Tema 3: Prótidos: Proteínas y

Enzimas

AMINOÁCIDOS

Son las unidades estructurales que constituyen las

proteínas.

Todos los aminoácidos que se encuentran en las

proteínas, salvo la prolina siguen la fórmula general.

Fórmula general de un aminoácido

GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINO

La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y

determina sus propiedades químicas y biológicas.

NUMERACION DE A.A.

Los aminoácidos como indica su nombre, tienen dos

grupos funcionales característicos: el grupo carboxilo o

grupo ácido (-COOH), y el grupo amino (-NH2).

La cadena carbonada de los aminoácidos se numera

comenzando por el grupo ácido, siendo el carbono que

tiene esta función el carbono número 1, el grupo amino

se encuentra siempre en el carbono 2 o carbono α.

Las proteínas delos seres vivos sólo tienen unos 20

aminoácidos diferentes, por lo que habrá únicamente 20

restos distintos.

Es de destacar el hecho de que en todos los seres vivos

sólo se encuentren los mismos 20 aminoácidos.

La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse unos a

partir de otros, pero existen otros, aminoácidos

esenciales, que no pueden ser sintetizados y deben

obtenerse en la dieta habitual.

Los aminoácidos esenciales son diferentes para cada

especie, en la especie humana, por ejemplo, los

aminoácidos esenciales son diez:

Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Trp.

Isomería de los aminoácidos Por ser el carbono un carbono asimétrico, los aminoácidos

pueden presentar dos configuraciones espaciales.

D - aminoácido

El grupo amino

está a la derecha

L - aminoácido

El grupo amino

está a la izquierda

Al ser imágenes especulares se

denominan estereoisómeros.

1. A.a L “Constituyentes de las proteínas”

2. A.a D “Función Biológica”

Los 20 aminoácidos comunes que forman parte de las

proteínas, se clasifican, dependiendo de las propiedades de su

grupo R, en los siguientes 4 grupos:

1. Aminoácidos con grupo R no polar. (Grupo R hidrófobo).

2. Aminoácidos con grupo R polar, sin carga. (Grupo R

hidrofílico).

3. Aminoácidos con grupo R cargado negativamente.

(Aminoácidos ácidos).

4. Aminoácidos con grupo R cargado positivamente.

(Aminoácidos básicos).

Apolares neutros; dado su carácter hidrofobico estos a.a participan en el

mantenimiento de la estructura tridimensional de la proteínas.

Cadena R hidrocarbonadas dos tipos:

Aromáticos (hidrocarburos, cíclicos instaurados).

Alifaticos o alcanos; (no aromaticos, metanos).

Polares neutros: grupos funcionales capaces de formar enlaces de H. (OH)

Aminoácidos ácidos:

conservan sus cadenas

laterales un grupo carboxilato -.

Aminoácidos básicos: a un pH fisiológico llevan una carga + por lo que

forman enlaces ionicos con los a.a ácidos.

Propiedades ácido – básicas de los

aminoácidos

En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.

Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución.

Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.

CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS

pH disminuye pH aumenta

El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.

Un anfótero es un compuesto que, dentro de su misma estructura, tiene

grupos ácidos y básicos y a la molécula que tiene esta propiedad se le dice que

es un anfólito.

Los aminoácidos son anfólitos; el grupo carboxilo es un ácido, es decir,

donador de protones y el amino es una base, debido a que acepta protones.

Los aminoácidos son anfólitos

Péptidos y enlaces peptídicos

•Dipétidos

•Oliopéptidos

(Tetrapéptido)

•Polipéptido

Todas las proteínas son polipéptidos de hay la importancia del enlace

peptídico

Toda cadena polipeptídica tendrá en uno de sus extremos un aminoácido con el

grupo amino libre. Este será el aminoácido amino terminal (H-).

En el otro extremo quedará libre el grupo carboxilo del último aminoácido,

aminoácido carboxilo terminal (-OH).

Toda cadena proteica tendrá por lo tanto una polaridad indicada mediante una H- y

un -OH.

Ejemplo:

H-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-OH.

Formación del enlace peptídico

Reaccionan el grupo carboxilo de

un aminoácido y el amino de otro

Enlace peptídico

Grupo N - terminal

Grupo C -terminal

Plano del enlace

peptídico

Concepto de PROTEINA

PROTEINAS: son polímeros formados por la unión,

mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor

masa molecular llamadas aminoácidos.

PROTIDOS: proteínas constituidas por la unión de

varios polímeros proteicos que pueden también contener

otras moléculas orgánicas (lípidos, glúcidos, etc).

Conformación de una proteína

La conformación de una proteína es la disposición

espacial que adopta la molécula proteica.

Las cadenas peptídicas, en condiciones normales de pH y

temperatura, poseen solamente una conformación y ésta

es la responsable de las importantes funciones que

realizan.

Niveles de organización estructural de las

proteínas

Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí

por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la secuencia lineal de

los aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el

espacio.

1. Estructura primaria

2. Estructura secundaria

3. Estructura terciaria

4. Estructura cuaternaria

Estructura primaria de las proteínas

• Todas las proteínas la tienen.

• Indica los aminoácidos que la forman y el

orden en el que están colocados.

• Está dispuesta en zigzag.

• El número de polipéptidos diferentes que

pueden formarse es:

20 n Número de

aminoácidos

de la cadena

Estructura secundaria de las proteínas:

α – hélice

• La cadena se va enrollando en espiral.

• Los enlaces de hidrógeno intracatenarios

mantienen la estructura.

• La formación de estos enlaces determina

la longitud del paso de rosca.

• La rotación es hacia la derecha. Cada

aminoácido gira 100° con respecto al

anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.

• Los grupos -C=O se orientan en la misma

dirección y los -NH en dirección contraria.

Los radicales quedan hacia el exterior de

la -hélice.

Estructura secundaria de las proteínas:

conformación β

Disposición

antiparalela

Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.

Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.

Disposición

paralela

Las cadenas

polipeptídicas se

pueden unir de dos

formas distintas.

Enlace

peptídico

Enlaces de

hidrógeno

Estructura terciaria de las proteínas

Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio.

La estructura se estabiliza por uniones entre

radicales de aminoácidos alejados unos de otros.

• Enlaces de hidrógeno.

• Atracciones electrostáticas.

• Atracciones hidrofóbicas.

• Puentes disulfuro.

En la estructura terciaria es tridimencional

En las proteínas de elevado peso molecular, la

estructura terciaria está constituida por dominios.

Estructura cuaternaria Cuando varias cadenas de

aminoácidos, iguales o diferentes, se

unen para formar un edificio

proteico de orden superior.

También se considera estructura

cuaternaria la unión de una o varias

proteínas a otras moléculas no

proteicas para formar edificios

macromoléculares complejos.

Esto es frecuente en proteínas con

masas moleculares superiores a

50.000 D

Cada polipéptido que interviene en la formación de este complejo proteico es un

protómero y según el número de protómeros tendremos: dímeros, tetrámeros,

pentámeros, etc.

Desnaturalización – Renaturalización de

proteínas La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.

Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.

En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.

Desnaturalización

Renaturalización

PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA

Clasificación de las proteínas: Proteínas

simples

PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES

• Generalmente, los polipéptidos que las forman se

encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión.

• Son proteínas insolubles en agua.

• Tienen funciones estructurales o protectoras.

COLÁGENO

MIOSINA Y ACTINA

QUERATINAS

FIBRINA

ELASTINA

Se encuentra en tejido conjuntivo, piel,

cartílago, hueso, tendones y córnea.

Responsables de la contracción

muscular.

Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.

Interviene en la coagulación sanguínea.

Proteína elástica.

• Más complejas que las fibrosas.

• Plegadas en forma más o menos

esférica.

GLOBULINAS

ALBÚMINAS

HISTONAS Y PROTAMINAS

Realizan transporte de moléculas

o reserva de aminoácidos.

Diversas funciones, entre ellas

las inmunoglobulinas que forman

los anticuerpos.

Se asocian al ADN permitiendo

su empaquetamiento.

Clasificación de proteínas: proteínas

conjugadas

HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO

Glucoproteína Glúcido fibrinógeno

En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).

Cromoproteína Pigmento

Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina

No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina

Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina

Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína

Lipoproteína Lípido quilomicrones

Ejemplos de proteínas conjugadas

Retinal

Hemoglobina Inmunoglobulina

Lipoproteína plasmática

Rodopsina

Funciones de las proteínas

Funciones biológicas de las

proteínas

Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.

FUNCIÓN EJEMPLO

Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína...

Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...

Actina, miosina, flagelina ...

Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...

Insulina, glucagón, somatotropina...

Glucoproteínas, histonas, queratina,

colágeno, elastina...

Catalasa, ribonucleasa...

Albúmina...

DE RESERVA

DE TRANSPORTE

CONTRÁCTIL

PROTECTORA O DEFENSIVA

HORMONAL

ESTRUCTURAL

ENZIMÁTICA

HOMEOSTÁTICA

ENZIMAS

Concepto de enzima

- Las enzimas son catalizadores muy potentes y

eficaces.

- Químicamente son proteínas.

- Como catalizadores, las enzimas actúan en pequeña

cantidad y se recuperan indefinidamente.

- No llevan a cabo reacciones que sean

energéticamente desfavorables. NO GASTAN

ENERGÍA

- No modifican el sentido de los equilibrios químicos,

sino que aceleran su consecución.

Catalizador

- Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción

química, hasta hacerla instantánea o casi instantánea.

- Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de

activación.

Características de la acción enzimática

La característica más sobresaliente de las enzimas es su elevada especificidad.

1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su acción catalítica.

2. Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por una enzima especifica.

La acción enzimática se caracteriza por la formación de un

complejo que representa el estado de transición.

E + S

ES

E + P

- El sustrato se une a la enzima a través de numerosas

interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno,

electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico, el centro

activo.

- Este centro es una pequeña porción de la enzima, constituído

por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.

Especificidad enzimática

Enzima

Sustrato

Enzima

Sustrato

MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO

Complejo

enzima- sustrato

Comportamiento de una enzima

Energ

ía

Progreso de la reacción

Variación

de la

energía

Energía de activación

con la enzima

Energía de activación

sin la enzima

Energía de

los productos

Energía de

los reactivos

Las enzimas actúan como un catalizador:

Disminuyen la energía de activación.

No cambian el signo ni la cuantía de la

variación de energía libre.

No modifican el equilibrio de la reacción.

Aceleran la llegada del equilibrio.

Al finalizar la reacción quedan libres y

pueden reutilizarse.

Mecanismo de acción de las enzimas

Enzima (E) Sustratos (S)

Complejo

enzima-sustrato

(ES)

Enzima (E)

Productos (P)

E + S ES E + P

Influencia del pH y de la Tª en la

actividad enzimática

Pepsina Tripsina

Cada enzima actúa a un pH óptimo.

Cada enzima tiene una temperatura óptima

para actuar.

pH óptimo Tª óptima pH óptimo

Los cambios de pH alteran la estructura

terciaria y por tanto, la actividad de la

enzima.

Las variaciones de temperatura provocan

cambios en la estructura terciaria o

cuaternaria, alterando la actividad del

enzima.

Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no protéicas. En función de su naturaleza se denominan:

1. Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas.

2. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima en el que la vitamina es el coenzima.

Vitaminas

Algunas vitaminas son necesarias para la actuación de

determinados enzimas, ya que funcionan como coenzimas

que intervienen en distintas rutas metabólicas y, por ello, una

deficiencia en una vitamina puede originar importantes

defectos metabólicos, como puede verse en la tabla adjunta:

VITAMINAS

FUNCIONES

Enfermedades

carenciales

C (ácido

ascórbico)

Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de colágeno

Escorbuto

B1 (tiamina)

Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren

grupos aldehídos

Beriberi

B2 (riboflavina)

Constituyente de los coenzimas FAD y FMN

Dermatitis y lesiones en

las mucosas

B3 (ácido

pantotinico)

Constituyente de la CoA

Fatiga y trastornos del

sueño

B5 (niacina)

Constituyente de las coenzimas NAD y NADP

Pelagra

B6 ( piridoxina)

Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.

Depresión, anemia

B12

(cobalamina)

Coenzima en la transferencia de grupos metilo.

Anemia perniciosa

Biotina

Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en

metabolismo de aminoácidos.

Fatiga, dermatitis...

Clasificación de enzimas

1. Óxido-reductasas

(Reacciones de oxido-reducción).

Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que

se oxide

2. Transferasas

(Transferencia de grupos

funcionales)

· grupos aldehídos

· grupos acilos

· grupos glucósidos

· grupos fosfatos (kinasas)

3. Hidrolasas

(Reacciones de hidrólisis)

Transforman polímeros en monómeros.

Actúan sobre:

· enlace Ester

· enlace glucosídico

· enlace peptídico

· enlace C-N

4. Liasas

(Adición a los dobles enlaces)

· Entre C y C

· Entre C y O

· Entre C y N

5. Isomerasas

(Reacciones de isomerización)

6. Ligasas

(Formación de enlaces, con aporte de ATP)

· Entre C y O

· Entre C y S

· Entre C y N

· Entre C y C

Inhibición de la actividad enzimática

Sustrato

Inhibidor

Sustrato

Enzima

Inhibidor unido

a la enzima

Los sustratos no

pueden unirse al

centro activo

Regulación alostérica

Ligando Centro

regulador

Sustrato

Sustrato Centros activos

modificados

Ligando unido al

centro regulador

Enzima

Los sustratos

no pueden

unirse al

centro activo