PREDAVANJA obuhvaćaju 4 djela od kojih svaki dio predstavlja jednu

glavnu temu: prvi dio obraĎuje STRUKTURU I FUNKCIJU PROTEINA,

drugi ENZIMSKU KATALIZU, treći METODE RAZDVAJANJA I ANALIZE

PROTEINA i četvrti PRENOS GENETIČKE INFORMACIJE, BIOSINTEZU

PROTEINA I POSTSINTETSKE MODIFIKACIJE PROTEINA.

1. STRUKTURA I FUNKCIJA PROTEINA

PROTEINI su makromolekule graĎene od velikog broja aminokiselina.

Aminokiseline se povezuju peptidnim vezama u kraće peptidne lance

ili duže nerazgranate polipeptidne lance odnosno proteine.

1.1. AMINOKISELINE: KEMIJSKA SVOJSTVA I PODJELA

- proteini svih vrsta organizama graĎeni su od istog skupa od 20 aminokiselina.

- aminokiseline se sastoje od amino skupine, karboksilne skupine, specifične

R-skupine (aminokiselinski ogranak ili pobočni lanac) i vodikova atoma,

vezanih za ugljikov atom zvan -ugljikov atom (C).

- zbog tetraedarskog rasporeda četiriju različitih skupina oko C atoma amino-

kiseline su optički aktivne te dolaze u obliku L- ili D- izomera. Proteini se

sastoje samo od L- izomera.

- pri neutralnom pH (fiziološki pH u stanici) aminokiseline su u otopini pretežno

dvopolni ioni (zwitter-ioni): -amino skupina je protonirana (- NH3+) a karboksilna

skupina je disocirana (- COO‾). Ionizacijsko stanje aminokiseline mjenja se sa pH:

kod niskog pH karboksilna skupina je u protoniranom, nenabijenom obliku (-COOH)

a amino skupina je protonirana i pozitivno nabijena (- NH3+), dok je kod visokog

pH karboksilna skupina disocirana, negativno nabijena (- COO‾), a amino skupina

disocirana, nenabijena (-NH2)

- ogranci ili pobočni lanci aminokiselina razlikuju se veličinom, oblikom, nabojem,

sposobnošću stvaranja vodikovih veza i kemijskom reaktivnošću

- najjednostavnija aminokiselina je glicin koji na mjestu ogranka sadrži vodikov atom,

dok je ogranak alanina metilna skupina

- preostale aminokiseline koje imaju veće ugljikovodične ogranke su: valin, leucin,

izoleucin, prolin i metionin koji sadrži i sumpor

- prolin se od ostalih aminokiselina razlikuje po tome što je ogranak prolina vezan

za -ugljik i za amino skupinu, što dovodi do cikličke graĎe

- tri aminokiseline

sadrže aromatske

ogranke: fenilalanin,

tirozin i triptofan

- dvije aminokiseline, serin i

treonin sadrže alifatske

hidroksilne skupine

- ostakak cisteina sadrži

sulfhidrilnu skupinu

- ogranci dviju aminokiselina,

lizina i arginina, su pozitivno

nabijeni pri neutralnom pH,

dok o neposrednoj okolini ovisi

da li će ogranak histidina

biti pretežno u pozitivno nabijenom

ili neutralnom obliku.

Ove tri aminokiseline

se nazivaju bazične aminokiseline

- ogranci dviju aminokiselina,

asparaginske i glutaminske

kiseline su kod neutralnog

pH negativno nabijeni

pa se stoga obično nazivaju

aspartat i glutamat. Ove

aminokiseline se još

nazivaju i kisele aminokiseline.

- nenabijeni derivati ovih

aminokiselina koji sadrže

amidnu skupinu su

asparagin i glutamin

- jednostavnija podjela grupira aminokiseline u četiri grupe:

nenabijene kod neutralnog pH koje se djele na: (1) nepolarne ili hidrofobne

aminokiselina i (2) polarne ili hidrofilne aminokiseline te nabijene (3) bazične ili

(4) kisele aminokiseline

Internacionalne kratice naziva aminokiselina