Laporan Fisiologi Hewan

Sistem Pencernaan

Kelompok 1:

1. M. Nicova Kresnada K. P. (3415111368)

2. Rizki Fauziah (3415110139)3. Indriya Rahayu (3415111391)4. Anggi Dyah Aristi (3415111375)5. Qoyima Kamilah (3415111362)PENDIDIKAN BIOLOGI REGULER 2011

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

UNIVERSITAS NEGERI JAKARTA

20141. PERCOBAAN TERHADAP MUSIN

Uji Biuret adalah uji umum untuk protein (ikatan peptida), tetapi tidak dapat menunjukkan asam amino bebas. Zat yang akan diselidiki mula-mula ditetesi larutan NaOH, kemudian ditetesi larutan tembaga (II) sulfat yang encer. Jika terbentuk warna ungu berarti zat itu mengandung protein.

Pada percobaan uji musin, hasil yang didapatkan justru tidak sesuai harapan. Hal ini dikarenakan kemungkinan besar, larutan biuret yang digunakan sudah basi karena sudah dicampurkan terlebih dahulu antara NaOH dan tembaga (II) sulfatnya sebelum praktikum dimulai. Sehingga tidak terjadi perubahan apapun.

Namun berdasarkan teori, seharusnya perubahan warna pada Uji Muchsin terjadi karena adanya muchsin pada saliva manusia dimana perubahan warna tersebut menjadi ungu atau keunguan. Muchsin itu sendiriadalahsuatusenyawaglikoproteinyang berfungsi untuk melindungi mukosa mulut dan membasahi makanan. Ada sekitar 99% air pada air liur manusia murni dan sisanya berupa protein dan elektrolit, walaupun terkadang pada saliva mengandung peptida. Adanya perbedaan pada kandungan saliva mungkin dikarenakan asupan makanan manusia itu sendiri yang berbeda-beda. Untuk mengetahui adanya peptide atau tidak, digunakan reagen yang berupa biuretkarena biure tdapat bereaksi dengan ion Cu2+ yang akan menghasilkan produk berwarna ungu yang menandai adanya proteinpada bahan uji.

2. PERCOBAAN TERHADAP ION CNS

Pada praktikum ujiCNSdihasilkan hasil akhirwarna saliva yangtelah dicampur denganHCl danFeCl3 adalah orange dan terdapat cincin berwarna orange agak pekat di permukaannya.Perubahanwarna ini terjadi setelah tetesan saliva ke-8 dimana warna awal campuran larutan antara HCl dan FeCl3 adalah jingga.Warna inimembuktikan adanyakandungan CNSpada saliva. Saliva mengandung unsur-unsur organik dan anorganik. Ion CNS (ion tiosianat) termasuk unsur anorganik yang terdapat dalam saliva. Ion CNS bekerja bersama enzim proteolitik, terutama lisosom yang menyerang bakteri, membantu ion tiosianat memasuki bakteri, tempat ion tiosianat menjadi bakterisidal dan mencerna partikel-partikel makanan yang membantu menghilangkan pendukung metabolisme bakteri lebih lanjut sehingga dapat mengontrol mikroorganisme dalam mulut.Ketika Ion CNS tercampur dengan FeCl2, Ion feroklorida akan teroksidasi dan melepaskan ion bebas Fe2+ dan akan berikatan dengan Ion CNS. Reaksi kimia dari percobaan ini adalah sebagai berikut:

FeCl3+ HCl + 3CNS------->Fe(CNS)3 + HCl + 3Cl-3. PERCOBAAN HIDROLISIS AMILUM OLEH ENZIM AMILASEHasil PengamatanUji glukosa (Fehling A+Fehling B)Uji amilum (Lugol)

Tabung 1 (1 menit)Terdapat endapan, Merah bata +Tabung A (1 menit)Biru kehitaman +++

Tabung 2 (5 menit)Terdapat endapan, Merah bata ++Tabung B (5 menit)Biru kehitaman ++

Tabung 3 (10 menit)Terdapat endapan, Merah bata +++Tabung C (10 menit)Kuning kehitaman +

Uji glukosa (Fehling A+Fehling B)

Uji amilum (Lugol)

Pembahasan1. Uji glukosa

Hidrolisa pati merupakan proses pemecahan molekul amilum menjadi bagian-bagian peyusunnya, seperti glukosa (Purba, 2009 dalam Istadi, 2010). Untuk menguji kandungan glukosa pada percobaan ini, digunakan larutan Fehling A dan Fehling B yang ditetesi pada campuran saliva dan amilum. Karbohidrat ada yang bersifat gula pereduksi dan bukan gula pereduksi. Sifat gula pereduksi ini disebabkan adanya gugus aldehid dan gugus keton yang bebas, sehingga dapat mereduksi ion-ion logam seperti tembaga (Cu) dan perak (Ag) dalam larutan basa. Dalam larutan Fehling yang terbuat dari campuran CuSO4, natrium sitrat, dan asam sulfat pekat, gula tersebut akan mereduksi Cu2+ yang berupa Cu(OH)2 menjadi Cu+ sebagai CuOH, selanjutnya menjadi Cu2O yang tidak larut berwarna kuning atau merah. Sehingga setelah larutan saliva dan amilum ditetesi oleh Fehling A dan Fehling B lalu dipanaskan untuk mempercepat reaksi, akan terjadi perubahan warna menjadi merah bata disertai pembentukan endapan. Warna merah bata yang paling pekat (+++) terlihat pada tabung 3 yang didiamkan paling lama yaitu selama 10 menit. warna larutan tabung 2 yang didiamkan selama 5 menit terlihat merah bata (++). Sedangkan warna merah bata yang lebih muda terlihat pada tabung 1 yang didiamkan selama 1 menit.2. Uji amilumPada percobaan hidolisis amilum, enzim amilase yang digunakan berasal dari saliva atau air liur. Saliva mengandung dua enzim pencernaan, yaitu lipase lingual yang disekresikan oleh kelenjar pada lidah, dan -amilase saliva yang disekresikan oleh kelenjar-kelenjar saliva (Ganong, 2002). Enzim amilase dapat memecah ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa. Enzim ini memecah ikatan -1,4-glikosidik yang terdapat dalam amilum dan disebut endo amilase sebab enzim ini memecah bagian dalam atau bagian tengah molekul amilum (Poedjiadi, 2006). Dalam reaksi yang terjadi, enzim amilase berperan aktif sebagai katalis yang akan mempercepat laju reaksi penguraian amilum menjadi amilosa dan amilopektin. Sementara larutan lugol berperan sebagai reagen atau indikator warna untuk menandai aktivitas enzim amilase pada larutan amilum.

Perubahan warna yang terjadi setelah ditetesi lugol menandakan bahwa enzim amilase bekerja dengan baik sehingga amilum dapat dipecah. Lugol ini sendiri dapat digunakan untuk mengidentifikasikan adanya amilum dalam larutan karena lugol (iodium) jika bereaksi dengan amilum akan membentuk suatu kompleks berwarna biru keunguan. Sehingga jika di dalam suatu larutan terdapat amilum maka larutan yang tadinya bening dapat berubah warna menjadi biru. Semakin lama waktu yang digunakan, maka akan semakin pudar warna pada larutan karena semakin banyak amilum yang bereaksi dengan enzim amilase. Umumnya -amilase memotong ikatan di bagian tengah rantai sehingga menurunkan kemampuan pati mengikat zat warna iodium. Hal ini dibuktikan berdasarkan hasil pengamatan, tabung A yang didiamkan selama 1 menit menjadi berwarna biru kehitaman yang lebih pekat daripada tabung B dan tabung C yang didiamkan lebih lama.4. PENGARUH TEMPERATUR TERHADAP KERJA ENZIM AMILASENo. Tabung ReaksiKeterangan Isi Tabung ReaksiUji menggunakan KI2Uji menggunakan Fehling A dan Fehling B

I

Tabung reaksi berisi (Air ludah + Amilum) pada gelas kimia air dinginBiru (+++)merah tua + endapan lebih banyak

II

Tabung reaksi berisi (Air ludah + Amilum) pada gelas kimia air ledengBiru (++)Merah kekuningan + endapan kuning tua

III

Tabung reaksi berisi (Air ludah + Amilum) pada gelas kimia air panasBiru (+)Merah + endapan

Foto hasil uji lugol KI2

Foto hasil uji Fehling A dan Fehling B

Suhu merupakan salah satu faktor yang dapat mempengaruhi kerja suatu enzim. Enzim umumnya memiliki suhu optimum yang berbeda-beda untuk menjalankan fungsinya. Enzim didalam tubuh manusia memiliki suhu optimal yaitu berkisar 370c. Salah satu enzim dalam tubuh manusia adalah enzim amilase yag terdapat pada air ludah, enzim amilase adalah enzim yang menghidrolisis pati (polimer glukosa dari tumbuhan) dan glikogen (polimer glukosa dari hewan). Produk utama dari pencernaan oleh enzim ini adalah polisakarida yang lebih kecil dan disakarida maltosa (Campbell, 2003).

Pada percobaan untuk menguji pengaruh suhu terhadap kerja enzim amilase digunakan KI2 dan Fehling a dan fehling b selain itu digunakan juga amilum sebagai bahan untuk berlangsungnya kerja enzim amilase. KI2 (lugol) digunakan sebagai indikator kandungan amilum. Pada percobaan, setelah ditetesi KI2 warna yang dihasilkan biru yang berarti semua tabung reaksi air ludah + amilum masih mengadung amilum (belum terhidrolisis secara sempurna) karena setelah ditetesi masih berwarna biru muda (+) hingga tua (+++).

Pada percobaan menggunakan fehling A dan B yang bertujuan sebagai indikator telah terbentuknya gula pereduksi hasil hidrolisis enzim amilase pada amilum. Berdasarkan hasil telah terbentukya endapan dan perubahan warna merah kekuningan, merah hingga merah tua beserta endapanya yang menunjukan terbentuknya maltosa yang berarti enzim amilase berkerja dengan baik. Semakin banyak endapannya maka semakin banyak pula amilum yang terhidrolisis oleh enzim amilase. Endapan menunjukan adanya gula yang mempunyai gugus aldehid atau keton bebas yag mereduksi ion Cu2+ menjadi Cu2O berwarna merah.

Berdasarkan hasil percobaan, air ledeng yang memiliki suhu 270c yang paling mendekati suhu tubuh normal 370c menunjukan kerja yang cuku optimum untuk enzim amilase, meskipun endapan paling banyak dihasilkan pada tabung reaksi yang direndam air dingin. Hal ini mungkin dikarenakan suhu pada air dingin yang meningkat serta faktor kelalaian dari praktikan.

Reaksi uji menggunakan lugol

Reaksi uji glukosa pada reagen benedict

5. PERCOBAAN ENZIM LIPASE

Hasil Pengamatan

saliva

(-)empeduAdaKeterangan:pankreasAdalambung(-)(-) = tidak terbentuk emulsi

duodenumAda

ada = ada emulsi

Pembahasan

Saliva

Pada campuran saliva dan minyak tidak terdapat emulsi lemak. Walaupun di dalam saliva terdapat enzim lipase lingual, namun dalam jumlah yang terbatas. Selain itu, lipase lingual hanya merubah trigliserida menjadi 1 asam lemak dan digliserida. Sehingga belum terdapat emulsi lemak. Lipase lingual ini sendiri dihasilkan oleh kelenjar ebner pada bagian dorsal lidah. Hanya sekitar 10-30% lemak dihidrolisis oleh lipase lingual menjadi digliserida dalam waktu 20 menit. Dan memang pada manusia sebagian besar lemak dipecah oleh lipase pankreas.

Lambung

Pada lambung tidak terbentuk emulsi karena enzim lipase lambung tidak dapat bekerja secara optimal. Enzim lipase akan bekerja secara optimal pada pH sekitar 6-7. Sedangkan keadaan di lambung sangat asam, yang dapat menyebabkan enzim lipase ini terdenaturasi.

Pankreas

Pada pankreas terbentuk emulsi lemak karena pankreas menghasilkan enzim lipase yang bisa memecah lemak menjadi asam lemak dan gliserol.

Pankreas mempunyai 2 fungsi yaitu sebagai kelenjar eksokrin dan sebagai kelenjar endokrin. Sebagai kelenjar eksokrin pankreas mengeluarkan getah pankreas yang terdiri dari dua komponen yaitu yang pertama, enzim pankreas yang secara aktif disekresikan oleh sel asinus yang membentuk asinus. Sel-sel asinus mengeluarkan tiga jenis enzim pankreas yang mampu mencerna ketiga kategori makanan yaitu: enzim proteolitik (mencerna protein), amilase pankreas (mencerna karbohidrat), dan lipase pankreas (mencerna lemak). Yang kedua yaitu larutan cair basa yang secara aktif disekresikan oleh sel duktus yang melapisi duktus pankreatikus. Komponen encer alkalis banyak mengandung natrium bikarbonat (NaHCO3).

Enzim-enzim pankreas berfungsi optimal pada lingkungan yang netral atau sedikit basa, namun isi lambung yang sangat asam dialirkan ke dalam lumen duodenum di dekat tepat keluarnya enzim pankreas ke dalam duodenum. Kimus asam tersebut harus cepat dinetralkan. Disinilah fungsi dari NaHCO3 dipergunakan. Cairan basa (NaHCO3) menetralkan kimus asam sewaktu kimus masuk ke dalam duodenum dari lambung.

Setelah kimus tersebut sudah dinetralkan, maka enzim lipase pankreas dapat bekerja. Lipase pankreas memecah trigliserida membentuk campuran asam lemak dan monogliserida. Selain lipase, pankreas juga menghasilkan esterase yang memutus asam lemak dari berbagai senyawa (misalnya ester kolesterol) dan fosfolipase yang mencerna fosfolipid menjadi komponen-komponennya.

Empedu

Pada empedu terbentuk emulsi lemak karena didalam empedu terdapat garam empedu yang dapat mengemulsikan lemak.

Cairan empedu disintesis di hati dan diekskresikan ke dalam duodenum. Empedu mengandung beberapa konstitiuen organik, yaitu garam empedu, kolesterol, lesitin, dan bilirubin dalam suatu cairan encer alkalis serupa dengan sekresi NaHCO3 pankreas. Garam empedu adalah turunan dari kolesterol. Garam empedu membantu pencernaan lemak dengan mengubah globulus-globulus lemak besar menjadi butir lemak kecil. Karena, tanpa dipecah terlebih dahulu oleh garam empedu, lipase pankreas akan kesulitan memecah lemak karena molekul lemak yang terlalu besar. Dengan demikian, garam empedu meningkatkan luas permukaan bagi enzim lipase.

Setelah ikut dalam pencernaan lemak, sebagian besar garam empedu diserap kembali ke dalam darah oleh mekanisme transpor aktif khusus yang terletak di ileum terminal. Dari sini garam empedu dikembalikan ke hati. Daur ulang empedu ini disebut sirkulasi enterohepatik.

Empedu yang dihasilkan oleh hati disimpan di dalam kantung empedu sampai ada rangsangan dari duodenum. Empedu disimpan dan dipekatkan di kandung empedu diantara waktu makan. Empedu disekresikan oleh hati secara terus menerus kira-kira 1 L setiap hari. Namun, cairan empedu dilepaskan ke duodenum hanya apabila ada rangsangan hormon intestinal CCK (kolesistokinin) dari duodenum.

Duodenum

Terbentuk emulsi lemak pada campuran minyak dengan duodenum karena pada duodenum terdapat enzim lipase, yaitu lipase pankreas yang disekresikan ke duodenum. Ditambah lagi ada garam empedu yang bisa mengemulsikan lemak dari kantung empedu, seperti telah dijelaskan diatas.

Setiap hari sel-sel kelenjar eksokrin di mukosa usus halus mensekresikan ke dalam lumen sekitar 1,5 liter larutan cair garam dan mukus yang disebut sukus enterikus (jus usus). Sekeresi meningkat setelah makan sebagai repons terhadap stimulasi lokal mukosa usus halus oleh adanya kimus.

Mukus di dalam sekresi berfungsi untuk melindungi dan melumasi. Selain itu, sekresi cair menyerdiakan banyak H2O untuk berperan dalam pencernan makanan oleh enzim. Tidak ada enzim pencernaan yang disekresikan ke dalam getah usus ini. Usus halus memang mensintesis enzim pencernaan, tetapi enzim-enzim ini berfungsi di dalam membran brush-border sel epotel yang melapisi bagian dalam lumen dan tidak disekresikan langsung ke dalam lumen.

Pencernaan di lumen usus halus dilakukan oleh enzim-enzim pankreas, dengan bantuan sekresi empedu. Akibat aktivitas enzim-enzim pankreas, lemak di reduksi secara sempurna menjadi unit-unit monogliserida dan asam lemak bebas yang dapat diserap.

Asam lemak dan 2-monoasilgliserol yang dihasilkan oleh proses pencernaan dikemas ke dalam misel, suatu butiran halus yang mengalami emulsifikasi oleh garam empedu. Lemak makanan lainnya, seperti kolesterol dan vitamin larut lemak, juga dikemas dalam misel ini. Misel kemudian berpindah menembus lapisan air ke mikrovili pada permukaan sel epitel usus. Asam lemak rantai pendek dan sedang (C4 sampai C12) tidak memerlukan garam empedu. Asam lemak ini langsung diserap ke dalam sel epitel usus.

6. PENGARUH EMPEDU TERHADAP LEMAKPada percobaan pengaruh empedu pada lemak telah didapatkan hasil bahwa larutan empedu yang diberi minyak kelapa setelah dikocok dan didiamkan selama 5 menit terdapat emulsi,sedangkan pada larutan empedu yang diberi l air setelah di kocok dan didiamkan selama 5 menit tidak terdapat emulsi, hal ini disebabkan karena, cairan empedu berperan sebagai bahan emulsi. Cairanempedu terdapat sebagai asam empedu dan garam empedu.Tetapi empedu mengandung sejumlah besar garam-garam empedu terutama dalam bentuk garam natrium terionisasi yang sangat pentingdalam proses emulsifikasi lemak. Selain itu, empedu terdiri atas tiga komponen :kolesterol, garam empedu dan lesitin. Ketiga senyawa ini merupakan senyawa amfipatik (lipid amfipatik/polar),yaitu senyawa yang mempunyai bagian hidrofobik yangberinteraksi dengan lemak dan bagian hidrofilik yang berinteraksi dengan air. Karena itu, senyawa tersebut sering ditemukan di pertemuan antara lemak dan air.Emulsi adalah lipid nonpolar (dalam bentuk partikel besar) yang terdapat dalam medium aquous.

Bentuk emulsi ini akan distabilkan oleh lipid amfipatik seperti lesitin. Jadi di sini lesitin berfungsi sebagai emulgator. Emulsi yang dihasilkan adalah bentukdari penghancuran lemak oleh empedu dan prosesini disebut emulsifikasi

DAFTAR PUSTAKA

Campbell, N.A., J.B. Reece., L.G. Mitchell. 2004. Biologi. 5th ed. Alih bahasa : Wasmen Manalu. Penerbit Erlangga. Jakarta.

Gaman, P.M & K.B. Sherrington.(2000). IlmuPangan, Pengantar Ilmu Pangan, Nutrisi dan Mikrobiologi .Universitas Gadjah Mada press. Yogyakarta.

Ganong,W.F. Buku Ajar Fisiologi Kedokteran. Edisi : 22. 2008. Jakarta : EGC.

Guyton, A.C. 1991. Fisiologi kedokteran. 5th ed. Alih bahasa A. Dharma dan P. Lukmanto. Penerbit Buku Kedokteran jakarta

Hainsworth, F.R. 1981. Animal Physiology Adaptation in Function. Adison-Wesley Publishing Company. Inc. Philippines.

Istadi dan Dian Rahmayanti. 2010. Permodelan dan Optimasi Hidrolisa Pati Menjadi Glukosa dengan Metode Artificial Neural Network-Genetic Algorithm. Teknik, vol. 31 No.2, ISSN 0852-1697.

Linder, M.C. 1992. Biokimia Nutrisi dan Metabolisme. Penerjemah Aminuddin Parakkasi. UI Press. Jakarta.

Martini, F.H. and Judi, L. N. 2009. Fundamental of Anatomy and Physiology. Pearson International. USA.

Pearce EC. Anatomi & fisiologi u.ps. Jakarta: Gramedia Pustaka Utama; 2005.

Poedjiadi, Anna. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: Universitas Indonesia Press.

Rusdi, dkk. 2012. Praktikum Fisiologi Hewan. Jakarta:Jurusan Biologi, FMIPA, UNJ.Sherwood, L. 2001. Fisiologi Manusia. 2nd ed. Alih bahasa Brahm U.Pendit. Penerbit Buku Kedokteran. Jakarta.

Sloane E. Anatomi dan fisiologi untuk pemula. Jakarta: Penerbit Buku Kedokteran EGC; 2004.

Terbentuk cincin berwarna orange pekat di permukaannya dan larutan berubah warna menjadi orange yang semula warnanya jingga

Tabung 3 = 10 menit

Tabung 2 = 5 menit

Tabung 1 = 1 menit

Tabung A (atas) = 1 menit,

Tabung B (kiri bawah) = 5 menit,

Tabung C (kanan bawah) = 10 menit