot ser provocada per:
• Canvis de pH • Augment de la temperatura • Presència de radiacions • Canvis en la concentració de sals • Presència de dissolvents .
Si algun d’aquests processos fos molt accentuat podria produir-se la hidròlisi obtenint aminoàcids per trencament de l’enllaç peptídic.
Propietats. L’especificitat
Molècula d’insulina
Les proteïnes tenen una funció específica. Això vol dir que un determinat tipus de proteïna només té una sola funció.
Són proteïnes homòlogues les que fan la mateixa funció en diferents espècies. Quant més pròximes són evolutivament, més s’assemblen.
Classificació de les proteïnesSegons la composició es poden classificar en:
1.Holoproteïnes o proteïnes simples formades únicament per cadenes protèiques en combinació dels 20 aa.
Poden ser globulars o filamentoses
Col·làgens Es troben als teixits conjuntiu, ossi, cartilaginòs
Alfa-queratines Es troben a les formacions epidèrmiques, ungles, cabells, banyes
Elastines Tendons i vasos sanguinis
Beta-queratines o fibroïnes Fils de seda
Histones proteïnes nuclears associades als gens i ADN *
Albúmines magatzem d’aminoàcids (ovoalbúmina, seroalbúmina, lactoalbúmina)
2. Les heteroproteïnes o proteïnes conjugades Tenen algun altre tipus de molècula (grup prostètic) unida de forma covalent als aminoàcids: Glicoproteïnes :
* Peptidoglucans o mureïnes : NAM i NAG són els components bàsics de la paret bacteriana. * Proteoglucans o mucines : present en mucositats de diferents aparells * Glucoproteïnes : actuen com a marcadors cel·lulars o antígens
* Inmunoglobulines Lipoproteïnes
* HDL (High density lipoprotein): transporten al colesterol direcció fetge * LDL (Low density lipoprotein): transporten al colesterol direcció vasos
Fosfoproteïnes* Caseïna : present a la llet
Metal·loproteïnes * Hemoglobina : unida a ferro serveix per transportar oxigen * Citocroms : solen tenir ferro o coure i transporten electrons * Melanina : pigment protector de la pell * Pigments respiratoris i d’altres: els primers en animals i altres en plantes
Nucleoproteïnes: Associació d’ADN i Histones.
Classificació de les proteïnes
1.-Funció estructural. Glicoproteïnes de membrana, histones, queratines, elastina, col·làgena
2.- Funció de reserva: Albúmina, Caseïna, zeïna, gliadina.
3.- Funció de transport: transportador de membranes, Pigments respiratoris com l’hemoglobina, hemocianina. Transferrina…
4.- Funció Hormonal: algunes hormones com l’insulina o la tirosina i hormona de creixement
5.-Funció de defensa: Inmunoglobulines
Funció de les proteïnes
Funció de les proteïnes
6.- Funció contractil: flagelina, actina i miosina.
7.- Funció homeostàtica: Trombina, fibrinògen
8.- Funció enzimàtica: o catalítica Tenen acció biocatalitzadora. Hi ha molts enzims diferents que fan possibles totes les reaccions químiques del metabolisme cel·lular. Són molt específiques i sovint, en la seva nomenclatura apareix el sufixe asa i l’arrel de la molècula sobre la que actuen.
maltasaADN polimerasaamilasa