SUMÁRIO

INTRODUÇÂO...................................................................................................01

1 HISTÓRIA DAS ENZIMAS.......................................................................02

1,1 ATIVIDADE ENZIMÁTICA.......................................................................02

1.2 PROPRIEDADES....................................................................................03

1.3 ESTRUTURA E MECANISMO................................................................04

1.4 DINÂMICA E FUNÇÃO............................................................................05

1.5 COENZIMAS.............................................................................................06

1.6 CINÉTICA..................................................................................................06

1.7 INIBIÇÃO...................................................................................................08

CONCLUSAO...................................................................................................10

REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS.................................................................11

INTRODUÇAO

Enzimas, grupo de substâncias ,orgânicas de natureza normalmente protéica, que catalizam ou aceleram reacoes biolçogicas.a maioria das reacoes que ocorrem na celula e catalizado por ensimas.

O papel das ensimas e reduzir a energia de ativacao ,que e a energia necessaria para desencadear uma reacao quimica..

Podemos encontrar enzimas em quase todas as estruturas celulares e fluidos corporais. Algumas têm uma localização específica, de tal modo que podem servir para indicar que estamos em presença de um tal tecido, secreção ou fragmento celular se verificar a actividade de uma dada enzima. As enzimas exercem uma grande variedade de funções nos organismos vivos. São indispensáveis para a transdução de sinais, na regulação celular, muitas vezes por ação de cinases e fosfatases. Através da sua ação podem gerar movimentos, como no caso da miosina que hidroliza ATP, gerando contrações musculares. Também movimentam carga através da célula, através da ação do citoesqueleto. Algumas enzimas são ATPases,funcionam como bombas iónicas, que se localizam na membrana celular, estando envolvidas do processo de transporte activo. Algumas funções mais exóticas são operadas por enzimas, como é o caso da luciferase que gera luz nos pirilampos.

1. HISTÓRIA DAS ENZIMAS

Entre o final do século XVII e início do século XVIII já se sabia, que secreções estomacais eram capazes de digerir a carne; era também conhecida a conversão de amido a açúcares pela saliva e extratos vegetais. O mecanismo subjacente a estas transformações não era, no entanto, conhecido. As enzimas foram descobertas no século XIX, aparentemente por Pasteur, que concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura é catalisada por fermentos. Ele defendeu que esses fermentos (as enzimas) eram inseparáveis da estrutura das células vivas do levedo. Pasteur declarou que, a fermentação alcoólica é um ato correlacionado com a vida e organização das células do fermento, e não com a sua morte ou putrefação.

À medida que as enzimas foram sendo descobertas, receberam nomes

arbitrários. Como exemplo, a lisozima recebeu o seu nome por ter a

capacidade de fazer a lise (ruptura) da parede celular de determinadas

bactérias. Tendo nascido a necessidade de sistematizar os nomes das

enzimas, foi decidido atribuir nomes relativos aos substratos que catalisam e

contendo a terminação "-ase". Por exemplo, a amilase catalisa a hidrólise do

amido e as proteases quebram ligações peptídicas.

1.1 ATIVIDADE ENZIMÁTICA

As enzimas convertem uma substância, chamada de substrato, noutra denominada produto, e são extremamente específicas para a ração que catalisam. Isso significa que, em geral, uma enzima catalisa um e só um tipo de ração química. Conseqüentemente, o tipo de enzimas encontradas numa célula determina o tipo de metabolismo que a célula efetua.A velocidade da reação catalisada por uma enzima é aumentada devido ao abaixamento da energia de ativação necessária para converter o substrato no produto. O aceleramento da reação pode ser da ordem dos milhões de vezes: por exemplo, a enzima orotidina-5'-fosfato descarboxilase diminui o tempo da reação por ela catalisada de 78 milhões de anos para 25 milissegundos.

Como são catalisadores, as enzimas não são consumidas na reação e não alteram o equilíbrio químico dela.A atividade enzimática pode depender da presença de determinadas moléculas, genericamente chamadas cofatores. A natureza química dos cofatores é muito variável, podendo ser, por exemplo, um ou mais iões metálicos (como o ferro), ou uma molécula orgânica (como a vitamina B12). Estes cofatores podem participar ou não diretamente na reação enzimática.Determinadas substâncias, podem inibir a atividade de algumas enzimas, diminuindo-a ou eliminando-a totalmente; são os chamados inibidores enzimáticos.Pelo fato de serem proteínas com estrutura terciária ou quaternária, os enzimas são dotadas de dobramentos tridimensionais em suas ceias polipeptídicas, o que lhes confere uma forma característica e exclusiva. Assim, diferentes enzimas têm diferentes formas e, portanto, diferentes papéis biológicos. Para que um enzima atue, é necessário que os substratos "se encaixem" na enzima. Esse "encaixe", porém, depende da forma, isto é, do "contorno" da enzima. Por isso, substratos que se "encaixam" em uma determinada enzima não se "encaixam" em outras diferentes, e a reação não ocorre; daí a especificidade das enzimas quanto aos substratos em que atuam. Uma vez ocorrido o "encaixe", forma-se o complexo enzima-substrato, que se assemelha ao sistema "chave-fechadura". O local da enzima onde o substrato se "encaixa" é denominado sítio ativo (ou centro ativo). No caso de substâncias que reagem entre si, sob a ação catalisadora das enzimas, a reação é facilitada, tornando-se mais rápida, pois a proximidade entre as moléculas "encaixadas" acelera o processo reativo; após a reação, a enzima desliga-se do substrato e permanece intacta.

1.2 PROPRIEDES

Por serem proteínas, cada enzima possui um pH óptimo e uma temperatura óptima de funcionamento. Acima dessa temperatura a enzima começa a sofrer desnaturação, perdendo a sua estrutura tridimensional e por conseguinte a sua capacidade catalítica. A temperaturas baixas as enzimas encontram-se "adormecidas", pois há uma diminuição drástica da actividade da enzima, no entanto a partir de uma temperatura mínima a velocidade de reacção aumenta até um valor óptimo, que, na maioria das vezes, é cerca de 40ºC.

Apesar de serem sintetizadas in vivo, as enzimas podem funcionar fora da célula (in vitro), possibilitando o seu estudo funcional e estrutural. Podem também ser imobilizadas num suporte sintético para uso industrial (por exemplo, em biorreactores usados para limpeza de efluentes) ou laboratorial (por exemplo, em eléctrodos que detectam glicose, usando a enzima glicose oxidase).

Por serem catalisadores, uma mesma enzima pode catalisar várias vezes a mesma reacção, algo que o fazem muito rapidamente (milhares de vezes por segundo). No entanto, pela mesma razão, as enzimas não alteram o equilíbrio químico da reacção que catalisam.

As enzimas são específicas para o seu substrato, catalisando uma só reacção. Existem algumas enzimas que catalisam substratos similares, mas normalmente são mais específicas para um deles.

1.3 ESTRUTURA E MECANISMO

Estruturalmente, as enzimas possuem todas as características das proteínas,

tendo zonas da sua estrutura responsáveis pela catálise. A zona reativa da

enzima é denominada centro ativo e é onde se liga o reagente (substrato) que

vai ser transformado no produto. Podem existir também outras zonas da cadeia

polipeptídica que são sensíveis à presença de determinadas espécies

químicas, modulando a atividade da enzima. tais zonas são denominadas

centros alostéricos. A manutenção da estrutura de uma enzima é de particular

importância para a sua atividade: esta pode ser perdida se a enzima é

colocada num meio em que fatores como o pH ou a temperatura não

favoreçam a estabilidade estrutural da cadeia polipeptídica. Algumas enzimas

necessitam da presença de outras espécies químicas, genericamente

denominadas cofatores, para efetuar a catálise. A natureza química dos

cofatores é muito diversa: podem ser iões metálicos, como o Mg2+, o Zn+ ou o

Fe2+, moléculas orgânicas, como o fosfato de piridoxal ou a coenzima A, e

ainda moléculas orgânicas contendo metais, como o grupo hemo (uma porfirina

contendo ferro) ou a vitamina B12 .Dois termos relacionados com cofatores que

alguns autores tendem a deixar cair em desuso mas que são ainda

frequentemente encontrados são:

coenzima: refere-se a cofactores complexos, que não são apenas iões metálicos;

grupo prostético: cofator ligado de forma covalente à cadeia polipeptídica.

Mecanicamente as enzimas atuam de diversas formas, todas elas baixando o valor de energia de ativação, através da criação de um ambiente no qual o estado de transição é estabilizado. Por exemplo, distorcendo a forma da

molécula do substrato - a enzima distorce o substrato, gastando energia neste passo, de modo a baixar a energia do estado de transição da reação catalisada, resultando numa diminuição global da energia requerida para completar a reacção.Providenciando uma via alternativa ,por exemplo, reagindo com o substrato formando um complexo enzima-substrato, de existência impossível sem a presença da enzima.Reduzindo a variação da entropia da reacção ao orientar os substratos de forma correta para facilitar a reação. Na ausência de enzima, as moléculas colidem em todas as direções possíveis de forma aleatória, um processo menos eficiente que na presença da enzima. Ao considerar-se isoladamente, este aspecto é negligenciado.

1.4 DINÂMICA E FUNÇÕES

Investigações recentes providenciaram novos conhecimentos sobre a ligação

entre a dinâmica interna de uma enzima e o seu mecanismo de catálise. A

dinâmica interna de uma enzima é descrita como o movimento de partes

internas (como aminoácidos individuais, grupos de aminoácidos, um laço da

cadeia, uma hélice alfa, folhas beta vizinhas ou até domínios protéicos inteiros)

destas biomoléculas, que podem ocorrer a diversas escalas de tempo. Redes

de resíduos de aminoácidos de uma estrutura podem contribuir para a catálise

através de movimentos dinâmicos. Os movimentos em proteínas são

importantes para diversas enzimas, mas o tipo de reação que elas catalisam

determina que tipos de movimento são mais importantes: pequenas e rápidas

vibrações ou lentas e significativas alterações conformacionais. Estes estudos

têm conseqüências na compreensão dos efeitos alostéricos, na produção

industrial de enzimas e no desenvolvimento de novos fármacos.

As enzimas contribuem enormemente para inúmeras indústrias. Enzimas de

processamento alimentar tais como a glucoamilase podem reduzir o alimento

em glicose.

Uma aplicação industrial é a produção de antibióticos em larga escala.

Encontram-se também determinados tipos de enzimas em produtos de

limpeza, para ajudar a digerir gorduras e proteínas presentes em nódoas.

Também são usadas em investigação laboratorial e na medição de

concentrações de substâncias com interesse clínico (Patologia Clínica, análises

clínicas).

1.5 COENZIMAS

As coenzimas são pequenas moléculas que transportam grupos químicos de uma enzima para outra. Alguns destes compostos químicos, como a riboflavina, a tiamina e o ácido fólico, são vitaminas, compostos que não são sintetizados no organismo e que têm de ser assimilados através da dieta. Os grupos químicos transportados incluem o ião hidreto (H-) transportado pelo NAD ou NADP+, o grupo acetilo transportado pela coenzima A, os grupos formilo, metenilo e metilo transportados pelo ácido fólico e o grupo metilo transportado pela S-adenosilmetionina.Dado que as coenzimas são modificadas quimicamente como conseqüência da ação enzimática, é útil considerá-las como sendo uma classe especial de substratos, ou substratos secundários, que são comuns em muitos tipos de enzimas diferentes. Por exemplo, sabe-se que existem cerca de 700 enzimas que utilizam a coenzima NADH.As coenzimas sofrem regeneração e as suas concentrações são mantidas a um nível estável dentro da célula. Por exemplo, o NADPH é regenerado através da via das pentoses-fosfato e a S-adenosilmetionina é regenerada pela metionina adenosiltransferase.

1.6 CINÉTICA

Mecanismo de reação de uma enzima com substrato único. A enzima (E) liga o

substrato (S) e liberta o produto (P).

A cinética enzimática é o estudo do mecanismo pelo qual as enzimas ligam

substratos e os transformam em produtos. São utilizados dados sobre a

velocidade de reação de enzimas através de ensaios enzimáticos.

Em 1902, Victor Henr, propôs uma teoria quantitativa de cinética enzimática,

mas os seus dados experimentais tinham pouca utilidade porque não era então

considerada a importância da concentração do ião H+. Depois de Peter Lauritz

Sørensen definir a escala logarítmica de pH e introduzir o conceito de solução

tampão em 1909, o químico alemão Leonor Michaelis e a sua pós-doc

canadiana Maud Leonora Menten repetiram as experiências de Henri e

confirmaram a sua equação, sendo esta cinética conhecida como cinética de

Henri-Michaelis-Menten (muitas vezes simplificado para cinética de Michaelis-

A atividade de uma enzima é geralmente descrita através de Vmax e também

da constante de Michaelis-Menten, KM, que representa a concentração de

substrato à qual se detecta uma velocidade de reacção igual a metade de

Vmax. Cada enzima possui um KM característico para um dado substrato; este

parâmetro é muitas vezes usado para demonstrar a força de ligação de um

substrato à enzima. É também usada outra constante cinética, kcat, para

descrever o comportamento de uma enzima, representando o número de

moléculas de substrato que podem ser catalisadas por centro activo por

segundo.

A cinética de Michaelis-Menten baseia-se na lei da ação das massas, que é

derivada das assunções sobre difusão livre e sobre colisões aleatórias com

base termodinâmica. No entanto, muitos dos processos bioquímicos ou

celulares não se comportam da forma prevista por estes modelos devido à alta

concentração de substâncias no meio celular, separação de fases entre

enzima, substrato e produto e restrição do movimento molecular a uma ou duas

dimensões . Nestas situações, é aplicável um modelo fractal da cinética de

Michaelis-Menten.

Algumas enzimas apresentam cinética mais veloz que as velocidades de

difusão, no que aparenta ser uma impossibilidade. Diversos mecanismos foram

usados como razão para explicar este fenômeno. Uma explicação é a de

algumas enzimas acelerarem a sua catálise ao captar e orientar o seu

substrato usando dipolos elétricos. Outros modelos usam um mecanismo

quântico-mecânico de tunneling, em que um protão ou eletrão podem

atravessar barreiras de ativação, embora o modelo de tunneling de protões

seja controverso, tendo sido, no entanto observado na triptamina. Estes

modelos sugerem que a catálise enzimática seja possivelmente melhor descrita

em termos de "atravessar uma barreira” em detrimento do modelo tradicional

de "passar por cima" de uma barreira energética diminuída.

1.7 INIBIÇÃO

Os inibidores competitivos ligam-se de maneira reversível à enzima,

prevenindo a ligação do substrato. Por outro lado, a ligação do substrato

previne a ligação do inibidor. O substrato e o inibidor competem pela enzima. a)

Reação normal, (b) Inibição. S: substrato; E: enzima; I: inibidor; A: centro ativo.

O substrato liga-se à enzima; A enzima liberta produtos; O inibidor liga-se à

enzima; O inibidor compete com o substrato.

As taxas de ração enzimáticas podem ser diminuídas por ação de vários tipos

de inibidores enzimáticos.

Inibição competitiva

Na inibição competitiva, o inibidor e o substrato competem pela enzima, isto é,

não se podem ligar ao mesmo tempo à enzima. Os inibidores são muitas vezes

semelhantes ao substrato da enzima. Na inibição competitiva, a velocidade

máxima da reação não é alterada, mas níveis mais altos de concentração do

substrato são requeridos para que se atinja uma determinada velocidade,

aumentando o KM aparente.

Inibição acompetitiva ou incompetitiva

Na inibição acompetitiva, o inibidor não se pode ligar à enzima no estado livre,

mas somente ao complexo E-S. O complexo E-I-S assim formado, é

enzimaticamente inativo. Este tipo de inibição é raro, mas pode ocorrer em

enzima multiméricas.

Inibição não-competitiva

Os inibidores não-competitivos podem ligar-se à enzima e ao substrato ao

mesmo tempo, ou seja, nunca se ligam ao sítio ativo. Quer o complexo E-I,

quer o complexo E-I-S, são enzimaticamente inativos. Tanto o KM aparente

como o Vmax mudam neste caso, pois o inibidor não pode ser desligado da

enzima por aumento da concentração de substrato (em contraste com o que

acontece na inibição competitiva).

Inibição mista

Este tipo de inibição assemelha-se à inibição não-competitiva. Neste caso, o

complexo E-I-S possui atividade enzimática residual.

Em muitos organismos, os inibidores podem agir como parte do mecanismo de

retroalimentação. Se uma enzima produz uma determinada substância em

demasia, essa substância poderá agir como inibidor da enzima, no início da via

que a produz, causando a redução ou paragem da produção da substância

quando esta se acumula. Esta é uma forma de retroalimentação negativa.

Enzimas que estão sujeitas a esta forma de regulação são muitas vezes

multiméricas e possuem sítios de ligação alostéricos para substâncias

reguladoras.

Os inibidores irreversíveis reagem com a enzima e formam ligações covalentes

com a cadeia polipeptídica. Este tipo de inativação é irreversível. Um exemplo

de inibidor irreversível é a eflornitina, uma substância utilizada no tratamento da

doença do sono.

CONCLUSÂO

Ao fazermos esta pesquisa , chegamos a conclusao de que a imensa maioria das reações que ocorrem na célula é catalizada por enzimas , já que o seu papel no nosso sistema é reduzir a energia de ativação , que é a energia necessária para desencadear uma reação química. Tal como todas as proteínas, as enzimas são formadas por longas cadeias lineares de aminoácidos que sofrem um enovelamento que tem como resultado um produto com estrutura tridimensional. Cada seqüência única de aminoácidos produz também uma estrutura tridimensional única que tem propriedade específica.

As enzimas também contribuem enormemente para inúmeras indústrias. Enzimas de processamento alimentar tais como a glucoamilase podem reduzir o alimento em glicose.Uma aplicação industrial é a produção de antibióticos em larga escala. Encontram-se também determinados tipos de enzimas em produtos de limpeza, para ajudar a digerir gorduras e proteínas presentes em nódoas.Também são usadas em investigação laboratorial e na medição de concentrações de substâncias com interesse clínico (Patologia Clínica, análises clínicas).

REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS

LEHNINGER, A. L.; NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de Bioquímica. São Paulo: Sarvier, 1995. 839p

http://www.coladaweb.com/biologia/bioquimica/enzimas-industriais

http://www.infoescola.com

http://pt.wikipedia.org/wiki/Enzima

ANGELO, A. ELIZANGELA. RAIZ DO CONHECIMENTO.1º ed.São Paulo.Scipione. 2009.