tissu musculaire 1.ppt

Le tissus musculaire.

Les tissus musculaires sont constitués de cellules musculaires ou fibres musculaires ou myocytes qui, en dépit de leurs diversité, ont des caractères communs

• La contractilité

•La présence dans leur cytoplasme de filaments d’actine (FA), de filaments de myosine, de filaments intermédiaires de desmine

• La présence dans leurs MP de dystrophine et de protéines associées qui établissent la liaisons entre les FA et la laminine située dans la lame basale

On distingue trois variétés de tissu musculaire : strié squelettique , strié cardiaque ou myocardique et lisse

La Tissu musculaire strié squelettique

L’unité histologique et fonctionnelle du tissu musculaire strié est la cellule musculaire striée (CMS) ou rhabdomyocyte

A. Morphologie

I. Microscopie optique

• La CMS apparaît comme un élément allongé, cylindrique ou polyédrique, plurinucléé et présentant une striation

transversale . D’un diamètre compris entre 10 à 100 µm de diamètre, ces cellules ont une longueur variant de quelques mm à quelques cm.

• Les noyaux, au nombre de plusieurs centaines, de forme ovoïde,sont disposés à la périphérie contre la MP ou sarcolemme

• La majeur partie cytoplasme ou sarcoplasme est occupée par des éléments filamenteux parallèles, les myofilaments, groupés en myofibrilles

Les myofibrilles se présentent ,sur coupe longitudinale, sous des bandes de 1à 2 µm de diamètre, alignés parallèlement dans le sens de la cellule et ayant la même longueur que cette dernière Entre les myofibrilles et autour du noyau s’organisent les organites cellulaires

Sur une coupe transversale, les myofibrilles apparaissent de forme polygonale, les champs de Cohnheim

Le tissu musculaire strié squelettique

MO. Coupe longitudinale. Trichrome

Le muscle strié

MO. Schéma en CT

Faisceau primaire


MO. Muscle strié en coupe transversale. Trichrome

• Les différentes méthodes de coloration, particulièrement trichromiques, montrent que la myofibrille présente une striation transversale résultant de l’alternance de bandes claires et de bandes denses

- Le disque claire ou bande I (isotrope, sans effet sur la lumière polarisée), long de 0, 8 µm, divisé en son milieu par la strie Z (zwischenscheibe, ente deux disques)

La distance comprise entre deux stries Z constitue un sarcomère qui mesure chez l’homme 2 à 3 µm

- Le disque sombre ou bande A (anisotrope, biréfringent en lumière polarisée), long de 1, 5 µm, présente en son milieu une zone plus claire, la bande H (de Hensen); cette dernière est traversée par la ligne M

Bande I Bande A Bande I

M

HZ Z

Sarcomère

La myofibrille

MO. Schéma en coupe longitudinale


MO. Coupe longitudinale. Trichrome

MO. Homme en CL. HE



MO. Coupe longitudinale. HE


MO. Coupe longitudinale. Fort grossissement d’un rhabdomyocyte

Le tissu musculaire strié squelettiqueMO. Homme. Muscle strié en CT. HE

II. Microscopie électronique

1. La membrane plasmique ou sarcolemme

Membrane trilamellaire, séparée du tissu conjonctif de l’endomysium par une membrane basale

Le sarcolemme est le siège d’invaginations tubulaires transversales, les tubules T entourant les myofibrilles au niveau des jonctions bande A- bande I . L’ensemble des tubules T constitue le système transverse

La myofibrille

MET. En coupe longitudinale

La myofibrille

Schéma et image de MET en coupe longitudinale

2. Les myofibrilles

Sont constituées d’éléments filamenteux, les myofilaments, disposés dans le sens de la cellule. Ils son de deux sortes, les filaments épais et les filaments fins

• Les filaments épais en coupe longitudinale

Présents au niveau de la bande A, ils ont 10 nm / 1, 5 µm, et sont espacés de 45 nm

Chaque filament épais émet des « épines » latérales

Au niveau de la ligne M, le filament projette 3 à 5 expansions transversales

Bande I Bande A Bande I

M

HZ Z

La myofibrille

Schémas en MO et MET

A

ZH

M

I I

Z

Sarcomère

La myofibrille

MET. Schéma en coupe longitudinale

. Les filament fins en coupe longitudinale

Ils ont 5 à 7 nm / 1, 0 µm. Ils sont insérés sur la strie Z,ils traversent la moitié d’une bande I et se terminent à la limite de la bande H

Aussi la bande H correspond-elle à la partie de la bande A dépourvue de filaments fins

La strie Z , quand à elle, correspond à une structure en zig-zag résultant des insertions alternées des filaments fin de deux sarcomères contigus

La myofibrille

MET. Structure de la strie Z

. Les rapports des filaments fins et des filaments épais en coupes transversales

► Au niveau de la bande A, en dehors de la bande chaque filament fin est entouré par 3 filaments épais qui forment les sommets d’un triangle équilatéral

Chaque filament épais est le centre d’un hexagone dont les sommets sont représentés par des filaments fins

► Au niveau de la bande H, seuls les filaments épais sont présents

► Au niveau de la bande I, il n’y a que des filaments fins à disposition

hexagonale

La myofibrille

MET. Coupe longitudinale

La myofibrilleMET. Schémas en coupe longitudinale et à différents niveaux en coupes transversales

ZH

Z

Sarcomère

AI

H

M

HI A

La myofibrille

MET

La myofibrille

MET. Muscle du vol d’un insecte en coupe transversale

3. Le sarcoplasme

Les myofibrilles occupent la majeure partie de la cellule, le reste du cytoplasme ou le sarcoplasme contient les attributs habituels et notamment

• Des mitochondries, très nombreuses, sont disposées en file entre les myofibrilles et sous le sarcolemme. A côté de son rôle énergétique, la mitochondrie synthétise le groupement héminique de la myoglobine

• Le REL ou réticulum sarcoplasmique a une disposition particulière. Un réseau de canalicules et citernes longitudinaux anastomosés aboutissant à une citerne transversale terminale eu niveau de la la jonction bande A - bande I. Deux citernes terminales longent de part et d’autre un tubule T avec lequel elles constituent une triade. Chacune des citernes est reliée au tubule T de la triade par des densification représentant des structures de couplage

Citerne terminale Tubule T Citerne terminale

Sarcolemme

Réticulum sarcoplasmique

Triade

Tubule TStructures

de couplage

Réticulum sarcoplasmique et triades

MET. Représentation schématique

• Les particules de glycogène et des vacuoles lipidiques relativement abondantes, se trouvent au voisinage du réticulum sarcoplasmique

1.sarcolemme 2.lame basale 3.microfibrilles de réticuline 4.fibrilles de collagène 5.microfilaments de myosine 6.microfilaments d'actine 7.sarcomère

•strie Z:Z

•bandes claires isotropes I

•bandes sombres anisotropes A

•bande H

•ligne M

8.- myofibrilles 9.- cellule satellite 10.- centriole

*

* La triade/ diade est au niveau de la jonction A-I de la CMSS et au niveau de la strie Z dans la cardiomyocyte

Représentation en 3D

La CMS

La CMS

Représentation en 3D

La myofibrille

MET. Cryodécapage

B. Composition chimique et organisation moléculaire

I. Les filaments épais

Ils sont constitués par la myosine II et d’une protéine associée, la titine

La myosine II est une molécule polarisée, en forme de bâtonnet se terminant par deux têtes globulaires

La trypsine coupe la myosine en deux fragments, les méromyosines

- La méromyosine légère(LMM), de 130 kDa, correspondant à un long fragment

- La méromyosine lourde (HMM), de 340 kDa

La papaïne coupe la HMM en sous- fragment S2 / filament S2 et sous- fragment S1 représenté par deux têtes globulaires

MML HMM

S2 SI

Myosine

Digestion enzymatique

Méromyosine lourde

S2 S1

Méromyosine légère

La myosine

• La myosine II

La myosine II, de ~ 500 kDa est formée de 6 chaînes polypeptidiques, deux chaînes lourdes identiques (~ 200 kDa) et de 4 chaînes légères (~ 20 kDa chacune)

Chaque chaîne lourde comprend une tête globulaire et une longue queue en hélice α; les deux queues sont enroulées l’une autour de l’autre en une superhélice

Une paire de chaîne légère s’associe à chaque tête

Pour constituer un filament épais, des centaines de molécules de myosine s’accolent parallèlement, par leur queue, dans le même sens dans la 1/2 du filament (et dans le sens inverse dans l’autre 1/2), avec un décalage, de telle sorte que les têtes décrivent une hélice; chaque pas d’hélice comprenant 6 têtes et chaque tête se trouvant en face de l’un des 6 filaments fins qui entourent un filament épais

Chaînes lourdes

Queue en superhélice Tête globulaire

2 paires de

chaînes légères

La myosine II

MET. Ombrage au platine

Représentation schématique

La myosine

Différents types de myosine

Cellules non musculaires Cellules musculaires

Myosine IMyosine V Myosine II

Le filament épaisMET. Vue longitudinale

Modèle longitudinal

Mode d’organisation longitudinal et transversal

les filaments épais et les filaments fins

Rapports des deux types de filaments sur une vue transversale

La partie distale des têtes,appelé domaine moteur, possède un site de fixation de l’ATP et un site de liaison à l’actine

• La titine ou connectine

Protéine de 3000 kDa qui va de la ligne M à la strie Z. Elle comporte un partie rigide associée à la myosine et une partie élasique, une espèce de « ressort » qui s’insert sur la strie Z

La titine maintient l’alignement des filaments épais et empêche l’étirement excessif du sarcomère

• La myomyosine

Filaments situés dans la ligne M ; elle sert à la liaison des filaments épais entre eux

M

Myosine

TitineZZ

Le filament épais

Modèle d’organisation

II. Les filaments fins

Sont constituées de polymères d’actine et de protéines associées

• L’actine F, polymère de l’actine G (α pour les myocytes, et γ pour les cellules non musculaires) est sous forme d’un dimère enroulé en double hélice

• La tropomyosine, dimère filamenteux en double hélice, rigide, disposé dans les deux sillons de la double hélice de l’actine F, dont la longueur correspond à 8 unités d’actine G environ

La tropomyosine, interposée entre actine et myosine, empêche leur liaison; Elle sert en outre à renforcer le filament fin

• Les troponinesComplexe de trois sous- unités polypeptidiques T(fixée à la tropomyosine) , I (inhibitrice) et C (fixatrice de Ca2+)Le complexe troponine- tropomyosine empêche la liaison de l’actine à la myosine• La nébulineFilament qui s’associe au filament fin sur toute sa longueur et dont le rôle est mal connu

Actine G Tropomyosine

Troponines

T IC

Le filament épais

Mode d’organisation de l’actine et des protéines associées

Le filament épais et les filaments fins

Modèle d’organisation

Strie ZTitine

Nubéline

Ligne MStrie Z

Filament épais (Myosine)

Filament fin (Actine)

La sarcomère

Organisation moléculaire de sarcomère

•La dystrophine Molécule qui relie le filament fin à la laminine de la membrane basale par l’intermédiaire d’un complexe glycoprotéique transmembranaire qui agit comme une SAMLa dystrophine M (musculaire) appartient à la même famille que les spectrines. C’est un dimère enroulé en superhéliceDes mutation dans la gène de la dystrophine ( l’un des plus longs connus) conduit à des maladies graves résultant de la destruction progressive des cellules musculaires (maladie de Duchenne…)

α α

Dystroglycanes

Laminine Lame basale

La dystrophineModèle moléculaire du complexe dystrophine – dystroglycanes associés

• L’α- actinine

Au niveau de la strie Z, l’α- actinine relie les extrêmités des filaments fins de chaque sarcomère entre elles et à celles du sarcomère voisin

III. Le cytosquelette extrasarcomérique

Représenté par des microtubules ainsi que des filaments intermédiaires de desmine. Ces derniers unissent les stries Z voisines ainsi que la face interne du sarcolemme aux myofibrilles

La myofibrille

MET. Structure de la strie Z

C. Les variétés de rhabdomyocytes

Des méthodes histoenzymologiques permettent de distinguer des rhabdomyocytes de type I, de type II et de type intermédiaire

Caractéristiques

Rhabdomyocyte de type I (rouges)

Rhabdomyocyte de type II(blanches)

Myofibrilles ++ +++Mitochondries +++ +

Glycogène + +++Lipides +++ +Vascularisation +++ +Glycolyse aérobie anaérobie

ATPase à pH 9,4 + +++Contraction lente (fatigabilité +) rapide (fatigabilité+++)

Fonction posturale phasique

D. Mécanisme de fonctionnement de la cellule musculaire striée

I. Aspects morphologiques

C’est au moyen du microscopie en contraste de phase qu’on peut observer le comportement des différentes régions de la myofibrille

1.Au cours de la contraction

Le muscle se raccourcit, les bandes A ne changent pas de longueur alors que les bandes I et les bandes H se raccourcissent dans les mêmes proportions

1. Au cours de l’étirement

Le muscle s’allonge, les bandes A ne changent pas de longueur tant disque les bandes I et H s’allongent dans les mêmes proportions

Par conséquent, la longueur de la bande A reste inchangée dans les deux cas , ce qui laisse supposer que le raccourcissement et l’allongement sont dus au glissement des filaments fins sur les filaments épais sans modification de la longueur des filaments d’actine et de myosine. Une telle hypothèse est confirmée par le microscopie électronique

Modifications du sarcomère

Z Z

HZ Z

H

HZ ZZ

Muscle relâché

Au cours de la contraction

Au cours de l’étirement

MO. Schémas


MET. Schémas

Muscle relâché



HZ ZZ

Muscle relâché


MO ET MET. Schémas comparatifs

HZ Z






Z Z


H

II. Mécanismes biochimique et moléculaire de la contraction

La contraction musculaire est déclenchée par le stimulus nerveux quand l’influx nerveux atteint la cellule musculaire au niveau de la plaque motrice, il provoque une dépolarisation qui se propage le long du sarcolemme. Arrivée au niveau du système T, la dépolarisation est transmise au réticulum sarcoplasmique grâce aux jonction unissant les triades

La dépolarisation déclenche l’ouverture des canaux calciques membranaires des citernes du réticulum sarcoplasmique dont la concentration en Ca++ et élevée. Ce dernier, libéré dans le cytosol, déclenche la contraction

Le glissement des filaments fins sur les filaments épais se fait grâce à la succession de cycles mécano-chimiques d’association- désassociation des têtes de myosine avec les molécules d’actine

On distingue quatre temps dans la contraction

1. Dans la cellule au repos, il y a peu de Ca++ cytosolique. Les filaments de tropomyosine masquent en partie les sites de liaison des molécules d’actine aux têtes de myosine De plus une molécule d’ATP , fixée sur la tête de myosine, la tient dissociée de l’actine

2. Les ions Ca++ libérés lors de la dépolarisation se fixent sur la troponine C, modifiant la conformation spaciale du complexe troponine qui se déplace en entraînant avec lui le filament de tropomyosine, démasquant du coup le site de liaison et permettant à la tête de myosine- ATP de s’accrocher à l’actine suivi de l’hydrolyse de l’ATP La tête de myosine attachée à l’actine forme alors un angle de 90°

3. Le détachement du phosphate provoque une liaison plus forte des deux éléments et une rotation de 45° de la tête de myosine entraînant un déplacement de ~ 10 nm

4. Libération de l’ADP. La liaison avec un novelle molécule d’ATP permettra le détachement de la tête de myosine et ainsi de suite

Ainsi le filament d’actine fonctionne comme une crémaillère permettant la progression de l’élément moteur, le filament de myosine et dont le résultat est le raccourcissement du sarcomère et donc celui de la cellule musculaire

T IC

Vue longitudinale

Interaction actine - myosine

Rôle des protéines associées à l’actine

A A

M

C I

T

Tropomyosine

A A

M

I

C

T

Ca++

Troponines

Vue transversale


Rôle des protéines associées à l’actine

SF 38


E. Mode d’organisation des cellules musculaires striées

I. Le muscle striéLes rhabdomyocytes se groupent sous forme d’un faisceau

primaire au duquel les cellules, serrées les une contre les autres, sont néanmoins séparées par une fine couche de TCL, l’endomysium qui contient des capillaires sanguins et des filets nerveux

Des cellules satellites,incluses entre la MP et MB des rhabdomyocytes sont parfois observées

Il s’agit de cellules , à cytoplasme réduit ave un seul noyau. Si elles sont impliquées dans la croissance musculaire chez l’enfant, elles sont à l’état quiescent chez l’adulte; Elle peuvent cependant être activée en cas de lésion musculaire, proliférer, fusionner pour remplacer les cellules détruites

Le faisceau primaire est entouré par un TC relativement dense, le périmysium

Plusieurs faisceaux primaires se groupent en un faisceau secondaire ou muscle. L’ensemble est enveloppé par une gaine conjonctive plus dense, l’épimysium

Le muscle strié

MO. Schéma en CT

Epimysium

Myofibrille

Rhabdomyocyte

Endomysium

Périmysium

Capillaire

Artère

Veine

Nerf

Adipocytes

Le muscle strié squelettique

Structure d'un faisceau musculaire

1.périmysium 2.endomysium 3.fibres musculaires 4.noyau 5.myofibrilles 6.cellules satellites 7.vaisseaux sanguins 8.fibres nerveuses amyéliniques 9.fibres nerveuses myéliniques 10.fuseau neuro-musculaire

A - bande sombre du sarcomère I - bande claire du sarcomère


MO. Muscle strié en coupe transversale. Trichrome

II. Les points d’insertion du muscleLe TC de l’épimysium se continue avec les points d’insertion: aponévrose d’insertion , périchondre et périoste, tendonConcernant la jonction myo- tendineuse, sa structure est précisée grâce à la MEA ce niveau, les myofibrilles se terminent par un strie Z plus fine sur laquelle s’insèrent des filaments unitifs qui la relient au sarcolemme. Il s’agit de Filaments intermédiaires de desmine

Sarcolemme

Lame basale Protofibrilles

collagènes du tendon

Filaments unitifs

La jonction myo- tendineuseSchéma au MET

La jonction myo- tendineuse

MO. HE

F. La jonction neuromusculaire/ Plaque motrice

Elle permet la transmission de l’influx nerveux à la cellule musculaire striée

I. Microscopie optique

Au niveau de cette formation, l’axone du motoneurone perd ses gaines de Schwann et de myéline à quelques µm de la plaque motrice pour se ramifier en une arborisation terminale. Les différentes ramifications sont entourées par les cellules de la téloglie. L’ensemble est recouvert par la gaine de Henlé (LB + TC) qui entoure la fibre nerveuse myélinisée, qui se prolonge sur la plaque motrice pour se continuer avec Le LB et le TC qui recouvre le sarcolemme

L’arborisation terminale pénètre dans une masse granuleuse, la sole protoplasmique qui fait partie de la cellule musculaire

Si la MO Standard n’a pas pu révéler l’existence d’un espace entre éléments nerveux et musculaire, la révélation de la cholinestérase a mis en évidence la présence d’un appareil sous- neural (décrit précédemment par Couteau, dont il porte le nom: les terminaisons de l’axone portent des fines lamelles qui s’enfoncent dans le sarcoplasme sous- jacent)

II. Microscopie électronique

1.La région présynaptique Bouton terminal contenant notamment des mitochondries et des vésicule synaptiques sphériques à contenu clair ( voir synapses)

2.La fente synaptique

• La fente synaptique primaire sépare la terminaison de la’axone de la cellule musculaire. Elle contient un matériel dense en continuité avec les LB

• Les fentes synaptiques secondaires correspondent à des invaginations parallèles du sarcolemme ( l’appareil sous- neural de Couteau) au niveau desquelles des ramifications de la « « lame basale » sont présentes

• L’élément postsynaptique, représente la partie du sarcoplasme, la « sole protoplasmique », riche en noyaux et en mitochondries

Gaine de myéline Axone

Noyau schwannien

Endonèvre (g

aine de Henlé)

Noyau de la téloglie

Noyau de fibroblaste

Sole protoplasmiqueEndomysium

La plaque motriceMO. Représentation schématique de l’appareil sous-neural de couteau

La plaque motrice

La plaque motriceMEB

La plaque motrice

MET. Représentation schématique

Cellule de la téloglie

Fente synaptique

primaire Noyau du myocyte

Fente synaptique secondaire

Bouton terminal Axone

Gaine de myéline

I

Sarcolemme

Ramification de l’axone

Lame basale

Myofibrille

RS

VS

Fente primaire

Fente secondaire

La plaque motrice

MET. Représentation schématique. (Myofibrilles en CT)

La plaque motrice

MET. Schéma en 3D

G. Histogénèse du tissu musculaire strié squelettique

Voir schémas

tissu musculaire 1.ppt

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