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PEPTIDOS Y PROTEINAS
ESTRUCTURA Y CARACTERÍSTICAS
CARACTERISTICAS
En la célulao Estructura celularo Catálisiso ADN proteínas
Macromoléculas abundantes
La estructura tridimensional es única
Funciones Biológicas
EnzimasEnzimasProteProteíínas de Transportenas de Transporte: hemoglobinaProteProteíínas contrnas contrááctilesctiles: proveen contracción, movimiento: actina, miosina, tubulinaProteínas estructurales: colageno, elastina, fibroínaProteínas de Defensa: inmunoglobulinas, fibrinógenoProteínas Reguladoras: insulina,proteínas G
Otras Proteínas
La masa molecular relativa de un residuo es alrededor de 128-18=110
Separación de Proteínas
Punto Isoelectrico
11.0Lisozima10.7Citocromo c9.5Quimiotripsinógeno7.0Mioglobina6.8Hemoglobina5.2β-Lactoglobulina5.0Ureasa4.9Albúmina Sérica4.6Albúmina de Huevo
~1.0PepsinapIpIProteProteíínana
Clasificación estructural
OligomOligomééricaricaProteínas con una sola cadena de aminoácidos. Ribonucleasa
ProtomProtomééricaricaDos o más cadenas de aminoácidos llamadas subunidades. Hemoglobina
Proteínas y grupos químicos
ProteProteíínas Sencillasnas Sencillas: sin otros grupos adicionales, solo aminoácidos
ProteProteíínas Conjugadasnas Conjugadas: contienen uno o dos componentes químicos diferentes a los aminoácidos.
Grupo prostético: la parte no aminoácida
Proteínas conjugadas
FerritinaDeshidrogenásaCalmodulinaDinitrogenasaPlastocianina
HierroZincCalcioMolibdenoCobre
Metaloproteínas
Succinato deshidrógenasaNuleótidos de flavinaFlavoproteínas
HemoglobinaHemo (ferroporfirina)Hemoproteínas
Caseína de la lecheGrupo fosfatoFosfoproteínas
Inmunoglobulina GGlúcidosGlucoproteínas
β-lipoproteína de la sangreLípidosLipoproteínas
EjemploEjemploGrupo ProstGrupo ProstééticoticoClaseClase
Secuencia de aminoácidos
Proporciona información sobre la estructura tridimensionalFunciónLocalización CelularEvolución
proteínas homólogas: casi idénticas con residuos invariables o por sustituciones conservadas (Lys Gly)
Análisis de Interacciones
Sistema de la proteina (Blosum 62)
Secuencias con y sin conservación
Evolución
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
Estructura PrimariaSecundaria
Terciaria
Características
CONFORMACICONFORMACIÓÓNN: : Disposición espacial estableMenor energíaComplicada incógnitaSecuencias de aminoácidos diferentes adoptan estructuras similares y viceversa
PROTEINAS NATIVASPROTEINAS NATIVASLas que se encuentran en su conformación funcional
Diferencias
Tipo de estructura secundaría única
Diferentes estructuras secundarias
Representan la mas de la mitad del peso corporal
Funciones catalíticas :enzimasFunciones metabólicas: Hormonas
Funciones estructurales (soporte estructura y forma)
Cadenas polipeptídicas plegadas en forma esférica
Cadenas polipeptídicas plegadas en forma de hoja o filamento
Proteínas GlobularesProteínas Fibrosas
Estructura
PRIMARIAPRIMARIAEnlaces covalentes entre aminoácidos y su secuencia.Puentes disulfuroSin disposición espacial
SECUNDARIASECUNDARIA (disposiciones espaciales)Hélice αHoja β
TERCIARIATERCIARIARelaciones espacialesEstructura tridimensional completa
CUATERNARIACUATERNARIARelación espacial global: DOMINIOS (región compacta independiente)
Configuración del enlace peptídico
•Cada enlace peptídico debido a la resonancia no puede rotar, por lo que es planar
•Los enlaces N-Cα y Cα-C pueden rotar y sus ángulos se llaman Φ(phi) y ψ (psi) respectivamente se encuentran en configuración trans
Representación de RamachandranLos ángulos Φ(phi) y ψ (psi) se repiten en cada residuo.
Muestra los valores permitidos y conformaciones permitidas en la mayoría de los residuos
α-Hélice
Linus Pauling y Robert Corey estructuraron varias proteínas (1930)Astbury encontró que la α-queratina, posee una estructura regular cada 0.54 nm.La disposición de la cadena polipeptídica:
Rigidez del enlace peptídicoLibertad de rotaciónCompactamente enrollado al eje longitudinal de la moléculaLos grupos R sobresalen del esqueleto helicoidal.
Estructura Secundaria
α-Hélice
0.56 nm
α-Hélice
Hoja β
Segunda conformación (extendida)Fibroína y β-queratinaConformación en zig-zag o plieguesLos enlaces pueden ser intracatenarios o intercatenarios.Los grupos R sobresalen de la estructura zig-zag en direcciones opuestas (alternancia)Las cadenas polipéptídicas adyacentes
ParalelasParalelas: misma orientacion amino-carboxiloAntiparalelasAntiparalelas: orientaciones opuestas del amino-carboxilo.
Hoja β
Codos o giros β
Representación de Ramachandran
Frecuencia de aminoácidos
TAREA
MODELAR CON PALILLOS Y ESFERAS DE UNICEL LA HOJA BETA Y LA ALFA HELICE
UN PUNTO PARA SEGUNDO EXAMEN
EQUIPOS 1, 3, ALFA HELICE DERECHAEQUIPOS 5, 7, ALFA HELICE IZQUIERDAEQUIPOS HOJA BETA 2, 4 PARALELAEQUIPOS HOJA BETA 6 , 8 ANTIPARALELA
Estructura terciaria
Única estructura secundaria de las proteínas fibrosas.Varias estructuras secundarias proteínas globulares (alternadas).El resultado de interacciones de “largo alcance” en la secuencia de aminoácidosOtros aminoácidos promotores de giros:
Pro, Thr, Ser y GlyInteracciones Covalentes, Puentes disulfuro, Interaciones Hidrofóbicas (interiores)
Porcentaje de conformación
078Mioglobina (153
1240Lisozima (129)
039Citocromo c (104)
1738Carboxypeptidasa (307)
3526Ribonucleasa (124)
4514Quimiotripsina (247)
ConformaciConformacióón n ββαα--HHééliceliceProteProteíína (residuos)na (residuos)
*RESIDUOS (%)*RESIDUOS (%)
* El % restante corresponde a cadena aleatoria
Estructuras supersecundarias
Rizosy Lazos
BUSQUEDAS (tarea individual)
Buscar una proteínaGen Bank: Base de datos de proteínas
1. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/guide/proteins/2. Protein sequence database3. Nombrar la proteína según la base de datos4. Graphics Sequence copiar la secuencia5. Pegarla en “Block de Notas”6. Traducir los aminoácidos
Búsqueda de secuencias similaresIngresar a Protein Data Bank
1. http://www.rcsb.org/pdb/search/advSearch.do?st=SequenceQuery
2. Abrir el archivo de secuencia de aminoácidos que esta en la pagina de Bioquímica
3. Copiar y pegar la secuencia (sin espacios), en la ventana del portal de PDB (en la parte de sequence).
4. Elegir “FASTA”5. Click en “Submit Query”6. Escoger la primera proteína que salga7. Elegir la pestaña “sequence”8. Obtener las características de la configuración secundaria de
la proteína (porcentaje de α-helice, Hoja β, Puentes de hidrógeno) o imprimir esta.
9. Efectuar una grafica en excel que muestre el porcentaje de aminoácidos que participan en estas estructuras.