La materia viva está constituida por elementos químicos que se encuentran en la corteza terrestre.Los más abundantes en los organismos vivos son hidrógenos (H), oxígeno (O), carbono (C), ynitrógeno (N) que constituyen aproximadamente el 99% de la masa de la mayoría de las células.Estos elementos tienen la capacidad de formar enlaces covalentes y tres de ellos (C, N y O) puedenformar además dobles enlaces.

Fíjese, el carbono juega un papel significativo por la capacidad que tiene de formar enlaces covalentescon otros cuatros átomos de carbono, que le permite construir los esqueletos carbonadoscaracterísticos de una gran variedad de compuestos orgánicos. Por otra parte, la combinación delcarbono con H, N, O yazúfre (S) permite la formación de grupos funcionales en las estructuras delas moléculas orgánicas.

Los elementos que se encuentran en la materia viva se denominan Bioelementos y al combinarse através de enlaces covalentes, forman la Biomoléculas.

Existen cuatro clases de biomoléculas en las células:

1. Proteínas.2. Carbohidratos.3. Lípidos.4. Ácidos Nucleicos.

Estas biomoléculas por su tamaño (elevado peso molecular) y su compleja estructura se les conocecomo Macromoléculas; están constituidas por unidades monoméricas más pequeñas denominadasbloque de construcción.

En el presente tema estudiaremos los Aminoácidos como unidades constituyentes de las proteínas.

1) Concepto

Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas; además son los precursores decompuestos que contienen nitrógeno como las purinas y pirimidinas, que forman parte de los ácidosnucleicos, y de los tetrapirroles los cuales forman parte de la hemoglobina.

2) Estructura Química

Son compuestos químicos que poseen en su estructura por lo menos un grupo funcional amino (-NH2) y un grupo funcional carboxilo (-COOH), este último característico de los ácidos orgánicos, deallí su nombre de aminoácidos. Esos grupos funcionales se unen a un carbono que se denominacarbono alfa (C ), al cual se le une además un hidrógeno (H) y un grupo funcional R. este último esel que diferencia a un aminoácido de otro.

El grupo R puede ser desde un Hidrógeno (H) como en el caso de los aminoácidos glicina, un grupometilo como en la alanina, hasta estructuras complejas con anillos como los encontrados en eltriptofano y la tirosina.

3) Clasificación de los Aminoácidos:

Los aminoácidos se pueden clasificar según los siguientes criterios:

- por su participación en la composición de las proteínas,

- por la naturaleza del grupo R,

- por la capacidad de su síntesis por el organismo y

- por su estereoisomería.

- Según su participación en la composición de las proteínas los aminoácidos se clasifican enPROTEICOS y NO PROTEICOS.

a) Aminoácidos Proteicos

Son aquellos que se encuentran formando parte de las proteínas. Estos a su vez se clasifican según lafrecuencia con que se encuentren en las proteínas, en Aminoácidos Comunes o Frecuentes Raroso Poco Frecuentes.

b) Aminoácidos Comunes:

Los constituyen los 20 aminoácidos que se encuentran frecuentemente en las proteínas.

4.1.3.- Clasificación de los Aminoácidos Comunes Según la Naturaleza del Grupo R

Esos 20 aminoácidos se clasifican a su vez según la naturaleza del grupo R en:

1º Aminoácidos con Grupo R PolaresSin Carga (Neutros).

2º Cargados Negativamente y Cargados Positivamente.

3º Aminoácidos con Grupos R No Polares.

- AMINOACIDOS CON GRUPOS R POLARES, SIN CARGA (NEUTROS):

Se ubica en este categoría aquellos aminoácidos con grupo R que pueden formar puentes dehidrógenos con el agua y por lo tanto son hidrofílicos y solubles en el agua. Pertenecen a este grupolos siguientes: serina, treonina, tirosina, asparragina, glutamina, cisteína y glicina. Según semuestra en la tabla, el hidroxilo (-OH) es el grupo que le confiere la polaridad a los aminoácidosserina, treonina tirosina. El grupo amida le confiere la polaridad a la asparragina y a la glutamina; y elsulfidrilo o tiol (-SH) se la confiere a la cisteína. Todos esos grupos, por la distribución desigual deelectrones en su estructura pueden formar puentes de hidrógeno con el agua, lo que les confiere lasolubilidad en la misma.

El aminoácido glicina tiene como grupo R un átomo de hidrógeno (H) que por ser tan pequeño nocontrarresta la alta polaridad de los grupos - amino y - carboxilo, haciendo de toda la molécula uncompuesto polar.

Entre estos tipos de aminoácidos tenemos:

- AMINOACIDOS POLARES CARGADOS NEGATIVAMENTE:

Son aquellos aminoácidos que poseen una carga negativa neta en sus grupos R a PH 7. Dentro deesta clasificación se encuentran el ácido aspartico y el ácido glutámico. El responsable de la carganegativa es un segundo grupo carboxilo (COO-) que posee cada uno de sus grupos R. se les reconocetambién como aminoácidos ácidos por estar cargados negativamente.

- AMINOACIDOS POLARES CARGADOS POSITIVAMENTE:

Pertenecen a mesta categoría los aminoácidos que poseen una carga positiva neta en sus grupos R apH 7. Se encuentran en este grupo 3 de aminoácidos: lisina, arginina e histidina. Las cargaspositivas de estos aminoácidos son otorgadas por un segundo grupo amino (-NH3+) ubicado en elgrupo R en el caso de la lisina; un grupoguanidino (-NH-C-NH2) en la arginina y un grupo imidazol

en la histidina

||

NH2+

También se les conoce como aminoácidos básicos, por estar cargado positivamente.

- AMINOACIDOS CON GRUPOS R NO POLARES:

Dentro de estas clasificaciones se encuentran aquellos aminoácidos cuyo grupo R sonHidrocarbonados y por lo tanto no tienen posibilidad de formar puentes de hidrógeno con el agua,siendo entonces hidrofóbicos o no polares (poco solubles en agua). Se incluyen dentro de este grupo9 aminoácidos, 5 de ellos con grupos alifáticos (de cadena abierta): alanina, valina, leucina,isoleucina y metionina; 2 de ellos con anillos aromáticos: fenilalnina y triptofano; y uno conestructura cíclica: la prolina.

Tabla de Aminoácidos Frecuente:

a) Aminoácidos con Grupo R Polares sin Cargas (Neutros):

b) Aminoácidos con grupo R cargados Negativamente:

AMINOACIDO ESTRUCTURA

GLICINA

SERINA

CISTEINA

TREONINA

TIROSINA

ASPARAGINA

GLUTAMINA

AMINOACIDO ESTRUCTURA

ACIDOASPARTICO

c) Los Aminoácidos con Grupos Cargados Positivamente:

d) Aminoácidos con Grupos R No Polares:

ACIDOGLUTAMICO

AMINOACIDO ESTRUCTURA

LISINA

ARGININA

HISTIDINA

AMINOACIDO ESTRUCTURA

ALANINA

4.1.3.- Aminoácidos Raros:

Son aquellos que se encuentran en ciertas proteínas especializadas, en menor proporción que losaminoácidos comunes. Estos aminoácidos son derivados de los aminoácidos comunespormodificaciones químicas en su estructura. Como ejemplo de ellos podemos citar la hidroxiprolina,derivada por hidroxilación de la prolina y la hidroxilisina, derivada por hidroxilación de la lisina,ambos forman parte de la proteína denominada colágeno.

VALINA

LEUCINA

ISOLEUCINA

PROLINA

FENILALANINA

TRIPTOFANO

4.1.4.- AMINOACIDOS NO PROTEICOS:

Son aquellos que existen en la naturaleza en forma libre o combinada pero nunca se encuentranformando parte de las proteínas. Como por ejemplo de ellos tenemos entre otros, la ornitina y lacitrulina que actúan como intermediario en el ciclo de la úrea; y el ácido - aminobutírico que actúancomo neurotransmisor.

AMINOACIDO ESTRUCTURA

CITRULINA

ORNITINA

ACIDO GAMMAAMINOBUTIRICO

HOOC- CH2- CH2- CH2- NH2

4.1.5.- CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS SEGÚN SU CAPACIDAD DE SINTESIS POR ELORGANISMO:

Según este criterio existen 2 grupos: Aminoácidos No Esenciales y Aminoácidos Esenciales.

- AMINOACIDOS NO ESCENCIALES:

Son aquellos que el organismo puede sintetizar. Dentro de esta clasificación se encuentran 10aminoácidos: alanina, asparragina, ácido aspático, ácido glutámico, cisteína, glutamina.

- AMINOACIDOS ESCENCIALES:

Son aquellos aminoácidos que el organismo no puede sintetizar por carecer de la maquinaria desíntesis y por lo tanto deben ser suministradas en la dieta. Pertenecen a esta clasificación losrestantes 10 aminoácidos de los 20 que se encuentran en las proteínas: arginina, fenilalanina,histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano y valina.

4.1.6.- ESTEREOISOMERIA DE LOS AMINOACIDOS:

- ISOMEROS: Son compuestos orgánicos que poseen la misma fórmula molecular pero que difierenen su estructura. Existen diferentes tipos de isomería, pero en este capítulo nos referiremos a laestereoisomería.

Se conoce como ESTEREOISOMEROS o ENANTIOMEROS a aquellos compuestos que tienen igualfórmula molecular pero que pueden existir en dos formas en las que sus estructuras son imágenesespeculares una de la otra, no superponibles. Para ser estereoisómeros,los compuestos deben reuniruna condición: tener por lo menos un carbono asimétrico, es decir que sus cuatro valencias esténunidas a cuatro átomos o grupos de átomos diferentes. Por ejemplo, el siguiente compuestodenominado gliceraldehido, es el azúcar más sencillo que posee un carbono asimétrico.

En la figura anterior se observa que el C2 es asimétrico porque está unido a 4 grupos distintos. Apesar de poseer otros carbonos en su estructura, estos no son asimétricos debido a que el carbono 1(C1) tiene dos de sus valencias unidas al oxígeno y el C3 tiene dos de sus valencias unidas alhidrógeno.

El gliceraldehido entonces puede existir en dos formas o configuraciones estereoisoméricas. Cuando elgrupo OH del carbono asimétrico se encuentra orientado en el espacio hacia la derecha, laconfiguración se denomina D (dextrógira) y cuando se encuentra orientado hacia la izquierda sedenomina L (levógira). A continuación se encuentran las fórmulas en perspectiva, en las que losenlaces en forma de cuña se proyectan por encima del plano del papel y los enlaces verticales pordetrás.

El gliceraldehido es el compuesto de referencia para determinar si cualquier compuesto que poseaestereoisómeros es D o es L.

Los estereoisómeros o enantiómeros tienen la capacidad de desviar el plano de la luz polarizada haciala derecha o hacia la izquierda cuando un haz de luz atraviesauna solución del compuesto, por eso sedice que tiene actividad óptica y se les llama también ISOMEROS OPTICOS.

Si el compuesto desvía el plano de la luz polarizada hacia la derecha se dice que es dextrorrotatoria yse simboliza con un signo positivo (+). Si desvía el plano de la plano de la luz polarizada hacia laizquierda se dice que esa sustancia es levorrotatoria y se simboliza con un signo negativo (-). Laconfiguración del estereoisómero (D o L) es independientemente de la dirección en que éste pueda

rotar el plano de la luz polarizada. De esta manera, podemos encontrar compuestos que tienenconfiguración Dy rotan el plano de la luz polarizada hacia la derecha, y se designan D (+),compuestos que tienen configuración D y rotan el plano de la luz polarizada hacia la izquierda y se lesdesigna D (-): compuesto L que rotan en el plano de la luz polarizada hacia la derecha y se lesdesigna L (+); compuestos L que rotan el plano de la luz polarizada hacia la izquierda, y se lesdesigna L (-).

De los 20 aminoácidos proteicos frecuentes, 19 de ellos poseen por lo menos un carbono asimétricoen su estructura y por lo tanto pueden existir en formas estereoisométricas. La glicina no existe enforma estereoisómétrica porque no tiene carbono asimétrico en su estructura. Observe que el carbono

está unido a dosátomos de hidrógeno (H), y el carbono del grupo carboxílico tiene tres de susvalencias unidas al oxígeno, por lo que ninguno de ellos es asimétrico. Observe el resto de losaminoácidos en la tabla. Todos tienen el carbono unido a 4 grupos químicos diferentes, haciéndoloasimétrico. Para determinar si un aminoácido es D o L se compara la configuración de los carbonos

de los aminoácidos con la configuración de los estereoisómeros del gliceraldehido. Si el grupo -NH2 (amino) se encuentra hacia la derecha el aminoácido es D, pero si se encuentra hacia laizquierda es L.

La importancia de conocer la istereoisomería de los aminoácidos radica en que todos los aminoácidosque se encuentran en las proteínas, excepto la glicina que no existe en forma estereoisomérica, sonL. los aminoácidos D existen en la naturaleza bien sea libre como el D ácido glutámico, o formandoparte de otras estructuras complejas como la pared celular de las bacterias y en ciertos antibióticoscomo la actinomicina (contiene D-valina), la gramidina S (contiene D-fenilalanina), la bacitracina(contiene D-ac. glutámico, D-fenilalanina, D-ácido aspártico), pero nunca encontramos aminoácidos Dformando parte de las proteínas.

4.1.7.- PROPIEDADES ACIDO-BASICA DE LOS AMINOACIDOS

Los aminoácidos poseen por lo menos dos grupos ionizables (el -NH2 y el -COOH), los cuales alpH fisiológico de 7 se encuentran casi completamente ionizados (-NH3 y COO-).

Algunos aminoácidos poseen un tercer grupo ionizable formando parte del grupo R como en el casode los aminoácidos polares cargados negativamente (ácido aspártico y ácido glutámico) y losaminoácidos polares cargados positivamente (lisina, arginina e histidina).

Otros aminoácidos que poseen un tercer grupo ionizable son la cisteína y la tirosina pero no aportanuna carga completa negativa porque sus grupos son débilmente ácidos.

Dado que esos grupos ionizables pueden ceder o aceptar protones (H+), se comportan como ácidos ocomo bases según Bronsted y Lowry. La tendencia a ceder protones se refleja en el pKa de cada unode ellos.

Para los grupos -COOH el pKa se encuentra alrededor de 2 y para los grupos -NH2 se encuentraentre 9 y 10. Esto significa que el grupo -COOH tiene carácter de ácido fuerte y por lo tanto tieneuna alta tendencia a ceder protones y existir en la forma de COO+.

En cambio, el grupo - NH2 tiene carácter de ácido muy débil y tiende a comportarse más bien comouna base aceptando protones

Un compuesto se comporta como ácido o como base, dependiendo del pH del medio donde seencuentre. Si el medio es más ácido que el compuesto, es decir si el pH del medio es menor que elpKa del compuesto, éste se comportará como una base aceptando protones del medio.

Si por el contrario, el medio es menos ácido que el compuesto, esto es si el pH del medio. Si por elcontrario, el medio es menos ácido que el compuesto, esto es si el pH del medio es mayor que el pKadel compuesto, este se comportará como un ácido cediendo protones al medio.

Recuerde el pKa es el logaritmo negativo de las constantes de disociación. A menor pKa, más fuertees el ácido (-log Ka = pKa).

La constante de disociación de un ácido es directamente proporcional a la constante de equilibrio deuna reacción. Así tenemos que esta es una medida de cuán disociado está un ácido en un disolvente.

Mientras más grande es esta constante, más disociado está el ácido y por tanto más fuerte es.

Consideremos el comportamiento de un aminoácido monoamínico-monocarboxílico, es decir queposee un solo grupo amino ( -NH2) y un solo grupo carboxilo( -COOH), como es la glicina.

Primero debemos conocer el pKa de cada uno de los grupos ionizables:

Si el aminoácido se encuentra en un medio con unpH por debajo de 2,34, el medio será más ácidoque el grupo -COOH y el grupo -NH2 por lo tanto, ambos se comportarán como bases aceptandoun protón del medio. La especie iónica predominante a ese pH será:

El grupo carboxilo, al aceptar un protónpierde su carga negativa; y el grupo amino, al aceptar unprotón adquiere una carga positiva, la cual le otorga una carga neta positiva (+1) al aminoácidocuando el pH del medio es menor de 2,34. Si el aminoácido en estas condiciones se coloca en uncampo eléctrico, migraría hacia el polo negativo o cátodo, comportándose como un catión.

Consideremos ahora que pasa si el aminoácido se encuentra en un medio básico a un pH por encimade 9,6 el medio será más básico (menos ácido) que el grupo -COOH y que el grupo -NH2 por lotanto, ambos se comportarán como ácidos cediendo protones al medio. La especie iónicapredominante será:

El grupo -COOH al ceder un protón pierde la carga positiva, quedando el aminoácido con una carganeta negativa (-1). Si en estas condiciones se coloca el aminoácido en un campo eléctrico, éstemigaría haciael polo positivo o ánodo, comportándose como un anión.

Las condiciones de pH descritas anteriormente son extremas. Sabemos que el pH fisiológico, que es elpH al cual se encuentran los aminoácidos en el organismo es de aproximadamente 7. Examinemosahora el comportamiento del aminoácido a ese pH a ese pH.

El pH 7 es mayor que el pKa del grupo -COOH y por lo tanto este se comportará como un ácidofrente al medio cediéndole su protón. Por otra parte, este pH es menor que el pKa del grupo -NH2,por lo tanto este se comportará como una base, aceptando un protón del medio.

La carga neta del aminoácido es de cero por lo tanto no migrará en un campo eléctrico. Aunque notienen carga neta, el aminoácido a pH de 7 es un Ión Bipolar o Ion Zwitterion porque posee cargaseléctricas opuestas en sus dos polos.

Lo estudiado hasta ahora nos permite concluir que los aminoácidos, por los grupos ionizables queposeen se pueden comportar como ácidos (donando protones) o como bases (aceptando protones).Debido a esta propiedad se les conoce como compuesto “anfotéricos” o “anfolitos”.

4.1.8.- PUNTO ISOELECTRICO DE LOS AMINOACIDOS

El pH al cual un aminoácido no migra en un campo eléctrico se denomina Punto isoeléctrico (PI).

Es característico para cada aminoácido y para aquellos monoamino-monocarboxílicos corresponden alpromedio de los valores de pKa de los grupos -NH2 y -COOH.

En el caso de la Glicina:

4.1.9.- IMPORTANCIA DEL COMPORTAMIENTO ACIDOBASICO DE LOS AMINOACIDOS

Los estados iónicos de los aminoácidos dependen del pH del medio en que estos se encuentren.

Es importante saber que:

l Esos estados iónicos influyen sobre las funciones biológicas de los aminoácidos. Como bloquede construcción de las proteínas, los cambios en las cargas de los aminoácidos repercuten tantoen la estructura como en la función de estas macromoleculas, de las cuales forman parte. Deallí la importancia de mantener controlados los valores de pH del medio interno de nuestroorganismo.

l Las cargas netas de los aminoácidos y de las proteínas es una característica que tiene utilidadcomo base para su separación y purificación.

Coordinación de Aprendizaje Dialógico Interactivo- Unefm ©Santa Ana de Coro, Edo. Falcón - Venezuela, 2006.