biologia pau. bioquímica. les proteïnes. cat

27
Les proteïnes Aminoàcids Propietats Estereoisomeria Caràcter amfòter Enllaç peptídic Estructura de les proteïnes Estructura primària Estructura secundària Estructura terciària Estructura quaternària Enzims Mecanisme enzimàtic Velocitat de reacció Control de l’activitat enzimàtica Retroalimentació negativa Al·losteria Modificacions covalents Temperatura i pH Inhibició d’enzims

Upload: moty-martell

Post on 05-Jul-2015

603 views

Category:

Science


3 download

TRANSCRIPT

Les proteïnes

Aminoàcids

Propietats

Estereoisomeria

Caràcter

amfòter

Enllaç peptídic

Estructura de

les proteïnes

Estructura

primària

Estructura

secundària

Estructura

terciària

Estructura

quaternària

Enzims

Mecanisme

enzimàtic

Velocitat

de reacció

Control de

l’activitat

enzimàtica

Retroalimentació

negativa

Al·losteria Modificacions

covalents

Temperatura

i pH

Inhibició

d’enzims

Proteïnes

1. Aminoàcids

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims

Funcions

Estructural

Glucoproteïnes: membranes cel·lulars

Histones: DNA

Col·lagen i elastina: cabell, pell, etc.

Queratina: pell, becs, ungles, etc.

Fibroïna: fils de seda

Enzimàtica: funcions metabòliques

Hormonal i reguladora

Insulina i glucagó: metabolisme de la glucosa

Calcitonina: metabolisme del calci

Adrenocorticotròpica: regulació dels corticoides

Ciclina: divisió cel·lular

Defensiva

Immunoglobulines: anticossos

Trombina i fibrinogen: coagulació de la sang

Mucina: protecció de les mucoses

Proteïnes

1. Aminoàcids

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims

Funcions

Transportadora

Hemoglobina, mioglobina i hemocianina: O2

Lipoproteïnes: lípids

Citocroms: electrons

Contràctil: moviments musculars (actina i miosina) i cel·lulars

(dineïna)

Reserva

Ovoalbúmina: ous

Lactoalbúmina: mamífers

Proteïnes

1. Aminoàcids

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims

Classificació

Segons estructura

Fibroses: estructurals (col·lagen, actina, etc.)

Globulars: altres funcions (hormones, enzims, etc.)

Segons composició química

Segons aminoàcids

Completes: els tenen tots

Incompletes: no els tenen tots

Holoproteïnes: només aminoàcids

Heteroproteïnes: aminoàcid + grup prostètic

Propietats

Estan codificades a l’ADN

Proteïnes globulars solubles en aigua

Proteïnes fibroses insolubles en aigua

L’estructura es pot desfer desnaturalització renaturalització

Capacitat amortidora

Proteïnes

1. Aminoàcids

a) Propietats

b) Enllaç peptídic

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims

Àcid

Amino

Radical

(és diferent en

cada aminoàcid)

Aminoàcids apolars alifàtics

Proteïnes

1. Aminoàcids

a) Propietats

b) Enllaç peptídic

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims

Glicina (Gly) G Alanina (Ala) A

Valina (Val) V

Leucina (Leu) L Isoleucina (Ile) I

Prolina (Pro) P

Aminoàcids polars sense càrrega

Proteïnes

1. Aminoàcids

a) Propietats

b) Enllaç peptídic

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims

Asparagina (Asn) N Glutamina (Gln) Q

Cisteïna (Cys) C

Serina (Ser) S

Treonina (Thr) TMetionina (Met) M

Aminoàcids aromàtics

Proteïnes

1. Aminoàcids

a) Propietats

b) Enllaç peptídic

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims

Tirosina (Tyr) Y

Triptòfan (Trp) W

Àcid aspàrtic (Asp) D

Fenilalanina (Phe) F

Aminoàcids carregats negativament (àcids)

Àcid glutàmic (Glu) E

Proteïnes

1. Aminoàcids

a) Propietats

b) Enllaç peptídic

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims Histidina (His) H

Aminoàcids carregats positivament (bàsics)

Lisina (Lys) K Arginina (Arg) R

Aminoàcids essencials: s’han d’obtenir a través de la dieta perquè el

cos no els pot sintetitzar: treonina, metionina, lisina, valina, triptòfan,

leucina, isoleucina i fenilalanina.

Proteïnes

1. Aminoàcids

a) Propietats

b) Enllaç peptídic

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims

Propietats

Grup carboxil àcid + grup amino bàsic amfòter

Caràcter amfòter

pH àcid pH neutre pH bàsic

Càrrega 0 = zwitterió

En solució X % càrrega - ; Y % càrrega 0 ; Z % càrrega +

pH en el que la càrrega total és 0 punt isoelèctric

(depèn del grup R)

Proteïnes

1. Aminoàcids

a) Propietats

b) Enllaç peptídic

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims

Propietats

Estereoisomeria

Forma D Forma L

carboni α

Grup carboxil + grup amino

Proteïnes

1. Aminoàcids

a) Propietats

b) Enllaç peptídic

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims

Enllaç peptídic

Estructura primaria

Proteïnes

1. Aminoàcids

2. Estructura de

les proteïnes

a) Estructura

primària

b) Estructura

secundària

c) Estructura

terciària

d) Estructura

quaternària

3. Enzims

Nombre d’aminoàcids

Pèptid: entre 10 i 100

Proteïna: més de 100

Caràcter de la proteïna (segons el tipus d’aminoàcids)

Disposició lineal dels aminoàcids

Estructura secundària

Proteïnes

1. Aminoàcids

2. Estructura de

les proteïnes

a) Estructura

primària

b) Estructura

secundària

c) Estructura

terciària

d) Estructura

quaternària

3. Enzims

Plegament dels aminoàcids en estructures determinades

Gira cap a la dreta

Grans radicals polars mirant

cap a fora

Làmina β

Hèlix α

Ponts d’hidrogen entre els

enllaços peptídics

Disposició zig-zag

Aminoàcids apolars alineats

amunt i avall

Ponts d’hidrogen

entre els enllaços

peptídics

Estructura terciària

Proteïnes

1. Aminoàcids

2. Estructura de

les proteïnes

a) Estructura

primària

b) Estructura

secundària

c) Estructura

terciària

d) Estructura

quaternària

3. Enzims

Si la proteïna no està ben plegada, no és funcional

Plegament d’estructures secundàries entre si

Estructura molt complexa on cada aminoàcid té un lloc

determinat

Afegiment de grups prostètics

Estabilització de l’estructura terciària

Ponts d’hidrogen

Forces de Van der Waals

Ponts disulfur

Estructura quaternària

Proteïnes

1. Aminoàcids

2. Estructura de

les proteïnes

a) Estructura

primària

b) Estructura

secundària

c) Estructura

terciària

d) Estructura

quaternària

3. Enzims

Grups de proteïnes que treballen juntes

Cada proteïna és una subunitat

Estabilització de l’estructura

quaternària

Ponts d’hidrogen

Forces de Van der Waals

Ponts disulfur

Tipus

Homotípiques: totes les subunitats són iguals

Heterotípiques: les subunitats són proteïnes diferents

Característiques

Proteïnes

1. Aminoàcids

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims

a) Mecanisme

enzimàtic

b) Velocitat de

reacció

c) Control de

l’activitat

d) Inhibició

d’enzims

Faciliten el trencament d’enllaços estables

Els enzims són específics cada enzim fa només la seva

reacció

Tipus

Cada reacció té un enzim concret

Oxidoreductases: oxidacions i reduccions

Transferases: passar grups d’una molècula a una altra

Hidrolases: trencaments amb aigua

Liases: reordenació d’electrons

Isomerases: canvis d’isòmer

Lligases: unió de molècules

Coenzims

Proteïnes

1. Aminoàcids

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims

a) Mecanisme

enzimàtic

b) Velocitat de

reacció

c) Control de

l’activitat

d) Inhibició

d’enzims

Ajuden als enzims a fer correctament la seva funció

S’uneixen a l’enzim o al substrat

Poden participar en la reacció

Ribozims

Molècules d’ARN que actuen com a enzims

Es troben als ribosomes

Mecanisme enzimàtic

Proteïnes

1. Aminoàcids

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims

a) Mecanisme

enzimàtic

b) Velocitat de

reacció

c) Control de

l’activitat

d) Inhibició

d’enzims

Centre actiu: Part de l’enzim on es col·loca el substrat i té lloc la

reacció

L’enzim no altera l’equilibri, només facilita arribar a l’energia d’activació

Mecanisme enzimàtic

Proteïnes

1. Aminoàcids

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims

a) Mecanisme

enzimàtic

b) Velocitat de

reacció

c) Control de

l’activitat

d) Inhibició

d’enzims L’enzim torna al seu estat original després de la reacció

Velocitat de reacció

Proteïnes

1. Aminoàcids

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims

a) Mecanisme

enzimàtic

b) Velocitat de

reacció

c) Control de

l’activitat

d) Inhibició

d’enzims

max·[ ]

[ ]M

V SV

K S

Velocitat de reacció

Proteïnes

1. Aminoàcids

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims

a) Mecanisme

enzimàtic

b) Velocitat de

reacció

c) Control de

l’activitat

d) Inhibició

d’enzims

Control de l’activitat enzimàtica

Proteïnes

1. Aminoàcids

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims

a) Mecanisme

enzimàtic

b) Velocitat de

reacció

c) Control de

l’activitat

d) Inhibició

d’enzims

Al·losteria

Enzims al·lostèrics tenen dos llocs d’unió de molècules

Centre actiu (substrat)

Molècula reguladora

Tipus de control al·lostèric

Positiu: la molècula reguladora activa l’enzim

Negatiu: la molècula reguladora inactiva l’enzim

Control de l’activitat enzimàtica

Proteïnes

1. Aminoàcids

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims

a) Mecanisme

enzimàtic

b) Velocitat de

reacció

c) Control de

l’activitat

d) Inhibició

d’enzims

Retroalimentació negativa

Al·losteria en cadena el regulador negatiu del primer enzim és el

producte de l’últim

El producte final anul·la el primer enzim i, per tant, tota la cadena

Modificacions covalents

Afegir o treure grups prostètics permetre o impedir l’acció de

l’enzim

Reversible: la modificació es pot desfer

Irreversible: la modificació és permanent

Tipus

Control de l’activitat enzimàtica

Proteïnes

1. Aminoàcids

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims

a) Mecanisme

enzimàtic

b) Velocitat de

reacció

c) Control de

l’activitat

d) Inhibició

d’enzims

Temperatura i pH

Cada enzim té la seva temperatura i pH òptims i un marge de

tolerància en el que pot funcionar.

Temperatura

Rang òptim: 10ºC – 50ºC

Fora del marge de tolerància, es trenquen els enllaços febles

desnaturalització

pH

Rang òptim: pH neutre

Fora del marge de

tolerància les

càrregues de les

cadenes laterals es

pleguen malament

desnaturalització

Inhibició d’enzims

Proteïnes

1. Aminoàcids

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims

a) Mecanisme

enzimàtic

b) Velocitat de

reacció

c) Control de

l’activitat

d) Inhibició

d’enzims

Inhibidors reversibles

Unió a l’enzim amb enllaços febles

Inhibició competitiva

El substrat i l’inhibidor s’uneixen al mateix lloc

La substància que s’uneixi depèn de les concentracions

Inhibició no competitiva

El substrat i l’inhibidor

s’uneixen a diferents

llocs

La unió de l’inhibidor

fa canviar la forma de

l’enzim per a que el

substrat no s’hi uneixi.

Inhibició d’enzims

Proteïnes

1. Aminoàcids

2. Estructura de

les proteïnes

3. Enzims

a) Mecanisme

enzimàtic

b) Velocitat de

reacció

c) Control de

l’activitat

d) Inhibició

d’enzims

Inhibidors irreversibles

Unió a l’enzim amb enllaços covalents forts

L’enzim queda inactivat permanentment

Exemples

Verins naturals de plantes i animals

Antibiòtics i medicaments per a infeccions

Herbicides i insecticides

Desinfectants