reaviz тема 2 ферменты

Тестовые задания по теме 2

Ферменты

ОК-1, ПК-47, ПК-48 на пороговом уровне

1. Ферменты – это белки:

1)регулирующие процессы в клетке

2)повышающие энергию активации в клетке

3)катализирующие превращение субстратов в продукты

4)осуществляющие перенос веществ через мембраны

5)ингибирующие течение процессов в клетке.

2. Класс ферментов указывает на:

1)конформацию фермента

2)тип катализируемой реакции

3)тип кофермент

4)строение активного центра фермента.

3. Каждый фермент имеет кодовый номер:

1)пятизначный 3)трехзначный

2)четырехзначный 4)двухзначный

4. Установить соответствие:

класс фермента ферменты

по классификации

1)1 а)трансферазы

2)2 б)лиазы

3)3

в)оксидоредуктазы

4)4 г)лигазы

5)5 д)гидролазы

6)6 е)изомеразы.

5. Сходными чертами между ферментами и неферментативными

катализаторами являются: 1)белковая природа

2)высокая субстратная специфичность

3)способность катализировать прямую и обратную реакции

4)оптимум рН реакционной среды 6,0-7,4

5)снижение энергии активации реагирующих молекул.

6. Отличительная особенность действия ферментов в сравнении с

минеральными катализаторами: 1)снижают энергию активации химической реакции

2)повышают энергию активации химической реакции

3)увеличивают сродство субстрата к продукту

4)высоко специфичны по отношению к их субстрату

5)не обладают избирательностью действия.

7. Отличительными чертами ферментов от неорганических

катализаторов являются:

1)чрезвычайно высокая каталитическая активность

2)увеличивают энергию активации

3)белковая природа

4)высокая специфичность действия

5)действуют в мягких, физиологических условиях.

8. Полипептидная часть фермента называется:

1)апофермент 4)холофермент

2)изофермент 5)кофермент

3)кофактор

9. Комплекс белка-фермента со своим коферментом называют:

1)апофермент 4)холофермент

2)изофермент 5)кофермент

3)кофактор.

10. Участок молекулы фермента, ответственный за присоединение

субстрата и его химическое превращение, называют:

1)активный центр 4)аллостерический центр

2)каталитический центр 5)связывающий центр

3)регуляторный центр.

11. Простые ферменты состоят из:

1)аминокислот 4)углеводов

2)аминокислот и углеводов 5)липидов

3)аминокислот и небелковых компонентов 6)липидов и углеводов.

12. Активный центр простых ферментов формируется из:

1)одной аминокислоты

2)остатков нескольких аминокислот

3)остатков нескольких аминокислот и небелковых компонентов

4)небелковых компонентов.

13. Активный центр сложных ферментов формируется из:

1)одной аминокислоты

2)остатков нескольких аминокислот

3)остатков нескольких аминокислот и небелковых компонентов

4)небелковых компонентов.

14. Сложные ферменты состоят из:

1)аминокислот 4)углеводов

2)аминокислот и углеводов 5)липидов

3)аминокислот и небелковых компонентов 6)липидов и углеводов.

15. До начала взаимодействия фермента с субстратом

пространственные структуры фермента и субстрата:

1)полностью соответствуют друг другу

2)приблизительно соответствуют друг другу

3)не соответствуют друг другу.

16. При взаимодействии фермента с субстратом конформационные

изменения характерны для:

1)фермента 2)субстрата 3)фермента и субстрата.

17. С точки зрения строения ферментов специфичность их действия

объясняется:

1)комплементарностью субстрата и активного центра

2)несоответствием субстрата и активного центра

3)соответствием аллостерического центра и субстрата

4)комплементарностью субстрата и регуляторного центра.

18. Количество энергии, необходимое при данной температуре для

перевода всех молекул одного моля вещества в активированное

состояние называют:

1)свободная энергия 4)энергия активации

2)энтальпия 5)энтропия

3)Килоджоуль.

19. Ферменты осуществляют каталитическое действие, так как:

1)увеличивают частоту столкновений молекул субстрата

2)снижают энергию активации

3)устраняют действие ингибиторов на субстрат

4)увеличивают константу Михаэлиса

5)изменяют порядок реакции.

20. В результате взаимодействия фермента с субстратом энергия

активации соответствующей ферментативной реакции:

1)увеличивается 2)уменьшается 3)не изменяется.

21. Скорость ферментативных реакций зависит от:

1)концентрации фермента 3)молекулярной массы

субстрата

2)молекулярной массы фермента 4)молекулярной

гетерогенности фермента.

22. Активность фермента снижается при:

1)повышении температуры до 37˚С

2)отклонении рН от оптимального

3)увеличении концентрации субстрата

4)повышении концентрации кофактора

5)нагревании инкубационной среды от 0˚С до 5˚С.

23. Фактор окружающей среды, не являющийся оптимальным для

большинства тканевых ферментов организма человека:

1)рН=7,2 4)t˚=38˚C

2)Р=760мм рт. ст. 5)t˚=100˚C

3)рН=7,4.


Участник ферментативного процесса характеристика

1) субстрат а)связывается в активном центре

2) продукт б)представляет собой фермент-

субстратный комплекс

3)фермент в)имеет центр для связывания субстрата

г)обеспечивает связывание фермента с

субстратом

д)не имеет сродства к ферменту.

25. Катион металла, неспособный выполнить функцию кофактора

фермента организма человека:

1)К+ 2)Fe

2+ 3)Ca

2+ 4)Mo

2+ 5) Hg

2+.

26. Катион металла, неспособный выполнить функцию кофактора

фермента организма человека:

1)Pb2+

2)Na+ 3)Ca

2+ 4)Zn

2+ 5)Mg

2+.

27. Аминокислота, содержащая в радикале гидроксильную группу и

часто входящая в активный центр ферментов:

1)аланин 4)цистеин

2)валин 5)серин

3)фенилаланин.

28. Витаминные кофакторы обычно находятся в:

1)контактной части активного центра фермента

2)каталитической части активного центра фермента

3)аллостерическом центре фермента

4)гидрофобной части структуры фермента

5)любой части структуры фермента.

29. На заряд функциональных групп в активном центре фермента

влияет:

1)температура среды

2)наличие активатора в среде

3)рН среды

4)атмосферное давление

5)наличие аллостерического ингибитора в среде.

30. Аминокислотные остатки первичной структуры пепсина,

определяющие его кислые свойства (оптимум рН действия пепсина

1,5-2,0):

1)Сер, Цис 4)Фен, Тир

2)Глу, Асп 5)Ала, Вал

3)Мет, Цис.

31. Аллостерический центр фермента необходим для:

1)связывания с кофактором фермента

2)связывания с регулятором (эффектором) фермента

3)связывания с субстратом фермента.

32. Вещество, неспособное выполнить функцию субстрата для

ферментов организма человека:

1)глюкоза 4)сахароза

2)высшая жирная кислота 5)гликоген

3)азотная кислота.

33. Субстрат, расщепление которого осуществляет класс ферментов –

гидролазы:

1)высшие жирные кислоты 4)глюкоза

2)белки 5)углекислый газ

3)пировиноградная кислота.

34. Субстратом амилазы слюны является:

1)белок 2)крахмал 3)сахароза 4)глюкоза 5)аминокислота.

35. Тип специфичности амилазы слюны, способной последовательно

расщеплять

ά-1,4-гликозидные связи в крахмале и продуктах его неполного

гидролиза:

1)стереохимический 3)относительный

2)абсолютный 4)классический.

36. Уреаза, способная разрушать только структуру мочевины, обладает

типом специфичности:

1)стереохимическим 3)относительным

2)абсолютным 4)классическим.

37. D-оксидаза аланина способная дезаминировать D-аланин, но не

действующая на L-аланин, обладает типом специфичности:

1)стереохимической 3)абсолютной

2)относительной 4)классической.

38. Активатором амилазы слюны является:

1)хлорид натрия 4)хлорид магния

2)сульфат аммония 5)сульфат меди

3)глюконат кальция.

39. Тип активации профермента в фермент, часто используемый при

активации гидролаз ЖКТ:

1)фосфорилирование 4)присоединение катиона

металла

2)ограниченный протеолиз 5)декарбоксилирование

3)трансаминирование.

40. Признак, положенный в основу классификации ферментов:

1)обратимость реакции 4)тип катализируемой

реакции

2)химическая структура фермента 5)химическая структура

субстрата

3)тип специфичности фермента.

41. Класс амилазы слюны, катализирующей разрушение структуры

крахмала до олигосахаридов и глюкозы:

1)окисдоредуктазы 4)лиазы

2)трансферазы 5)изомеразы

3)гидролазы.

42. Раствор фермента можно освободить от низкомолекулярных

примесей с помощью:

1)высаливания 4)изоэлектрического

фокусирования

2)электрофореза 5)рентгеноструктурного

анализа

3)диализа.

43. Полное название сложного фермента, в котором полипептидные

цепи присоединяются к небелковой части:

1)простетическая группа 4)кофактор

2)кофермент 5)апофермент

3)холофермент.

44. Фрагмент структуры фермента, в котором осуществляется

превращение субстрата в продукт реакции:

1)контактный участок активного центра 4)кофактор

2)каталитический участок активного центра 5)гидрофобное ядро

3)аллостерический центр.

45. Для большинства ферментов характерна кривая зависимости

скорости реакции от концентрации субстрата:

1)прямолинейная

2)гиперболическая

3)S-образная.

46. Характер зависимости скорости ферментативной реакции от рН

определяется:

1)концентрацией фермента

2)концентрацией субстрата

3)ионизацией функциональных групп активного центра фермента

4)толщиной гидратной оболочки фермента

5)уровнем организации молекулы фермента.

47. Незначительное изменение рН среды влияет на молекулу фермента,

меняя:

1)уровень организации молекулы фермента

2)степень ионизации аминокислотных радикалов в активном центре

3)толщину гидратной оболочки фермента

4)оптические свойства фермента

5)биологическую функцию фермента.

48. Характер зависимости скорости ферментативной реакции от

температуры зависит от:

1)ионной силы раствора 3)денатурации белковой части

фермента

2)значении рН 4)тепловой денатурации

субстрата.

49. Кинетику ферментативных процессов изучал:

1)Г.Кребс 4)М.Ментен

2)К.Функ 5)Ф.Липман

3)Ф.Крик.

50. Гипотеза «индуцированного соответствия» предложена:

1)Г.Кребс 4)Ф.Крик

2)Д.Кошленд 5)К.Функ

3)М.Ментен.

51. Константа Михаэлиса – это:

1)концентрации субстрата, при которой скорость реакции достигает

максимального значения

2)показатель равновесия между активными и неактивными молекулами

фермента

3)истинная константа диссоциации

4)концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна половине

максимальной

52. Константа Михаэлиса для фермента определяет:

1)степень сродства фермента к продукту реакции

2)степень сродства фермента к субстрату

3)степень сродства фермента к конкурентному ингибитору

4)среднюю скорость ферментативной реакции

5)максимальную скорость ферментативной реакции.

53. При концентрации субстрата, численно равной константе

Михаэлиса, скорость ферментативной реакции:

1)приближается к нулю

2)равна половине максимальной скорости

3)равна максимальной скорости

4)обратно пропорциональна концентрации субстрата

5)прямо пропорциональна концентрации субстрата.

54. Катал – активность фермента, превращающего:

1)1ммоль субстрата в 1 мин (1ммоль/мин) 4)1моль субстрата в 1 с

(1моль/с)

2)1моль субстрата в 1 мин (1моль/мин) 5)1ммоль субстрата в 1

ч (1ммоль/ч)

3)1моль субстрата в 1 ч (1моль/ч).

55. Международная единица активности соответствует количеству

фермента, превращающего:

1)1мкмоль субстрата за 1час (1мкмоль/ч)

2)1мкмоль субстрата за 1мин (1мкмоль/мин)

3)1мкмоль субстрата за 1 с (!мкмоль/с)

4)1 моль субстрата за 1 с (1моль/с)

5)1 моль субстрата за 1 мин (1моль/мин).

56. Удельная активность фермента – это:

1)количество молей превращенного субстрата 1 молем фермента за 1ч

2)масса субстрата (в мг), превращаемого 1единицей активности фермента

3)количество фермента, образующее 1 мкмоль продукта в 1 мин

4)количество единиц активности фермента в 1 мг ферментного белка

5)количество фермента, образующего 1 моль продукта в 1 с.

57. Конкурентный ингибитор может связываться с:

1)субстратом реакции 4)коферментом

2)продуктом реакции 5)аллостерическим

эффектором

3)активным центром.

58. Конкурентные ингибиторы являются:

1)обратимыми

2)необратимыми

3)обратимыми в определенных условиях.

59. Конкурентные ингибиторы являются:

1)структурными аналогами субстрата 4)структурными аналогами

продукта

2)аминокислотами 5)металлами

3)веществами, по структуре подобные активному центру.

60. Действие конкурентного ингибитора на фермент можно устранить

путем:

1)повышения концентрации фермента

2)введением в реакционную среду катиона металла

3)повышения концентрации субстрата

4)введения в реакционную среду аллостерического активатора

5)удаления из реакционной среды продукта реакции.

61. Конкурентное ингибирование устраняют:

1)повышением температуры 4)ионами тяжелых металлов

2)добавлением продукта реакции 5)добавлением избытка

фермента

3)добавлением избытка субстрата.

62. Малоновая кислота является конкурентным ингибитором для

фермента:

1)лактатдегидрогеназы 4)глицерол-3-

фосфатдегидрогеназы

2)пируватдегидрогеназы 5)сукцинатдегидрогеназы

3)изоцитратдегидрогеназы.

63. Сульфаниламидные препараты - структурные аналоги ПАБК

оказывают свой терапевтический эффект по механизму:

1)обратимого конкурентного ингибирования

2)необратимого ингибирования

3)неконкурентного ингибирования

4)аллостерического ингибирования

5)бесконкурентного ингибирования.

64. Регуляторами аллостерических ферментов могут быть:

1)коферменты 4)дипептиды

2)углеводы 5)липиды

3)конечные продукты метаболических путей.

65. Бесконкурентным ингибированием называется торможение

ферментативной реакции, вызванное присоединением ингибитора:

1)к субстрату 2)к ферменту 3)к фермент-субстратному комплексу.

66. Способность активной формы фермента катализировать

собственное образование из предшественника называется:

1)ретроингибирование 4)химическая модификация

2)аутокатализ 5)фосфорилирование

3)дефосфорилирование.

67. Активация зимогенов или проферментов происходит в результате:

1)ограниченного протеолиза 4)фосфорилирования

2)дефосфорилирования 5)ассоциации протомеров

3)диссоциации протомеров.

68. Протеинфосфатаза – один из ферментов ковалентной модификации

других ферментов катализирует:

1)дефосфорилирование 4)фосфорилирование

2)декарбоксилирование 5)дегидрирование

3)дегидратацию.

69. Протеинкиназа – один из ферментов ковалентной модификации

других ферментов катализирует:

1)дефосфорилирование 4)фосфорилирование

2)декарбоксилирование 5)дегидрирование

3)дегидратацию.

70. Мультиферментные комплексы представляют собой:

1)совокупность ферментов одного класса

2)ферменты, катализирующие сходные реакции

3)полиферментные системы, катализирующие метаболический путь какого-

либо субстрата

4)ферменты, ассоциированные с клеточной мембраной.

71. В мультиферментных комплексах:

1)все субстраты подобны друг другу

2)все субстраты отличаются друг от друга

3)продукты превращения одного субстрата являются исходным субстратом

для следующего фермента

4)все ферменты катализируют превращение одного и того же субстрата.

72. Комплекс различных по действию ферментов, фиксированных на

мембранах клеточных органелл в определенном порядке, называют:

1)мультиферментные системы 4)ферментные ансамбли

2)изоферменты 5)аллостерические

ферменты

3)олигомерные ферменты.

73. Ферменты, кодирующиеся различными генами, катализирующие

одну и ту же реакцию, но отличающиеся по физико-химическим

свойствам и органной локализацией называются:

1)мультиферментными системами 4)ферментными

ансамблями

2)изоферментами 5)макромолекулярными

структурами

3)олигомерными ферментами.

74. Изоферменты – это формы ферментов, которые:

1)катализируют как прямую, так и обратную реакции

2)катализируют превращение близких по строению субстратов

3)принадлежат одному и тому же классу

4)принадлежат к классу изомераз

5)катализируют одну и ту же химическую реакцию, но отличаются

электрофоретической подвижностью и органной локализацией.

75. Для постановки диагноза исследуют активность изоферментов с

помощью:

1)диализа 4)гель-фильтрации

2)высаливания 5)ионообменной

хроматографии

3)электрофореза.

76. Отличительная структурная особенность изоформ

лактатдегидрогеназы:

1)различные активные центры 4)различная небелковая часть

2)различный уровень организации 5)различная комбинация

субъединиц

3)различные по структуре аллостерические центры.

77. При инфаркте миокарда в плазме крови пациентов увеличивается

активность изоформ лактатдегидрогеназы (ЛДГ):

1)ЛДГ1 иЛДГ2 4)ЛДГ4 и ЛДГ5

2)ЛДГ3, ЛДГ4 5)только ЛДГ5

3)только ЛДГ3.

78. Метанол (СН3ОН) превращается алкогольдегидрогеназой в

формальдегид (НСНО), чрезвычайно токсичный для человека.

Пациентов, потребивших токсическое количество метанола, иногда

лечат этанолом (СН3СН2ОН), чтобы ингибировать окисление

метанола алкагольдегидрогеназой. Наиболее рационально

объясняет такое лечение нижеследующее утверждение:

1)этанол - структурный аналог метанола, т.е. его конкурентный ингибитор

2)этанол – структурный аналог

3)электрофореза.

79. В результате иммобилизации фермента чаще всего изменяется его:

1)концентрация 3)молекулярная гетерогенность

2)стабильность 4)активность.

80. При иммобилизации ферментов на нерастворимых носителях

появляется возможность:

1)увеличить активность ферментов

2)получить продукт реакции, не загрязненный ферментным белком

3)уменьшить время протекания ферментативной реакции.

81. При желудочно-кишечных заболеваниях в качестве заместительной

энзимотерапии применяют:

1)химотрипсин 4)каталазу

2)эндопептидазу 5)рибонуклеазу

3)трипсин.

82. Для лечения вирусных инфекций наиболее эффективно применение

фермента:

1)пепсина 3)трансаминазы

2)дезоксирибонуклеазы 4)каталазы

83. Для растворения тромбов наиболее эффективно применение:

1)химотрипсина 3)трипсина

2)стрептодеказы 4)альдолазы.

84. Для лечения лейкозов применяют:

1)алкогольдегидрогеназу 4)рибонуклеазу

2)L-аспарагиназу 5)галактозидазу

3)дезоксирибонуклеазу.

85. Для очищения гнойных ран и удаления некротирующих тканей

применяют фермент:

1)липазу 4)трипсин

2)амилазу 5)пепсин

3)каталазу

86. В плазме крови пациентов с патологиями костной ткани исследуют

активность:

1)пепсина 4)кислой фосфатазы

2)трипсина 5)щелочной фосфатазы

3)амилазы.

87. . У больных карциномой предстательной железы измеряют

активность фермента:

1)пепсина 4)кислой фосфатазы

2)трипсина 5)щелочной фосфатазы

3)амилазы


определяемый субстрат фермент для определения

субстрата

1)мочевина а)аспарагиназа

2)глюкоза б)алкогольдегидрогеназа

3)этанол в)глюкозооксидаза

4)лактат г)лактатдегидрогеназа

5)аспарагин д)уреаза.


Определяемый субстрат фермент для определения

субстрата

1)триацилглицерины а)ксантиноксидаза

2)мочевина б)холестеролоксидаза

3)холестерин в)липаза

4)мочевая кислота г)лактатдегидрогеназа

5)молочная кислота д)уреаза.

90. Включение ферментов в липосомы и использование такой

лекарственной формы перспективно так, как:

1)возможна адресная доставка препарата

2)ферменты защищены от действия эндогенных протеиназ

3)липосомы легко утилизируются в организме

4)фермент, заключенный в липосому обладает меньшей иммуногенностью

5)все перечисленное выше.

Эталоны ответов к тестовым заданиям по теме 3

Ферменты

1. 3

2. 2

3. 2

4. 1-в,2-а,3-

д,4-б,5-е,6-г

5. 3,5

6. 4

7. 1,3,4,5

8. 1

9. 4

10. 1

11. 1

12. 2

13. 3

14. 3

15. 2

16. 3

17. 1

18. 4

19. 2

20. 2

21. 1

22. 2

23. 5

24. 1-а,2-д,3-в

25. 5

26. 1

27. 5

28. 2

29. 3

30. 2

31. 2

32. 3

33. 2

34. 2

35. 1

36. 2

37. 1

38. 1

39. 2

40. 4

41. 3

42. 3

43. 3

44. 2

45. 2

46. 3

47. 2

48. 3

49. 4

50. 2

51. 4

52. 2

53. 2

54. 4

55. 2

56. 4

57. 3

58. 1,3

59. 1

60. 3

61. 3

62. 5

63. 1

64. 3

65. 3

66. 2

67. 1

68. 1

69. 4

70. 3

71. 3

72. 4

73. 2

74. 5

75. 3

76. 5

77. 1

78. 2

79. 2,4

80. 2

81. 1,3

82. 2

83. 2

84. 2

85. 4

86. 5

87. 4

88. 1-д,2-

в,3-б,4-

г,5-а

89. 1-в,2-

д,3-б,4-

а,5-г

90. 5.

1. Выберите правильные ответы.

Обмен веществ был бы невозможен без участия ферментов так как: A. Скорость ферментативных реакций обычно в миллион раз выше, чем

соответствующих неферментативных реакций

Б. Благодаря действию ферментов реакции в клетке не беспорядочны, не

перепутываются, а образуют строго определенные метаболические пути

B. Ферменты не только катализируют реакции обмена, но и вовлечены в

процессы дыхания, свертывания крови, мышечного сокращения и др.

Г. В клетках организма человека мало реакций, которые протекали бы без

участия ферментов

Д. Ферменты увеличивают энергию активации реакций обмена веществ

2. Выберите один правильный ответ.

Ферменты ускоряют реакции, так как: A. Изменяют свободную энергию реакции

Б. Ингибируют обратную реакцию

B. Изменяют константу равновесия реакции

Г. Уменьшают энергию активации

Д. Избирательно увеличивают скорость прямой peaкции


Ферменты в отличие от других белков: A. Избирательно взаимодействуют с веществами

Б. Представлены изоформами

B. Используют энергию связывания специфического лиганда для катализа

Г. Могут фосфорилироваться

Д. Участвуют в передаче сигнала гормонов внутрь клетки


ферменты так же, как и небелковые химические катализаторы:

A. Не претерпевают необратимых изменений в ходе реакции

Б. Избирают определенный путь превращения вещества

B. Не изменяют свободную энергию системы

Г. Неспецифичны

Д. Ускоряют как прямую, так и обратную реакцию в равной

степени

5. Выберите один неправильный ответ.

Изоферменты – это формы фермента, которые: A Катализируют одну реакцию

Б. Различаются по свойствам

B. Распределяются в разных тканях неодинаково

Г. Являются продуктами экспрессии одного гена

Д. Образуются путем объединения разных субъединиц в молекулу

активного олигомерного фермента


Фермент: A. Ускоряет реакцию

Б. Соединяется с субстратом необратимо

B. После завершения реакции обнаруживается в неизмененном виде и

количестве

Г. Не изменяет состояние равновесия

Д. Узнает свой субстрат в присутствии множества других соединений.


При денатурации ферментов происходит:

А. Гидролиз пептидных связей фермента

Б. Разрушение слабых межрадикальных связей

В. Уменьшение количества активного фермента

Г. Изменение конформации регуляторного центра

Д. Диссоциация олигомерного фермента на протомеры.


Количественное измерение ферментов основано на зависимости скорости

реакции от: A. Температуры

Б. Времени инкубации субстратов с ферментом

B. Величины рН

Г. Концентрации субстрата Д. Концентрации

фермента


Скорость ферментативной реакции зависит от: A. Температуры

Б. Времени инкубации субстратов с ферментом

B. Величины рН

Г. Концентрации субстрата Д. Присутствия

ингибиторов


Активность фермента в клинике определяют при стандартных условиях

измерения, а именно:

A. В буфере с определенным значением рН

Б. При концентрации субстрата, равной константе Ми| хаэлиса (Км)

B. Через короткое время после начала реакции

Г. При полном насыщении активного центра ферме*

субстратом и коферментом Д. При температуре 25°С

11. Выберите один неправильный ответ. В разных органах

неодинаковым может быть: A. Количество ферментов

Б. Активность ферментов

B. Изоферментный состав

Г. Ферментный состав

Д. Набор функциональных групп фермента, участвующего в катализе

определенной реакции


В состоянии равновесия в ферментативной реакции: A. Происходит изменение концентрации субстрата

Б. Образуется фермент-субстратный (ES) комплекс

B. Происходит изменение концентрации продукта

Г. Соотношение скоростей прямой и обратной реакции

зависит от концентрации субстрата и продукта

Д. Скорость прямой реакции равна скорости обратной

13. Выберите правильные ответы. Константа

Михаэлиса (Км):

A. Параметр кинетики ферментативной реакции

Б. Может иметь разное значение для изоферментов

B. Величина, при которой все молекулы фермента находятся в форме ES

Г. Чем больше ее величина, тем больше сродство фермента к субстрату

Д. Концентрация субстрата, при которой достигается половина

максимальной скорости реакции (Vmax)


Глюкокиназа в отличие от гексокиназы: A. Имеет более высокое сродство к глюкозе

Б. Катализирует реакцию:

Глюкоза + АТФ → Глюкозо-6-фосфат + АДФ

B. Содержится в клетках многих органов

Г. Катализирует обратимую реакцию

Д. Имеет более высокое значение Км

15. Выберите один неправильный ответ. Активный центр

ферментов: A. Это участок, комплементарно взаимодействующий

с субстратом и участвующий в катализе

Б. Может связывать структурные аналоги субстратов, что мешает

катализу

B. Имеет строго определенные границы, что исключает влияние

окружающих групп на катализ

Г. Формируется как из полярных, так и из гидрофобных аминокислот

разных участков полипептидного остова

А. Включает участок или домен для связывания кофактора

16. Выберите наиболее полное утверждение. Субстратная

специфичность ферментов обусловлена: A. Набором определенных функциональных групп в (

тивном центре

Б. Образованием специфических связей между аминоки лотными остатками

активного центра и субстратом

B. Наличием кофермента

Г. Соответствием субстратсвязывающего участка as

ного центра по форме субстрату . Д. Комплементарностью

активного центра ферме!

субстрату


Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью: A. Катализируют один тип реакции с несколькими сходными субстратами

Б. Имеют конформацию активного центра, способную к небольшим

изменениям

B. Способны катализировать единственную реакцию

Г. Превращают субстрат, который соединяется с активным центром

комплементарно

Д. Взаимодействуют только с определенным стереоизомером субстрата


Сериновые протеазы (трипсин, химотрипсин, эластаза,

тромбин): A. Имеют одинаковую первичную структуру

Б. Ускоряют реакцию протеолиза с участием Асп, Гис и Сер

B. Взаимодействуют только с определенным субстратом

Г. Ускоряют гидролиз пептидных связей в самых разных белках

Д. Имеют похожую пространственную структуру и общий каталитический

механизм


Для сериновых протеаз характерно: A. Однотипное строение каталитического участка активного центра

Б. Участие в протеолизе триады аминокислот: Асп, Гис и Сер

B. Групповая специфичность к субстратам

Г. Однотипное строение субстратсвязывающего участка активного

центра

Д. Разная первичная структура


Образованию фермент-субстратного комплекса предшествует:

A. Диссоциация продукта от фермента и возвращение фермента в

исходное состояние

Б. Изменение порядка соединения аминокислот в полипептидной

цепи

B. Установление индуцированного комплементарного соответствия

между ферментом и субстратом

Г. Сближение функциональных групп, участвующих в катализе

Д. Изменение конформации как фермента, так и субстрата


В ходе ферментативного катализа с участием карбоангидразы: А. Образуются Н

+ и НСО

-

Б. Формируется высокоорганизованная сеть взаимодействий,

необходимых для связывания иона Zn2+

с молекулой воды и СО2

В. Разрушаются ковалентные связи иона Zn2+

с остатками полярных

аминокислот

Г. Вовлекается молекула воды

Д. Уменьшается комплементарность между ферментом и субстратом


Фермент карбоангидраза: A. Обеспечивает образование в эритроцитах Н

+ и НСО3

-

Б. Содержит протяженный β-складчатый слой, который напоминает

винтовую лестницу

B. Имеет каталитический центр, в который входят ион Zn2+

, остатки Гис,

Глу и Тре

Г. Расщепляет угольную кислоту в капиллярах легких

на СО2 и Н2О


Для протекания ферментативной реакции с участием карбоксипептидазы

А необходимо:

A. Взаимное изменение конформации субстрата и фермента

Б. Связывание иона Zn2+

с остатком Тир

B. Многоточечное связывание С-концевого участка полипептида в

активном центре

Г. Перераспределение электронных плотностей вокруг атома углерода и

атома азота пептидной связи и ее дестабилизация

Д. Участие молекулы воды


Между субстратом-полипептидом и функциональными группами активного

центра карбоксипептидазы А образуются связи: A. Гидрофобные

Б. Водородные

B. Ионные

Г. Дисульфидные

Д. Пептидные

25. Выберите одно наиболее полное утверждение.

Конформационная лабильность структуры ферментов обеспечивает:

A. Превращение субстрата в области активного центра

Б. Специфичность связывания субстрата в активном центре

B. Выход продуктов из области активного центра

Г. Кооперативное взаимодействие субъединиц

Д. Катализ и его регуляцию

26. Выберите утверждение, которое нарушает порядок событий.

В ходе катализа: А. Устанавливается индуцированное комплементарное соответствие

между активным центром фермента и субстратом

Б Образуется фермент-субстратный комплекс

В. Фермент возвращается в исходное состояние

Г. Происходит химическое превращение субстрата

Д. Продукты превращения отделяются от фермента

Ответы по теме

ФЕРМЕНТЫ

1. А, Б, В, Г

2. Г 3. В 4. А, В, Д 5. Г 6. Б 7. А 8.Д 9. А, Б, В, Г, Д

10. Б 11. Д 12. Б, Г, Д 13. А, Б, Д 14. Д 15. В 16. Д 17. Б, В, Д 18. Б, Г, Д 19. Г 20. Б 21. В 22. А, Б, В, Г, Д 23. Б 24. А, В 25. Д 26. В

reaviz тема 2 ферменты

Education