UNITÀ 2.2 I PROTIDI

2MODULO

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Introduzione

Le proteine sono sostanze organiche presenti in tutte le cellule di tutti gli organismi viventi

Le proteine sono composti quaternari, ossia costituiti da: C, H, O e N

Possono anche contenere S e P

Nell’organismo umano costituiscono circa il 18% del peso corporeo

Le proteine sono macromolecole formate dall’unione di molti amminoacidi (AA)

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I venti AA

Gli AA esistenti in natura sono tanti, ma solo 20 sono i costituenti abituali delle proteine → AA ordinari

Gli AA che si trovano saltuariamente nelle proteine → AA occasionali

Gli AA possono essere: idrofili IdrofobiQuesta caratteristica influisce sulla conformazione proteica

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Gli amminoacidi essenziali

AA essenziale: AA che non può essere sintetizzato dall’organismo → si deve introdurre con gli alimenti

Gli AAE sono 10 per i bambini e 8 per gli adulti

AA limitante: AAE presente in minore quantità in un alimento

AA ramificati: AAE con forma “ramificata” = valina, leucina, isoleucina → possono essere impiegati come fonte di energia in caso di necessità

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Il legame peptidico

AA + AA → dipeptide

AA + AA + AA → tripeptide

AA + AA + … → oligopeptide

AA + AA + … → polipeptide

più di 50 AA → proteina

Le proteine possono essere organizzate in quattro livelli, in relazione fra di loro

Struttura primaria → numero, tipo e sequenza specifica degli amminoacidi che formano la proteina

Struttura secondaria → conformazione spaziale delle catene

La struttura secondaria più comune è l’avvolgimento a spirale o ad alfa elica:

è mantenuta stabile dai legami idrogeno è tipica della cheratina (presente nella pelle e nei capelli),

della miosina (presente nei muscoli), ecc.

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La struttura delle proteine

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La struttura delle proteine

Struttura terziaria → configurazione tridimensionale della catena polipeptidica

Viene mantenuta stabile da:

i ponti disolfuro i ponti idrogeno

Ad es. enzimi e alcuni ormoni

Struttura quaternaria → unione di due o più catene polipeptidiche

Ogni catena polipeptidica si chiama subunità

Ad es. emoglobina

In base alla forma: p. fibrose, di solito hanno

un ruolo di tipo meccanico (ad es. proteine della contrazione muscolare)

p. globulari, di solito svolgono ruoli biologici complessi (ad es. enzimi)

In base alla funzione: p. di trasporto (ad es.

lipoproteine del sangue) p. strutturali (ad es.

collagene della cartilagine)

immunoglobuline (o anticorpi): concorrono alla difesa dell’organismo

p. contrattili p. con funzione ormonale enzimi

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La classificazione delle proteine

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La classificazione delle proteine

In base alla composizione chimica: proteine semplici (costituite da soli amminoacidi) proteine coniugate (costituite da una catena polipeptidica

e da una parte di natura non proteica detta gruppo prostetico)

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La classificazione delle proteine

In base al valore biologico (contenuto di AAE):

p. ad alto valore biologico → contengono tutti gli AAE (carne, pesce uova, latte e formaggi)

p. a medio valore biologico → scarseggiano alcuni AA (nei legumi gli amminoacidi solforati )

p. a basso valore biologico → manca uno o più AAE (nei cereali la lisina)

Complementarità delle proteine:

p. a medio valore biologico + P. a basso biologico (nello stesso pasto) = pool di AAE

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La denaturazione proteica

Modificazione della conformazione spaziale della proteina:

perdita della struttura nativa perdita delle proprietà fisico-chimiche e biologiche generalmente è un processo irreversibile

Può essere causata da: agenti fisici, ad es. calore, agitazione meccanica agenti chimici, ad es. acidi, basi

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Gli enzimi

Proteine in grado di catalizzare una reazione chimica → accelerano la velocità della reazione

Caratteristiche: sono molto specifici per la reazione catalizzata e per i substrati coinvolti

apoenzima + coenzima = oloenzima

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Gli enzimi

L’attività degli enzimi dipende da: temperatura pH concentrazione dei substrati

Secondo la nomenclatura internazionale gli enzimi hanno il suffisso -asi, ad es. amilasi, peptidasi, proteasi

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La digestione delle proteine

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Il metabolismo degli amminoacidi

Gli amminoacidi vengono utilizzati fondamentalmente per la sintesi di proteine

Gli AA possono essere: glucogenetici → possono dare glucosio chetogenetici → possono dare corpi chetonici

Nelle cellule gli amminoacidi subiscono varie trasformazioni:

decarbossilazione (distacco del –COOH) deamminazione (distacco del –NH2) transamminazione (un –NH2 viene trasferito a una

molecola con un –COOH per dare un nuovo AA)

Eliminazione dell’azoto: il gruppo –NH2 viene convertito in ammoniaca (NH3) che è

una sostanza tossica → viene rapidamente trasformata in urea → eliminata attraverso le urine

la trasformazione di ammoniaca in urea avviene tramite una serie di reazioni, nota come ciclo dell’urea (è localizzato nel fegato)

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Il metabolismo degli AA

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Le funzioni delle proteine

La principale funzione delle proteine è di tipo plastico

1 g di proteine = 4 kcal

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Il fabbisogno proteico

Per un adulto sano la quantità di proteine consigliata è di circa 1 g/kg di peso corporeo al giorno (circa il 10-15% dell’apporto energetico totale)

Il fabbisogno proteico comunque varia in funzione: dell’età della massa corporea delle condizioni fisiologiche

La carenza proteica → deperimento generale e nelle gravi carenze kwashiorkor

L’eccesso proteico → obesità e surplus di lavoro per i reni