лекція. білки – біологічні полімери

Білки – біологічні полімери.

Лекційне заняття № 4

Білки – це високомолекулярні, органічні, N – вмісні біополімери, які складаються в

основному з амінокислот.

Амінокислоти

Незамінні – не синтезуються тваринними організмами з

інших сполук і тому мають надходити ззовні.

Замінні – синтезуються у тваринних організмах у

достатній кількості.

Амінокислотні ланцюжки завдовжки від двох до кількох десятків амінокислотних залишків зазвичай називають

пептидами, при більшому ступені полімеризації — власне білками або протеїнами, хоча цей поділ вельми умовний.

Поліпептидний ланцюг утворюється шляхом взаємодії молекул амінокислот:

Білки

Складні (протеїди) мають білковий та

небілковий компоненти

Прості (протеїни) складаються лише

з амінокислот

Первинна структура — послідовність амінокислотних залишків у пептидному ланцюжку. Саме первинна структура

найбільшою мірою визначає властивості сформованого білка і є індивідуальною для кожного організму.

Окрім послідовності амінокислот поліпептиду, для функціонування білків

украй важлива тривимірна структура, яка

формується в процесі згортання білків (або фолдинга, від англ.

folding). Ця структура утримується в результаті

взаємодії структур нижчих рівнів. Тривимірна

структура білків за нормальних природних

умов називається нативним станом білка.

Хоча чимало білків здатні згортатися та приймати

нативний стан самостійно.

Вторинна структура — впорядковування фрагменту поліпептидного ланцюжка, стабілізоване водневими зв'язками і

гідрофобними взаємодіями. Найпоширеніший тип вторинної структури білків – спіраль.

Третинна структура — повна просторова будова цілої білкової молекули.

Білки що складаються з одного поліпептидного ланцюга, мають тільки третинну структуру. Проте деякі білки побудовані з кількох ланцюгів. Для них уведено поняття четвертинної

структури, що описує взаємне розташування поліпептидних ланцюгів один відносно одного.

Процес втрати третинної і вторинної структур білка називається денатурацією. Процес відновлення називається ренатурацією. Процес руйнування усіх структур білка, включаючи первинну має назву деструкція.

Функції білка Приклади Будівельна

Утворюють основу цитоплазми та входять до складу усіх органел клітини.

 Каталітична

Більшість ферментів, які каталізують хімічні реакції мають білкову природу.

 Рухова

Будь який рух у живій природі здійснюється білковими структурами клітин.

 Транспортна

Білок гемоглобін транспортує кисень та вуглекислий газ. Альбумін – вищі жирні кислоти тощо.

 Захисна

Білкову природу мають чинники імунітету антитіла. Білок входить до складу шкіри, волосяного покриву ссавців.

 Регуляторна

Ряд гормонів за своєю будовою належить до білків (інсулін, глюкагон).

 Запасна

Білки здатні накопичуватись як запасна речовина переважно у рослин. У тварин - овоальбумін (яйцеклітини) та казеїн (молоко).

 Опорна

 Сухожилля, суглоби, кістки скелета у своєму складі містять білки.

Ферме́нти або ензи́ми — органічні каталізатори білкової або РНК природи. Ферменти каталізують біля 4000 біологічних реакцій і грають

найважливішу роль у всіх процесах життєдіяльності, скеровуючи та регулюючи обмін речовин організму.

Основні властивості ферментів:• усі ферменти - глобулярні білки;• вони збільшують швидкість реакції, але самі не

витрачаються;• один фермент може каталізувати тільки одну реакцію;• дуже мала кількість ферменту викликає перетворення

великих кількостей субстрату;• реакція, що каталізується, оборотна;• активність ферментів залежить від рН середовища,

температури, тиску і від концентрації як субстрату, так і самого ферменту.