аминокислоты reaviz 2015

1

АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИ

Строение и свойства.

К.Э. Герман Зав. кафедрой естественнонаучныхи медикобиологических дисциплин ММИ РЕАВИЗ

www.slideshare.net

Аминокислоты

Соединение, которое содержит одновременно и

кислотную функциональную группу, и

аминогруппу, является аминокислотой.

H2N CH

R

COOH

2

3

Название СокращениеСтруктурная

формула

(pI)

Глицин gly 5.97

Аланин ala 6.02

Валин val 5.97

Лейцин leu 5.98

Пролин pro 6.10

Фенилаланин phe 5.88

Триптофан try 6.88

H2NCH2COOH

CH3CHCOOH

NH2

(CH3)2CHCHCOOH

NH2

(CH3)2CHCH2CHCOOH

NH2NH

COOH

C6H5CH2CHCOOH

NH2

4

Название Сокращение Структурная формула

(pI)

Аспарагин asn 5.41

Глутаминовая

кислота

glu 3.22

Лизин lys 9.74

Аргинин arg 10.76

H2N(O)CCH2CHCOOH

NH2

HOOCCH2CH2CHCOOH

NH2

H2NCH2CH2CH2CH2CHCOOH

NH2

C

HN

H2NNH CH2CH2CH2CHCOOH

NH2

5

Название Сокращение Структурная формула (pI)

Гистидин his 7.58

Тирозин tyr 5.65

Цистеин

Серин

cySH

Ser

5.02

5.78

N

NH CH2CHCOOH

NH2

HO CH2CHCOOH

NH2

HSCH2CHCOOH

NH2

Тест № 1Какая структура относится к аминокислотам?

7

8

9

10

Незаменимые аминокислоты

Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть

синтезированы организмом из веществ, поступающих с небелковой пищей, в количествах, достаточных

для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности

организма.

11

Незаменимые аминокислоты

Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма человека:

изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

12

Кислотно-основные свойства

H2N CH

R

COO- H+

OH- H3N CH

R

COO-

OH-

H+

H3N CH

R

COOH

H2N CH

R

COOH ê è ñëû é ðàñòâî ðù åë î ÷í î é ðàñòâî ð

13

Кислотно-основные свойства

H2NCHCOOH

R

H3NCHCOO-

R

14

не ионная форма;идеализированная

аминокислота

цвиттер-ион;аминокислота в твердом состоянии

Изоэлектрическая точка (рI)

15

Изоэлектрической точкой называется такое значение pH, имеющее определенное значение для каждой аминокислоты, при котором содержание диполярногоиона (цвиттер-иона) максимально

Isoelectric pointAt pH values between the two pKa values, the zwitterion predominates, but coexists in dynamic equilibrium with small amounts of net negative and net positive ions. At the exact midpoint between the two pKa values, the trace amount of net negative and trace of net positive ions exactly balance, so that average net charge of all forms present is zero.[38] This pH is known as theisoelectric

point pI, so pI = ½(pKa1 + pKa2).The individual amino acids all have slightly different pKa values, so have different isoelectric points.

For amino acids with charged side-chains, the pKa of the side-chain is involved. Thus for Asp, Gluwith negative side-chains, pI = ½(pKa1 + pKaR), where pKaR is the side-chain pKa. Cysteine also has potentially negative side-chain with pKaR = 8.14, so pI should be calculated as for Asp and Glu, even though the side-chain is not significantly charged at neutral pH. For His, Lys, and Arg with positive side-chains, pI = ½(pKaR + pKa2). Amino acids have zero mobility in electrophoresis at their isoelectric point, although this behaviour is more usually exploited for peptides and proteins than single amino acids. Zwitterions have minimum solubility at their isolectric point and some amino acids (in particular, with non-polar side-chains) can be isolated by precipitation from water by adjusting the pH to the required isoelectric point.

Химические свойства аминокислот

Реакции аминогруппы

CH3CHCOOH + [HNO2]

NH2

CH3CHCOOH + N2 + H2O

OH

àëàí èí ì î ëî ÷í àÿ

êèñëî òà

16

Метод Ван-Слайка

Химические свойства аминокислот

Реакции аминогруппы

RCHCOOH + R'C

NH2

O

H-H2O

RCHCOOH

N CHR'

î ñí î âàí èå

Ø èô ô à

17

Химические свойства аминокислот

Реакции карбоксильной группы

CH3CHCOOH + CH3OH

NH2

HCl

-H2OCH3CHCOOCH3

NH3+Cl-

NH3-NH4Cl

CH3CHCOOCH3

NH2

ì åòèëî âû é ýô èð

àëàí èí à

ãèäðî õëî ðèä

ì åòèëî âî ãî ýô èðà

àëàí èí à

àëàí èí

18

Химические свойства аминокислот

Реакции карбоксильной группы

HOCH2CHCOOH

NH2

HOCH2CH2NH2 + CO2

ñåðèíêî ëàì èí

HOOCCHCH2CH2COOH

NH2

H2NCH2CH2CH2COOH + CO2

ãëóòàì èí î âàÿ êèñëî òà

4-àì èí î áóòàí î âàÿ êèñëî òà

19

Химические свойства аминокислот

Качественные реакции

òèðî çèí æåëòàÿ î êðàñêà

HO

CH2CHCOOH

NH2

HNO3

-H2O

HO

CH2CHCOOH

NH2

O2N

2NaOH

Na+ -O

CH2CHCOO- Na+

NH2

O2N

î ðàí æåâàÿ î êðàñêà20

Ксантопротеиновая реакция

Химические свойства аминокислот

Качественные реакции

C

C

O

O

OH

OH

í èí ãèäðèí

21

• Биуретовая реакция

(с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2 )

• Нингидринная реакция

Химические свойства аминокислот

Специфические реакции ,,-аминокислот

-àëàí èí

C

CH

NHC

CH

HN

CH3 CH3

O

O

1

2

3 4

5

6

3,6-äèì åòèë-2,5-äèêåòî ï èï åðàçèí

àì è äí û å

ãðóï ï ûCH3 CH

C OH

O

N H

H

CH3CH

CHO

O

NH

H

+

+

-H2O

t

22

Реакции -аминокислот

Химические свойства аминокислот

Специфические реакции ,,-аминокислот

CH2

NH2

CH COOH

H

t

-NH3

CH2 CH COOH

-àëàí èíàêðèëî âàÿ êèñëî òà

23

Реакции -аминокислот

28

Химические свойства аминокислот

Специфические реакции ,,-аминокислот

CH2

CH2

CH2

C

O

OH

NH

H

+

t

-H2OCH2

CH2

CH2

C

O

NH

-àì èí î ì àñëÿí àÿ

êèñëî òà-áóòèðî ëàêòàì

àì èäí àÿ

ãðóï ï à

30

Реакции -аминокислот

Пептиды и белки

Ñ

O

NH

31

Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков -аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью.

Пептиды и белки

H2N CH

R

C

O

OH + H NH CH

R'

C

O

OH + H NH CH

R''

C

O

OH

H2N CH

R

C

O

NH CH

R'

C

O

NH CH

R''

COOH

Ï åï òè äí àÿ ãðóï ï à

-2H2O

Ï åï òè äí àÿ ñâÿçüN-ê î í åö C-ê î í åö

32

Пептиды и белки

33

ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ

Пептиды и белки

H2N CH

CH3

C

O

NH CH2 C

O

NH CH COOH

CH2OH

àëàí èë ãëèöèë ñåðèí

Àëàí èëãëèöèëñåðèí

34

Пептиды и белки

35

Первичная структура белка инсулина не позволяет увидеть , как он работает...

Пептиды и белки Структура белков

36

Первичная структура пептидов и белков — это

последовательность аминокислотных остатков в

полипептидной цепи.

Разные уровни организации структуры белков

Пептиды и белки

Вторичная структура белков

38

Пептиды и белки

Вторичная структура белков

39

Пептиды и белки

Вторичная структура белков

40

ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида

Пептиды и белки

Вторичная структура белков

41

ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме -спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями

Пептиды и белки

Вторичная структура белков

42

-спираль молекулы белка

Пептиды и белки

Вторичная структура белков

43

ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ -СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул

Пептиды и белки

Вторичная структура белков

44

АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ -СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул

Пептиды и белки

Вторичная структура белков

45

ОБРАЗОВАНИЕ -СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной цепи

Пептиды и белки

Вторичная структура белков

46-структура белка

Пептиды и белки

Вторичная структура белков

47

А – участок полипептидной цепи, соединенный водородными связями (зеленые пунктирные линии).

Б – условное изображение -структуры в форме плоской ленты, проходящей через атомы полимерной цепи (атомы водорода не показаны).

Пептиды и белки

Вторичная структура белков

48

Вторичная структура белка — это

более высокий уровень структурной

организации, в котором закрепление

конформации происходит за счет

водородных связей между пептидными

группами.

Пептиды и белки

Третичная структура белков

49

РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА. А– структурная формула в пространственном изображении. Б – структура в виде объемной модели. В – третичная структура молекулы. Г – сочетание вариантов А и В. Д – упрощенное изображение третичной структуры. Е – третичная структура с дисульфидными мостиками.

Пептиды и белки

Ионные взаимодействия

(CH2)4NH3+

NH CH CO ï åï òèäí àÿ ñâÿçü

-OOCCH

CH NHCO

î ñòàòî ê ëèçèí à

î ñòàòî ê

àñï àðãèí î âî é êèñëî òû

è î í í î å âçàè ì î äåé ñòâè å

50

Пептиды и белки

Дисульфидные взаимодействия

CH2SH

CH2SH

[O]

[H]

CH2S

CH2SÄè ñóëüô è äí àÿ ñâÿçü

51

Пептиды и белки

Глобулярные белки

52

ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS-группы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют

Пептиды и белки

Фибриллярные белки

53

ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального шелка и паутины

Пептиды и белки

Четвертичная структура белков

54

ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА ферритина при объединении молекул в единый ансамбль

Пептиды и белки

Четвертичная структура белков

55

НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА. На примере коллагена можно видеть, что в образовании фибриллярных белков могут участвовать как -спирали, так и -структуры. То же и для глобулярных белков, в них могут быть оба типа третичных структур

Пептиды и белки

Денатурация белков

56

Денатурация белков —

это разрушение их

природной (нативной)

пространственной

структуры с

сохранением

первичной структуры

Функции белковФерментативная

СтроительнаяТранспортная

СократительнаяРегуляторная

Пищевая

Защитная

ЭнергетическаяРецепторная

?

Ускорители биохимических реакций в клетке.

(липаза, амилаза, … )

Липаза языка помогает переваривать, растворять и фракционировать жиры

Амилаза способна гидролизоватьполисахаридную цепь крахмала и других длинноцепочечных углеводов в любом месте.

Строительные белки

.Строительные белки

.

.

.

.

.