quimica de alimentos proteinas
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QUIMICA ORGANICA Y DE ALIMENTOS
PROTEINASLic. : Marianela Mamani A.
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Nutrientes
Protenas
Glcidos CH
Lpidos
Vitaminas
Minerales
Agua
CLASIFICACIN SEGN SU FUNCIN
ENERGTICOS Y ESTRUCTURALES
Se usan como combustible celular,
al oxidarlos dan E
clulas llevan O2 sangre
ESTRUCTURALES
(plsticos o formadores)
Construyen y regeneran el cuerpo
REGULADORES Y CONTROLADORES DE LAS FUNCIONES BIOQUMICAS
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Nutrientes
Los nutrientes de cualquier alimento se distinguen en base a las cantidades que estn presentes
MACRONUTRIENTES
MACRO = GRANDE
Ocupan la mayor proporcin en los alimentos
Protenas, glcidos (carbohidratos),grasas (lpidos)Agua y fibra: cantidades grandes pero no aportan cal, no son considerados nutrientes.
Son imprescindibles para el mantenimiento de la vida, se miden en mg, g , ppm y UI (unidades internacionales)
Vitaminas mineralesMICRONUTRIENTES
MICRO=PEQUEO
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Parte estructural de los tejidos
produccin de enzimas metabolicos y digestivos
Base de la estructura del ADN
Sistema inmunitario: reconocen org. extraos
Formado por C, H, O, N y S
Aporte calrico: 4 kcal/g
FUNCIONES
PROTEINAS
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Son macromolculas de elevado PM, polmeros de otras mas sencillas llamadas AMINOACIDOS
Grupo acido
Grupo amino
Resto
AMINOACIDO
PROTEINAS
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Los AA se unen entre s por medio de enlaces peptdico en los que el grupo amino de un aminocido se une al grupo carboxilo de su aminocido vecino. Pueden contener hasta 1.000 monmeros de AA
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Las protenas son polipptidos y los polipptidos son polmeros de aminocidos unidos por enlaces peptdicos
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CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
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AA ESENCIALES
AA NO ESENCIALES
AMINOACIDOS
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Fenil alanina
Treonina
Triptofano
Valina
Carne
Huevos
Soya
lacteos
Quinua super cereal
FUENTES
Alanina
Arginina
Asparragina
Ac. Aspartico
Cisteina
Ac. Glutamico
Glutamina
Glicina
Histidina
Prolina
Serina
Tirosina
Hidroxilisina
Hidroxiprolina
186 mg/kg/dia
25-30% ingesta proteica
CLASIFICACION
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Conocer la estructura primaria de una protena, es conocer que aminocidos hay y en qu orden estn en esa protena
CONFORMACION DE LAS PROTEINAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
Llamada tambin secuencia de AA, es el nmero y orden en que estn colocados los aminocidos en la protena.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria de una protena, es la serie de dobleces que sufre, es un primer nivel de acomodacin en el espacio, existe dos tipos muy tpicos: -helice y laminas plegadas
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
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Esta formacion implica diversas interacciones hidrofobicas, electrostaticas y de Van der Waals, ademas de puentes de H.
GLOBULARES: forma esferica, los AA hidrofobos estan hacia el centro, los AA hidrofilos estan en la superficie en contacto con el solvent.
ESTRUCTURA TECIARIA
Nivel de organizacin mas complejo, es la disposicin espacial lograda cuando la cadena polipeptidica provista de diversas estructuras secundarias, se pliega sobre si misma, para adquirir una forma tridimensional compacta: GLOBULAR
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ESTRUCTURA TECIARIA
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Esta conformacion es debida a las interacciones: puentes de H, interacciones hidrofobicas y electrostaticas.
La riqueza de grupos hidrofobos influye en la tendencia a la formacion de grupos oligomericos
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Formada por la unin de dos o mas subunidades de protenas globulares, denominadas monmeros, dmeros, trmeros o tetrmeros.
Estos complejos cuaternarios son llamados tambin oligomeros
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Es la perdida de las propiedades biologicas, quimicas y fisicas. Por la ruptura de los enlaces que mantenian sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservandose solamente la primaria
Las proteinas se transforman en filamentos delgados que se entrelazan, formando compuestos fibrosos insoluble en agua.
DESNATURALIZACION DE PROTEINAS
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Los efectos de la desnaturalizacin son numerosos y entre ellos se. Pueden destacar:
Descenso de la solubilidad, resultado del desbloqueo de grupos hidrfobos.Alteracin en la capacidad de retencin de agua.Prdida de la actividad biolgica (enzimas, hormonas).Aumento de la sensibilidad al ataque de proteasas, debido al desbloqueo de los enlaces peptdicos correspondientes a los sitios de accin especfica de las proteasasAumento de la viscosidad intrnseca.Su capacidad de cristalizar. -
Agitacion
Amasado
Ej. Clara de huevo
Estructura blanda
Estructura semi-rigida
Estructura rigida
Agitacion
Agitacion
Ej. Harina de trigo
Gliadinas
gluteninas
Almidon + grasas + proteinas
Amasado
DESNATURALIZACION DE PROTEINAS
MEDIOS MECANICOS
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Temperatura
Solventes
Ej. Clara de huevo
albumina
Red tridimensional
Calor agente + empleado en la conservacion y proceso de A
Las proteinas sufren diversos grados de desnaturalizacion en el proceso
Gel tridimensional atrapa agua
Ej. Higado
Higado
Red rigida
Textura dura
DESNATURALIZACION DE PROTEINAS
MEDIOS FISICOS
12% proteina
88% de agua
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pH
Ej. Clara de huevo
albumina
Red tridimensional
Calor agente + empleado en la conservacion y proceso de A
Las proteinas sufren diversos grados de desnaturalizacion en el proceso
Gel tridimensional atrapa agua
Ej. Higado
Higado
Red rigida
Textura dura
DESNATURALIZACION DE PROTEINAS
MEDIOS QUIMICOS
12% proteina
88% de agua
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